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Recebido em 12/7/06; aceito em 1/12/06; publicado na web em 24/7/07 LIPASE IMMOBILIZATION IN SODIUM CASEINATE/GLYCEROL FILM: APPLICATION IN ESTER SYNTHESIS. Lipases from different sources were immobilized in sodium caseinate/glycerol film and used in the esterification reactions of aliphatic acids with alcohols in the presence of organic solvents. Lipases from Pseudomonas sp and Rhizopus oryzae were selected and the influence of several parameters was analyzed, including: lipase loading, organic solvent polarity, reaction temperature, chain length of alcohol and acid and enzyme/support reuse. For comparison, free enzymes were used under similar experimental conditions. Keywords: sodium caseinate/glycerol; lipases; immobilization. INTRODUÇÃOAs enzimas apresentam várias propriedades que as tornam atrativas como catalisadores para biotransformações, destacando-se o uso na indústria químico-farmacêutica. Estas proteínas são catalisadores versáteis, existindo em geral um processo enzimático equivalente para cada tipo de reação orgânica [1][2][3] .A partir da década 80 tem sido observado um interesse crescente no desenvolvimento de técnicas de imobilização de enzimas e/ou microrganismos, visando minimizar os efeitos causados pelo seu uso em ambientes adversos, tais como solventes orgânicos, variações no pH e/ou altas temperaturas 1,4 . A imobilização do biocatalisador em um suporte, sem prejuízo de sua atividade por um período razoável de tempo, pode assegurar sua repetida utilização ou mesmo o uso em reatores contínuos, resultando em economia nos processos industriais. Assim, de modo geral, a utilização de materiais imobilizados além de diminuir o custo por análise, aumenta a rapidez e a exatidão do processo [4][5][6] .Um dos fatores que sempre deve ser considerado na utilização de um determinado sistema de imobilização é o tipo de interação entre o suporte e o biocatalisador, que pode influenciar diretamente na estabilidade e nos efeitos cinéticos da catálise 1,4-9 . Os processos de imobilização podem ocorrer por adsorção ou ligação da enzima em um material insolúvel, pelo uso de um reagente multifuncional através de ligações cruzadas 10,11 , por confinamento em matrizes formadas por géis poliméricos 12,13 , por encapsulação em membranas poliméricas 12,14 e em micelas reversas 15,16 .Outra técnica também utilizada, apesar de não manter uma barreira física entre a enzima e o meio reacional, é o sistema bi ou trifásico. Pesquisas recentes têm demonstrado a utilização de novos materiais para imobilização de enzimas, destacando-se os líquidos iônicos com formação de sistemas trifásicos 17-21 , as nanopartículas de sílica funcionalizada e nanocompósitos de sílica-ouro [22][23][24] .Duas das técnicas de imobilização mais utilizadas são, provavelmente, as de inclusão ou microencapsulação através do confinamento dos biocatalisadores em polímeros insolúveis (formando filmes), ou em microcápsulas. Uma das principais vantagens da utilização destas técnicas é que a enzima não interage quimicamente com o polímero, evitando a des...
Recebido em 12/7/06; aceito em 1/12/06; publicado na web em 24/7/07 LIPASE IMMOBILIZATION IN SODIUM CASEINATE/GLYCEROL FILM: APPLICATION IN ESTER SYNTHESIS. Lipases from different sources were immobilized in sodium caseinate/glycerol film and used in the esterification reactions of aliphatic acids with alcohols in the presence of organic solvents. Lipases from Pseudomonas sp and Rhizopus oryzae were selected and the influence of several parameters was analyzed, including: lipase loading, organic solvent polarity, reaction temperature, chain length of alcohol and acid and enzyme/support reuse. For comparison, free enzymes were used under similar experimental conditions. Keywords: sodium caseinate/glycerol; lipases; immobilization. INTRODUÇÃOAs enzimas apresentam várias propriedades que as tornam atrativas como catalisadores para biotransformações, destacando-se o uso na indústria químico-farmacêutica. Estas proteínas são catalisadores versáteis, existindo em geral um processo enzimático equivalente para cada tipo de reação orgânica [1][2][3] .A partir da década 80 tem sido observado um interesse crescente no desenvolvimento de técnicas de imobilização de enzimas e/ou microrganismos, visando minimizar os efeitos causados pelo seu uso em ambientes adversos, tais como solventes orgânicos, variações no pH e/ou altas temperaturas 1,4 . A imobilização do biocatalisador em um suporte, sem prejuízo de sua atividade por um período razoável de tempo, pode assegurar sua repetida utilização ou mesmo o uso em reatores contínuos, resultando em economia nos processos industriais. Assim, de modo geral, a utilização de materiais imobilizados além de diminuir o custo por análise, aumenta a rapidez e a exatidão do processo [4][5][6] .Um dos fatores que sempre deve ser considerado na utilização de um determinado sistema de imobilização é o tipo de interação entre o suporte e o biocatalisador, que pode influenciar diretamente na estabilidade e nos efeitos cinéticos da catálise 1,4-9 . Os processos de imobilização podem ocorrer por adsorção ou ligação da enzima em um material insolúvel, pelo uso de um reagente multifuncional através de ligações cruzadas 10,11 , por confinamento em matrizes formadas por géis poliméricos 12,13 , por encapsulação em membranas poliméricas 12,14 e em micelas reversas 15,16 .Outra técnica também utilizada, apesar de não manter uma barreira física entre a enzima e o meio reacional, é o sistema bi ou trifásico. Pesquisas recentes têm demonstrado a utilização de novos materiais para imobilização de enzimas, destacando-se os líquidos iônicos com formação de sistemas trifásicos 17-21 , as nanopartículas de sílica funcionalizada e nanocompósitos de sílica-ouro [22][23][24] .Duas das técnicas de imobilização mais utilizadas são, provavelmente, as de inclusão ou microencapsulação através do confinamento dos biocatalisadores em polímeros insolúveis (formando filmes), ou em microcápsulas. Uma das principais vantagens da utilização destas técnicas é que a enzima não interage quimicamente com o polímero, evitando a des...
Reverse micelles or w/o microemulsions have found wide applications in enzymology, protein chemistry and biocatalysis. Biocatalysis based on reverse micelles, is one of the earliest methodologies where microemulsions were introduced to solubilize enzymes in organic solvents. Reverse micelles have been associated to the idea of a microreactor where the enzyme can be sheltered and protected from solvent detrimental effects providing a unique microenvironment for the enzymes to react with water insoluble or poorly soluble substrates present in the organic phase. The most often investigated enzymes in microemulsions are lipases, because these enzymes are very stable and active in this medium. This review focuses on the fundamental aspects of enzymes encapsulation in reverse micelles, as well as on biotechnological applications based on these systems as reaction media for biotransformations using mainly lipase‐catalyzed processes.
New amphiphilic networks were generated using the various molecular mass of poly (ethylene glycol) and 1,8‐bis(triethoxysilyl) octane through an easy polycondensation process at relatively high temperature to use as a sorbent material. The characterization of obtained sorbents was managed using Fourier‐transform infrared spectroscopy, 13C, and 29Si cross‐polarization magic angle spinning nuclear magnetic resonance, and thermal properties were settled by thermogravimetric analysis. Swelling skill of the sorbents was specified by swelling tests using several organic solvents such as dichloromethane (DCM), tetrahydrofuran, methyl tertiary butyl ether, toluene, and water due to its amphiphilic nature. Synthesized sorbents show quite large amount of organic solvent absorption for instance 1,800% in DCM with excellent reusability up to 10 cycles and have good strength against hydrolysis from 96 to 168 hr in water according to structure of obtained sorbents.
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