The protonmotive Q cycle: A general formulation

Mitchell, Peter

doi:10.1016/0014-5793(75)80359-0

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“…Native energy conservation in the third region of the respiratory chain must be dependent on a component before the entry of electrons from reduced TMPD after the antimycin block, and this could very well be ubiquinone in complex III, as has been suggested recently again by Mitchell in a detailed scheme [27]. According to him the third region of energy conservation comprises proton translocation by ubiquinone and electron translocation in opposite direction by cytochrome oxidase.…”

Section: Discussionmentioning

confidence: 93%

Artificial energy conservation in the respiratory chain. No native coupling site between cytochrome c and oxygen

Hauska

Trebst

1977

FEBS Letters

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Section: Discussionmentioning

confidence: 93%

Artificial energy conservation in the respiratory chain. No native coupling site between cytochrome c and oxygen

Hauska

Trebst

1977

FEBS Letters

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“…A common feature of all Q-cycle mechanisms is the oxidation of ubiquinol by two singleelectron processes in which one electron is passed to an electron-transport chain containing the high-potential components and one to a low-potential chain containing the b-type cytochromes [3,21,22,37] (Scheme I). Scheme I shows a truncated Q-cycle with antimycin acting as an inhibitor of cytochrome b-561 oxidation, in a pathway with cytochrome b-566 (E m,7 ≈ −90 mV, double α-band with peaks at 559 and 566 nm [31,38]) as the immediate acceptor of electrons from the semiquinone.…”

Section: The Pathway For Reduction Of Cytochrome B-561mentioning

confidence: 99%

“…For the ubiquinol:cytochrome c 2 oxidoreductase, the mechanisms proposed have been either linear [18,19], or variants of the Q-cycle originally proposed by Mitchell [1][2][3]18,[20][21][22][23][24].…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

The role of the quinone pool in the cyclic electron-transfer chain of Rhodopseudomonas sphaeroides A modified Q-cycle mechanism

Crofts

Meinhardt

Jones

et al. 1983

Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics

401

299

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Abstract(1) The role of the ubiquinone pool in the reactions of the cyclic electron-transfer chain has been investigated by observing the effects of reduction of the ubiquinone pool on the kinetics and extent of the cytochrome and electrochromic carotenoid absorbance changes following flash illumination. (2) In the presence of antimycin, flash-induced reduction of cytochrome b-561 is dependent on a coupled oxidation of ubiquinol. The ubiquinol oxidase site of the ubiquinol:cytochrome c 2 oxidoreductase catalyses a concerted reaction in which one electron is transferred to a high-potential chain containing cytochromes c 1 and c 2 , the Rieske-type iron-sulfur center, and the reaction center primary donor, and a second electron is transferred to a lowpotential chain containing cytochromes b-566 and b-561. (3) The rate of reduction of cytochrome b-561 in the presence of antimycin has been shown to reflect the rate of turnover of the ubiquinol oxidase site. This diagnostic feature has been used to measure the dependence of the kinetics of the site on the ubiquinol concentration. Over a limited range of concentration (0-3 mol ubiquinol/ mol cytochrome b-561), the kinetics showed a second-order process, first order with respect to ubiquinol from the pool. At higher ubiquinol concentrations, other processes became rate determining, so that above approx. 25 mol ubiquinol/mol cytochrome b-561, no further increase in rate was seen. (4) The kinetics and extents of cytochrome b-561 reduction following a flash in the presence of antimycin, and of the antimycin-sensitive reduction of cytochrome c 1 and c 2 , and the slow phase of the carotenoid change, have been measured as a function of redox potential over a wide range. The initial rate for all these processes increased on reduction of the suspension over the range between 180 and 100 mV (pH 7). The increase in rate occurred as the concentration of ubiquinol in the pool increased on reduction, and could be accounted for in terms of the increased rate of ubiquinol oxidation. It is not necessary to postulate the presence of a tightly bound quinone at this site with altered redox properties, as has been previously assumed. (5) The antimycinsensitive reactions reflect the turnover of a second catalytic site of the complex, at which cytochrome b-561 is oxidized in an electrogenic reaction. We propose that ubiquinone is reduced at this site with a mechanism similar to that of the two-electron gate of the reaction center. We suggest that antimycin binds at this site, and displaces the quinone species so that all reactions at the site are inhibited. (6) In coupled chromatophores, the turnover of the ubiquinone reductase site can be measured by the antimycin-sensitive slow phase of the electrochromic carotenoid change. At redox potentials higher than 180 mV, where the pool is completely oxidized, the maximal extent of the slow phase is half that at 140 mV, where the pool contains approx. 1 mol ubiquinone/ mol cytochrome b-561 before the flash. At both potentials, cytochrome b-561 be...

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“…Dans le cas du complexe III (ou complexe bc 1 ), deux chemins pour les électrons furent mis en évidence (Figure 4) lors de l'établissement de la structure cristallographique. Cette découverte venait conforter une hypothèse faite également par Mitchell en 1975 [6,7] sous le nom de « cycle Q » ou « cycle des quinones » dans lequel il était postulé, et c'était l'hypothèse de base, que les deux électrons apportés par la molécule de quinol (QH 2 ) suivaient des chemins différents ( Figure 5). Nous décrirons dans cet article comment une approche stochastique prenant en compte la structure maintenant connue du complexe III et les potentiels redox standard des différents centres redox permet de montrer que le complexe III fonctionne réellement selon l'hypothèse du « cycle Q » de Mitchell.…”

Section: Jean-pierre Mazat Stéphane Ransacunclassified

Le complexebc₁de la chaîne respiratoire mitochondriale fonctionne selon l’hypothèse du cycle Q de Mitchell

Mazat

Ransac

2010

Med Sci (Paris)

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Les mitochondries (Figure 1) sont des organites cellulaires entourés de deux membranes qui sont considérées comme la centrale énergétique de la cellule [1-3] (➜). L'énergie produite par les mitochondries sous forme d'ATP provient de la réaction de l'oxygène avec les produits de dégradation de notre alimentation qui sont essentiellement réducteurs (Figure 2). Les produits ultimes de cette dégradation entraînent la conversion des coenzymes oxydés NAD + et FAD (flavine adénine dinucléotide) en leurs équivalents réduits NADH et FADH 2 . La rencontre des coenzymes réduits, véritables monnaies d'échange des réactions d'oxydoréduction, avec l'oxygène ne se fait pas directement mais à travers une série de réactions d'oxydoréduction successives catalysées par des complexes protéiques hautement structurés, numérotés de I à IV (Figure 3). C'est au niveau des complexes I, III et IV que s'opère la récupération de l'énergie sous la forme d'un gradient de protons H + extraits de l'intérieur des mitochondries vers l'espace intermembranaire. Ce gradient électrochimique de protons permet ensuite la synthèse d'ATP à travers un autre complexe protéique, l'ATP synthase (appelé aussi quelquefois complexe V), qui est un véritable moteur moléculaire [4]. C'est la théorie chimio-osmotique de Mitchell [5,6]. > Le complexe bc 1 est central dans l'organisation des oxydations phosphorylantes. Il est largement accepté aujourd'hui que le fonctionnement de ce complexe obéit au schéma décrit par P. Mitchell sous le nom de « cycle Q ». Nous avons montré, en nous appuyant sur un modèle stochastique du transfert des électrons, que la structure de ce complexe permet naturellement l'émergence du cycle Q et minimise les courts-circuits non généra-teurs d'un gradient de protons transmembranaire. Cette approche fournit un cadre conceptuel géné-ral bien adapté à la modélisation des réactions d'oxydoréduction de l'ensemble des complexes de la chaîne respiratoire mitochondriale et de leurs dérèglements pathologiques. < La structure de la plupart des complexes de la chaîne respiratoire est maintenant connue (Figure 3). Les structures cristallines permettent de prédire assez clairement un cheminement des électrons et, dans certains cas, des protons associés à la réaction d'oxydoréduction catalysée par ces complexes. Dans le cas du complexe III (ou complexe bc 1 ), deux chemins pour les électrons furent mis en évidence (Figure 4) lors de l'établissement de la structure cristallographique. Cette découverte venait conforter une hypothèse faite également par Mitchell en 1975 [6, 7] sous le nom de « cycle Q » ou « cycle des quinones » dans lequel il était postulé, et c'était l'hypothèse de base, que les deux électrons apportés par la molécule de quinol (QH 2 ) suivaient des chemins différents (Figure 5). Nous décrirons dans cet article comment une approche stochastique prenant en compte la structure maintenant connue du complexe III et les potentiels redox standard des différents centres redox permet de montrer que le complexe III fonctionne réellement selon l'...

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