Une moisson de nouvelles structures de mTORC1

Abstract

mTORC1 est un acteur central de la croissance cellulaire, un processus étroitement régulé par la disponibilité de nutriments et qui contrôle diverses étapes du métabolisme dans la cellule normale et au cours de maladies, comme les cancers. mTORC1 est un complexe multiprotéique de grande taille constitué de nombreuses sous-unités, parmi lesquelles deux types de GTPases, Rag et RheB, contrôlent directement sa localisation membranaire et son activité kinase. Dans cette revue, nous faisons le point sur une moisson de structures récentes, déterminées pour la plupart par cryo-microscopie électronique, qui sont en passe de reconstituer le puzzle de l’architecture de mTORC1. Nous discutons ce que ces structures révèlent sur le rôle des GTPases, et ce que leur connaissance ouvre comme perspectives pour comprendre comment mTORC1 fonctionne à la membrane du lysosome.

Unorthodox regulation of the MglA Ras‐like GTPase controlling polarity in Myxococcus xanthus

“…Interestingly, an arginine residue required for the GAP activity was identified in both GATOR1 and the folliculin complex, however, it was seen to be located far from the nucleotide-binding pocket [99][100][101]. Thus, the GAP activity of these proteins could also be performed through an allosteric mechanism like in the MglA-MglB complex [102].…”