Thermal inactivation of lactoperoxidase in goat, sheep and bovine milk – A comparative kinetic and thermodynamic study

Lactoperoxidase system in the dairy industry: Challenges and opportunities

“…Chemical properties of LP. LP is one of the most heat-stable enzymes, which is why it can be used to identify efficiency in the pasteurisation process (Boulares et al 2011;Dumitrascu et al 2012). It is resistant to acidity up to a pH equal to 3, and also to the proteolytic action of gastric juice (Kussendrager & Van Hooijdonk 2000;Ozer 2014).…”

The use of enzymes in the dairy industry: a condensed review

“…Fosfatase alcalina e o sistema lacto peroxidase: controle do tratamento térmico e da contaminação microbiana para processamento de leite O tratamento térmico do leite para in-dustrialização é um aspecto importan te para a manutenção de suas características de qualidade e higiene e para a obtenção de pro dutos com shelf life estendido (WILIŃSKA et al, 2007;TREMONTE et al, 2014;YU et al, 2015;EGGER et al, 2016;SOSNOWSKI et al, 2016). Neste contexto, enzimas de ocorrên cia natural no leite, como a fosfatase al ca lina e a lactoperoxidase, sensíveis ao tra ta mento térmico, são largamente usadas para monitorar o processo de pasteurização (TRUJILLO et al, 2007;WILIŃSKA et al, 2007;TAYEFI-NASRABADI et al, 2011;DUMITRAŞCU et al, 2012;TREMONTE et al, 2014;YU et al, 2015;EGGER et al, 2016;SOSNOWSKI et al, 2016).…”

“…Estudos apontam que em temperaturas mais baixas (70-75 ºC) a lactoperoxidase de leite de ovelha e cabra são menos termorresistentes do que a presente no leite bovino. Todavia, em temperaturas mais elevadas (77 ºC), a lac toperoxidase do leite de cabra se mostrou mais termorresistente do que nos outros dois tipos de leite testados (DUMITRAŞCU et al, 2012). Outros autores observaram atividade residual de lactoperoxidase de 39, 53, e 43% para leites de vaca, ovelha e cabra, respectivamente, após tratamento térmico a 75 ºC por 28 segundos (LORENZEN et al, 2010).…”

“…Outros autores observaram atividade residual de lactoperoxidase de 39, 53, e 43% para leites de vaca, ovelha e cabra, respectivamente, após tratamento térmico a 75 ºC por 28 segundos (LORENZEN et al, 2010). As diferenças observadas entre os diferentes tipos de leite podem ser devidas tanto à composição do próprio leite (efeito de matriz) quanto às propriedades moleculares das enzimas (DUMITRAŞCU et al, 2012).…”

“…Embora apresentem uma importante função como indicadores de processo, a lac toperoxidase apresenta outra importante função na cadeia da produção de laticínios, agindo como poderoso agente antimicro biano. Sua maior função original no leite é garantir de fesa contra infecções bacterianas em mamíferos na infância (KUSSENDRAGER;HOOIJDONK, 2000;BOOTS;FLORIS, 2006;TAYEFI-NASRABADI et al, 2011;DUMITRAŞCU et al, 2012 (SEIFU et al, 2005) Estas espécies químicas agem nas membranas citoplasmáticas das células microbianas, pela oxidação de grupos proteína-SH (causada pelo HOSCN ou pelo OSCN -), rompendo-as e liberando seu conteúdo interno para o meio exterior, causando sua morte. A oxidação dos grupos proteína-SH pelo HOSCN ou pelo OSCNleva à formação de uma estrutura proteína-S-SCN que, por hidrólise, é rompida em proteína-S-OH e SCNe H + , restaurando o pseudo-haleto para novo ciclo oxidativo (KUSSENDRAGER;HOOIJDONK, 2000).…”