Keratinolytic microorganisms have become the subject of scientific interest due to their ability to biosynthesize specific keratinases and their prospective application in keratinic waste management. Among several bacterial classes, actinobacteria remain one of the most important sources of keratin-degrading strains, however members of the Micrococcaceae family are rarely scrutinized in regard to their applicatory keratinolytic potential. The tested Micrococcus sp. B1pz isolate from poultry feather waste was identified as M. luteus. The strain, grown in the medium with 1–2% chicken feathers and a yeast extract supplement, produced keratinases of 32 KU and lower level of proteases, 6 PU. It was capable to effectively decompose feathers or “soft” keratin of stratum corneum, in contrast to other “hard” hair-type keratins. The produced keratinolytic enzymes were mainly a combination of alkaline serine or thiol proteases, active at the optimum pH 9.4, 55 °C. Four main protease fractions of 62, 185, 139 and 229 kDa were identified in the crude culture fluid. The research on the auxiliary role of reducing factors revealed that reducing sulfur compounds could be applied in keratinolysis enhancement during enzymatic digestion of keratin, rather than in culture conditions. The presented M. luteus isolate exhibits a significant keratinolytic potential, which determines its feasible applicatory capacity towards biodegradation of poultry by-products or formulation of keratin-based feed components.

W hodowli bakterii Bacillus cereus B5e/sz na podłożu syntetycznym z dodatkiem piór kurzych biodegradacji ulegały keratyny zaliczane do białek włókienkowych. Ich hydroliza zachodziła przy udziale wydzielanych do środowiska keratynolitycznych proteaz. Enzymy te upłynniały natywną keratynę w postaci nierozpuszczalnej, a także modyfikowaną chemicznie oraz w znacznie większym stopniu keratynę rozpuszczalną. Bakteryjne keratynazy stanowiły mieszaninę względnie termostabilnych, obojętnych metaloproteaz o aktywności keratynolitycznej 10,9 JK i proteolitycznej 90,5 JP. Metodą in silico wykazano, że w sekwencji aminokwasowej keratyny piór kurzych zawarte są krótkie, bioaktywne peptydy z przewagą inhibitora ACE. Hydrolizat keratyny może być źródłem uzyskiwania peptydów o potencjalnym wykorzystaniu w żywności. Słowa kluczowe: keratyna, keratynoliza, Bacillus cereus, proteazy, bioaktywne peptydy Wprowadzenie Keratyna jest białkowym komponentem pierza stanowiącym 90 % ich masy, a także składnikiem budulcowym innych wyrostków skóry kręgowców: włosów, sierści, pazurów itp. Jest to białko włókienkowe odporne na czynniki fizyczne i chemiczne oraz na działanie enzymów proteolitycznych pochodzenia zwierzęcego [12, 14]. Jego proteoliza możliwa jest z udziałem drobnoustrojowych proteaz specyficznych względem keratyn. Wśród mikroorganizmów mających uzdolnienia keratynolityczne dominującą grupę stanowią bakterie z rodzaju Bacillus: B. subtilis, B. licheniformis, B. pumilis, B. cereus i inne [6].