Wechselwirkung kleiner, geschützter Peptide mit Aminopyrazolderivaten: effektive Verkappung von β‐Faltblattmodellen in der Gasphase

Abstract

Bindungsmotive von Aminopyrazolderivaten mit verschiedenen Peptiden in der Gasphase wurden durch die Aufnahme von massen‐ und isomerenselektiven IR/UV‐Spektren untersucht. Die Effizienz der Verkappung von β‐Faltblattmodellen wurde durch die Analyse der H‐Brücken bestimmt (siehe Bild). Dies liefert Informationen zu intrinsischen Eigenschaften sich bildender Aggregate, wie sie auch in Proteinfaltungskrankheiten auftreten können.

Isolated β‐Turn Model Systems Investigated by Combined IR/UV Spectroscopy

“…Based on the awareness of the direct correlation between structure and functionality, the factors influencing the conformational preferences of peptides (e.g. [8][9][10] For the investigation of intrinsic properties, structurally sensitive spectroscopy of isolated peptides is a suitable tool. The intrinsic properties of peptides mainly depend on their primary structure as amino acids involved in varying sequences participate in diverse interactions which affect the variety of conformations.…”

“…[6][7] The latter, for example, can be of importance for the development of amyloid structures, which are under suspicion to cause neurodegenerative diseases like Alzheimer's disease. [8][9][10] For the investigation of intrinsic properties, structurally sensitive spectroscopy of isolated peptides is a suitable tool. Isolated, cold conditions for neutral systems (or alternatively for charged ones) can be achieved by molecular beam expansions.…”