Über die katheptische Inaktivierung einiger Enzyme der Rattenleber, insbesondere der Glucokinase

Abstract

Zusammenfassung: Die Enzyme Glucokinase, Pyruvatkinase und Fructosediphosphat-Aldolase im 100 000 ^-Überstand eines Rattenleber-Homogenates werden durch ein lysosomales Kathepsin inaktiviert. Diese Erscheinung wurde an teilgereinigten Glucokinase-Präparaten näher untersucht. Die Inaktivierung verläuft im schwach sauren Bereich schneller als bei pH 7, wird durch ß-Mercaptoäthanol beschleunigt und durch die Substrate der Glucokinase, Glucose und ATP, sowie durch Kalium-und Ammonium-Ionen gehemmt.Auftrennung eines Lysosomen-Extraktes über Sephadex G-100 ergibt für Kathepsin B zwei Maxima, von denen das kleinere mit der enzym-inaktivierenden Wirkung identisch ist und ein Molekulargewicht von ca. 25000 anzeigt. Im Lysosomen-Extrakt verliert das Enzym während mehrmonatiger Lagerung bei 0°C nur langsam an Aktivität, dagegen ist Summary: The enzymes glucokinase, pyruvate kinase and fructose diphosphate aldolase, in the 100,000 x^ supernatant of a rat liver homogenate, are inactivated by a lysosomal cathepsin. This phenomenon was further investigated with a partly purified glucokinase preparation. The inactivation is more rapid at a weakly acid pH than at pH 7; it is accelerated by ß-mercaptoethanol, and it is inhibited by the substrates of glucokinase (glucose and ATP) and by potassium and ammonium ions.