α- and β-casein aggregation induced by riboflavin-sensitized photo-oxidation occurs via di-tyrosine cross-links and is oxygen concentration dependent

Fuentes‐Lemus, Eduardo; Silva, E.; Leinisch, Fabian; Dorta, Eva; Lorentzen, Lasse G.; Davies, Michael J.; López-Alarcón, Camilo

doi:10.1016/j.foodchem.2018.02.090

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“…Phenoxyl ( 20 ) and tyrosyl radicals ( 21 ) can dimerize to form dityrosine ( 53 ) and isodityrosine ( 54 ) (Scheme ) . In casein, intra‐ or intermolecular protein crosslinking by photooxidation is supposed to result from formation of 53 mainly under anaerobic conditions . Dimerization of ring radicals occurs with tryptophanyl radicals as well .…”

Section: Radical Reactions On Proteinsmentioning

confidence: 97%

The Chemistry of Protein Oxidation in Food

2019

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Oxidation is one of the deterioration reactions of proteins in food, the importance of which is comparable to others such as Maillard, lipation, or protein‐phenol reactions. While research on protein oxidation has led to a precise understanding of the processes and consequences in physiological systems, knowledge about the specific effects of protein oxidation in food or the role of “oxidized” dietary protein for the human body is comparatively scarce. Food protein oxidation can occur during the whole processing axis, from primary production to intestinal digestion. The present review summarizes the current knowledge and mechanisms of food protein oxidation from a chemical, technological, and nutritional–physiological viewpoint and gives a comprehensive classification of the individual reactions. Different analytical approaches are compared, and the relationship between oxidation of food proteins and oxidative stress in vivo is critically evaluated.

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Section: Radical Reactions On Proteinsmentioning

confidence: 97%

The Chemistry of Protein Oxidation in Food

2019

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“…Phenoxyl‐ 20 und Tyrosylradikale 21 dimerisieren unter Bildung von Dityrosin ( 53 ) und Isodityrosin ( 54 ; Schema ) . In Casein soll die photooxidationsinduzierte intra‐ und intermolekulare Vernetzung vor allem unter anaeroben Bedingungen durch die Bildung von 53 hervorgerufen werden . Eine Dimerisierung ringlokalisierter Radikale findet auch bei Tryptophan statt .…”

Section: Radikalische Reaktionen An Proteinenunclassified

“…Die Schwächen der beschriebenen Summenmethoden können überwunden werden, indem einzelne Oxidationsprodukte gezielt analysiert werden. Zunächst kann die Analyse der Stabilität einzelner proteinogener Aminosäuren bei oxidativen Prozessen in Modellsystemen und Lebensmitteln aufzeigen, welche Aminosäuren am ehesten zur Oxidation neigen . Durch Aminosäureanalyse wurde Histidin als ein Ziel der Oxidation in Fleischproteinen bei der Einwirkung von HClO identifiziert …”

Section: Die Analyse Der Proteinoxidation In Lebensmittelnunclassified

“…[147] In Casein soll die photooxidationsinduzierte intra-und intermolekulare Vernetzung vor allem unter anaeroben Bedingungen durch die Bildung von 53 hervorgerufen werden. [148,149] Eine Dimerisierung ringlokalisierter Radikale findet auch bei Tr yptophan statt. [150] Thiylradikale 26 dimerisieren unter Bildung von Cystin (28;S chema 7).…”

Section: Intermolekularer Radikaltransferunclassified

“…Gelegentlich wird auch die Fluoreszenzspektroskopie als summarische Methode fürd ie Analyse von Dityrosin (53) und NFK (66;S chemata 3u nd 4) ohne vorherige chromatographische Tr ennung verwendet. [173,179] [148,184] Durch Aminosäureanalyse wurde Histidin als ein Ziel der Oxidation in Fleischproteinen bei der Einwirkung von HClO identifiziert. [184] AufG rundlage jüngerer Entwicklungen bei massenspektrometrischen Verfahren werden auch Proteomikansätze genutzt, z.…”

Section: Angewandte Chemieunclassified

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Die Chemie der Proteinoxidation in Lebensmitteln

Hellwig

2019

Angewandte Chemie

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Die Oxidation ist eine der Abbaureaktionen von Proteinen in Lebensmitteln, deren Bedeutung nicht hinter der von anderen wie der Maillard‐Reaktion, Lipierung oder Protein‐Phenol‐Reaktionen zurückbleibt. Während die Untersuchung der Proteinoxidation zu einem vertieften Verständnis der Prozesse in physiologischen Systemen geführt hat, ist das Wissen über spezifische Auswirkungen der Proteinoxidation in Lebensmitteln oder die Rolle “oxidierter” Lebensmittelproteine für den menschlichen Körper vergleichsweise gering. Oxidationsreaktionen an Lebensmittelproteinen können während des gesamten Verarbeitungsprozesses stattfinden – von der Primärproduktion bis zur Verdauung im Darm. In dem vorliegenden Aufsatz soll das derzeitige Wissen über die Mechanismen der Oxidation von Lebensmittelproteinen aus chemischer, technologischer und ernährungsphysiologischer Sicht zusammengefasst und eine Klassifizierung der einzelnen Reaktionen vorgenommen werden. Verschiedene analytische Ansätze werden verglichen, und der Zusammenhang zwischen der Oxidation von Lebensmittelproteinen und oxidativem Stress in vivo wird kritisch bewertet.

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Deciphering UVA/Riboflavin Collagen Crosslinking: A Pathway to Improve Biomedical Materials

Fan,

Jung,

Herrmann

et al. 2024

Adv Funct Materials

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Collagen crosslinking employing ultraviolet A rays and riboflavin (UVA/R) has emerged as a pivotal technique in clinical therapies, especially in ophthalmology since the 1990s. Despite its clinical adoption, the lack of clarity of the detailed mechanism and the imperative for a refined manufacturing process necessitates further investigation. This study advances the understanding of UVA/R crosslinked collagen, concentrating on identifying the primary crosslinking sites using seven synthetic peptides and exploring the pathways of riboflavin‐mediated crosslinking. The results demonstrate that tyrosine residues are key crosslinking sites, and riboflavin plays a dual role as both a catalyst and a competitive inhibitor in the crosslinking process. Furthermore, the UVA/R crosslinked collagen matrix exhibits a more harmonious balance between stability and degradability compared with chemically crosslinked collagen matrices, coupled with superior mechanical properties and augmented biocompatibility. In vivo experiments further validate its excellent biocompatibility, reduced tissue inflammation, and promotion of tissue regeneration. The research provides crucial insights into collagen crosslinking mechanisms, paving the way for the development of sophisticated collagen‐based biomaterials tailored for biomedical applications.

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α- and β-casein aggregation induced by riboflavin-sensitized photo-oxidation occurs via di-tyrosine cross-links and is oxygen concentration dependent

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