Bradykinin (BK), a pluripotent nonameric peptide, is known for its proinflammatory functions in both tissue injury and allergic inflammation of the airway mucosa and submucosa.
(Reçu le 10 août 1989; accepté le 11 février 1991) Résumé -La 13-lactoglobuline est isolée en 2 étapes à partir de lactosérum acide par chromatographie d'échange d'ions en «batch» (DEAE-Sephacel) suivie de chromatographie de filtration sur gel (Sephadex G-100).On réalise soit un traitement thermique à 90 oC en milieu acide dilué, soit une coupure des ponts disulfures en milieu dénaturant. La solubilité au pHi est de 99,5% pour la 13-lactoglobuline native, 38% pour le substrat chauffé en milieu acide et 5% pour la 13-lactoglobuline réduite. Ces différents substrats sont alors soumis à un traitement enzymatique par la trypsine à 37 oC et pH 7,5. Les produits obtenus sont caractérisés par la mesure des liaisons peptidiques rompues (méthode au TNBS) et analyse électrophorétique en milieu dissociant (évaluation du poids moléculaire).L'hydrolyse trypsique du substrat dans l'état natif conduit à l'apparition de peptides de petites tailles.Le chauffage en milieu acide dilué modifie le substrat de départ et de nombreux polypeptides apparaissent; la trypsine hydrolyse très rapidement ces produits. La coupure des ponts disulfures induit une hydrolyse de la 13-lactoglobuline par la trypsine en peptides de taille importante qui sont à leur tour hydrolysés.Ces observations viennent souligner "importance des pré-traitements appliqués à un substrat et "intérêt que peut présenter la combinaison de traitements enzymatiques, thermiques et chimiques.
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