Zur Alkalibehandlung von Proteinen. 2. Mitt. Enzymatische Hydrolyse von alkalibehandeltem ß‐Casein und Säurecasein

Freimuth, U.; Krause, W.; Döss, A.

doi:10.1002/food.19780220606

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“…One of the possible changes is amino acid isomerization. The conversion of L-amino acids in food protein into d isomers generates nonutilizable forms of amino acids and creates peptide bonds resistant to proteolytic enzymes (Freimuth et al, 1978; Masters and Friedman, 1980; Friedman et al, 1981; Bunjapamai et al, 1982; Tovar and Schwass, 1983; Jenkins et al, 1984; Friedman and Gumbmann, 1984). A number of studies have been devoted to investigation of the factors that influence the isomerization of free and protein-bound amino acids (Hayase et al, 1973(Hayase et al, ,1975(Hayase et al, ,1979Masters and Friedman, 1979; Friedman and Masters, 1982;Liardon and Hurrell, 1983).…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Evidence for the absence of amino acid isomerization in microwave-heated milk and infant formulas

Fay¹,

Richli²,

Liardon³

1991

J. Agric. Food Chem.

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Evidence for the absence of amino acid isomerization in microwave-heated milk and infant formulas

Fay¹,

Richli²,

Liardon³

1991

J. Agric. Food Chem.

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In‐vitro‐Verdaulichkeit von originärem und modifiziertem Ackerbohnenproteinisolat

Krause

Ludwig

Schneider

1984

Nahrung

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Protein isolate from Vicia faba (API) and 18 different partial hydrolysates of API as well as plasteins produced from them were submitted to an in vitro digestion with pepsin and pancreatic proteases at their specific pH-optimum. By means of this technique a final value of hydrolysis (49,8 +/- 3,0)% was obtained with all investigated samples, in spite of the different intensity of the preliminary hydrolysis. Two samples with a degree of preliminary hydrolysis of 35% showed with 55% and 56%, respectively, a significantly higher final value. From the results may be assumed that by means of partial hydrolysis and plastein formation only such peptides will be formed which are again hydrolyzable in vitro.

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Zur Alkalibehandlung von Proteinen. 7. Mitt. Racemisierung und enzymatische Hydrolyse

Krause

Freimuth

1985

Nahrung

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Zur Alkali behandlung von Proteinen. 7. Mitt. Racemisierung und enzymatische Hydrolyse' 3 W. KRAUSE und U. FREIMUTH Nach einer zweistiindigen Alkalibehandlung von 12 verschiedenen Proteinen bei pH 12,O und Reaktionstemperaturen von 90 "C wurden mit einer enzymatischen Methode unter Verwendung von D-Aminosaureoxydase Racemisierungsgrade bis zu 20 % gemessen. Einzelne Aminosauren dieser Proteine, z. B. Ser, Thr und Phe wiesen Racemisierungsgrade bis zu 90 % auf. Die durch Trypsin katalysierte enzymatische Hydrolyse der alkalibehandelten Proteine wird in Geschwindigkeit und Rate im Vergleich zu den originaren Proteinen umso starker vermindert, je hoher der Wert des Racemisierungsgrades angestiegen ist. Eine Alkalibehandlung unterhalb von 30 "C fiihrt selbst nach einer 24-stundigen Einwirkungsdauer des alkalischen Mediums nur zu einer geringfiigigen Racemisierung und zu keiner signifikanten Veranderung der tryptischen Spaltbarkeit der so behandelten Proteine.Bei der Einwirkung von Alkalien auf Proteine im Zusammenhang mit ihrer Isolierung, Strukturierung und Modifizierung beobachtet man in Abhingigkeit von der Intensitat der Einwirkung (pH-Wert, Temperatur, Dauer) neben Veranderungen funktioneller Gruppen der Aminosauren [ 1-61 eine teilweise Umwandlung der originaren gebundenen L-Aminosauren in die unphysiologische D-Form [7-lo]. Dem Anteil an D-Aminosauren ist auf Grund folgender Erkenntnisse wiederholt Aufmerksamkeit geschenkt worden : 1) Proteasen des menschlichen und tierischen Verdauungstraktes sind nicht in der Lage, Peptidbindungen, an denen D-Aminosauren beteiligt sind, enzymatisch zu hydrolysieren. Dieses Unvermogen resultiert aus der stereospezifischen Bindung des Substratproteins an das aktive Zentrum der Proteasen, die nur im Fall von L-Aminosauren einen spaltbaren Enzym-Substrat-Komplex liefert [9, 11, 121. In vitro beobachtet man daher eine verminderte Hydrolysegeschwindigkeit und Hydrolyserate der alkalibehandelten Proteine im Vergleich zu originaren ; in vivo bewirkt die niedrigere Proteinausnutzungsrate Wachstumsverzogerungen der Versuchstiere [13-151. 2 ) Freie D-Aminosauren werden langsamer als L-Aminosauren aus dem Intestinum resorbiert. Daruber hinaus hemmen sie die Resorption der L-Aminosauren kompetitiv [ 14, 161.3) D-Aminosauren konnen zwar durch eine stereospezifische D-Piminosaureoxydase in Leber und Niere oxydativ zu a-Ketosauren desaminiert werden, doch ist die Kapazitat des Oxydasesystems begrenzt und die Ruckbildung der a-Ketosauren in L-Aminosauren Herrn Prof. H. RUITLOFF zum 60. Geburtstag gewidmet ' 6. Mitt Nahrung 25, 397 (1981).

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Zur Alkalibehandlung von Proteinen. 2. Mitt. Enzymatische Hydrolyse von alkalibehandeltem ß‐Casein und Säurecasein

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In‐vitro‐Verdaulichkeit von originärem und modifiziertem Ackerbohnenproteinisolat

Zur Alkalibehandlung von Proteinen. 7. Mitt. Racemisierung und enzymatische Hydrolyse

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