The intracellular domain of teneurin-1 interacts with MBD1 and CAP/ponsin resulting in subcellular codistribution and translocation to the nuclear matrix

Nunes, S. M.; Ferralli, Jacqueline; Choi, Eun Young; Brown-Luedi, Marianne; Minet, Ariane D.; Chiquet‐Ehrismann, Ruth

doi:10.1016/j.yexcr.2004.12.020

Cited by 60 publications

(83 citation statements)

References 38 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…For teneurin-2 ) and teneurin-3 (Leachman and Tucker, unpublished observations), the primary proteolytic processing appears to take place at a furin cleavage site found between the transmembrane domain and the first EGF-like repeat. This would generate a product with the theoretical molecular weight of approximately 55 kDa (these products have larger apparent molecular weights when analyzed by SDS-PAGE, see Nunes et al 2005). Teneurin-4 has the motif PRQSR at the site corresponding to the furin cleavage sites of teneurin-2 and -3 that would generate a product with a theoretical molecular weight of 57 kDa.…”

Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

“…Similar observations have come from vertebrate systems. When the ICD of teneurin-1 (Nunes et al 2005) or teneurin-2 (Bagutti et al 2003) is expressed in vitro it localizes to the cell nucleus, and antibodies to the ICD of avian teneurin-1 label some cell nuclei in a subset of tissues stained by antibodies to the ECD (Kenzelmann et al 2008). When a potential nuclear localization signal in the ICD of teneurin-1 is mutated, the ICD fails to translocate to the nucleus (Kenzelmann et al 2008).…”

mentioning

confidence: 99%

See 1 more Smart Citation

The expression of teneurin-4 in the avian embryo: potential roles in patterning of the limb and nervous system

et al. 2010

View full text Add to dashboard Cite

Teneurins are type II transmembrane proteins that play important roles in pattern formation in Drosophila, axon fasciculation and organogenesis in Caenorhabidits elegans, and neuronal pathfinding in the visual system of the mouse. There is evidence that a peptide derived from a proteolytic event near the C-terminus of teneurins leads to formation of an active neuropeptide, while processing at and near the transmembrane domain leads to shedding of the extracellular domain into the extracellular matrix and the generation of an intracellular fragment that is transported to the nucleus. In vertebrates there are four teneurins. Here, we have studied the expression of teneurin-4 in the chicken embryo. An antiserum against part of the intracellular domain of teneurin-4 recognizes several low molecular weight bands on immunoblots of embryonic chicken brain homogenates, indicating that teneurin-4 is likely to be processed at one or more predicted proteolytic cleavage sites. Antisera against the EGF-like repeats of the extracellular domain label some mesenchyme in the early embryo, and near basement membranes this labeling partially overlaps with anti-laminin (gamma 1 chain) immunostaining. At embryonic day 7, anti-teneurin-4 labels bundles of axons in the nasal, but not temporal retina. Later in development, retinal expression switches so that teneurin-4 is found in the temporal, but not nasal, ganglion cell layer. Teneurin-4 immunolocalization was also compared with other teneurins in the developing limb, where each teneurin is expressed in distinctive regions. These patterns of expression suggest roles for teneurin-4 in patterning and neuronal pathfinding in the avian embryo.

show abstract

Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

mentioning

confidence: 99%

The expression of teneurin-4 in the avian embryo: potential roles in patterning of the limb and nervous system

et al. 2010

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…TENM1 участвует во внутриклеточных сигнальных каскадах [21], а также в синаптической передаче сигнала между дендритами проекционных нейронов и аксонами обонятельных нейронов. Так, потеря тенейринов вызывает нарушения во взаимодействии некоторых обонятельных и проекционных нейронов [22].…”

Section: ген Tenm1unclassified

Intron Sliding and Length Variability of Genes Enriched of Phase 1 Long Introns

Поверенная¹,

Poverennaya²

2017

Math.Biol.Bioinf.

View full text Add to dashboard Cite

Аннотация. В связи с высоким уровнем мутагенеза в последовательности интрона, эволюцию интронов обычно рассматривают только в рамках эволюции экзон-интронной структуры гена в целом. Смещение границ интрона на небольшое расстояние (редкое эволюционное событие, называемое слайдингом) может привести к смене фазы интрона. Проведен анализ экзон-интронной структуры эукариотических генов в целях выявить предпочтительный выбор фазы интрона во время слайдинга и изучить зависимость между длинами ортологичных интронов. Для определения ортологичных интронов мы построили соответствующие выравнивания экзон-интронных структур. Анализ полученных выравниваний выявил несколько событий слайдинга со смещением фазы, однако результаты не подтвердили нашу первоначальную гипотезу, что в процессе слайдинга интроны предпочитают менять свою фазу на наиболее часто встречающуюся фазу 0. Для окончательных выводов, тем не менее, необходимо провести поиск случаев изменения фазы на большей выборке генов. Несмотря на общеизвестную высокую вариабельность длины интрона, в некоторых таксономических группах значения длины схожи. Более того, можно увидеть некоторую консервативность, если вместо длины интрона L рассматривать нормализованную длину N = (L-A)/A, где А -это средняя длина по группе ортологичных интронов. Например, для гена ptprd в случае птиц (28 видов) нормализованная длина находится в интервале (-0.15; 0.15) для 85.2 % интронов, что существенно выше значения для случайной выборки длин в соответствии с распределением длин интронов. Такая консервативность длины ведет нас к вопросу о длине древних интронов. зрения, например, изучения альтернативного сплайсинга. Интронам, долгое время считавшимся лишь еще одной группой «мусорной» ДНК, стало уделяться больше внимания лишь в последние десятилетия, когда появилось больше сведений об их функциональной значимости, в частности, об их регуляторной роли в сплайсинге и экспрессии генов [1]. Например, почти во всех эукариотических организмах гены, кодирующие рибосомальные белки, содержат на 5'-конце интроны с регуляторными элементами.Важной характеристикой интрона является его фаза, отражающая положение интрона в последовательности относительно рамки считывания. Интрон, расположенный между кодонами, имеет фазу 0; интроны, расположенные между 1 и 2 или между 2 и 3 нуклеотидами кодона, имеют фазы 1 и 2, соответственно. В ходе целого ряда исследований, посвященных распределению фаз интронов, выяснилось, что во всех изученных организмах приблизительно 50 % интронов имеют фазу 0, 30 % − фазу 1, а 20 % − фазу 2 [2, 3]. Такая закономерность получила название "золотое правило 50/30/20" или "соотношение 5:3:2". Среди причин такого устойчивого распределения фаз интронов назывались процесс "перетасовки" экзонов [4], связь интронов фазы 1 и 2 с консервативными участками последовательности [5], и даже особая структура белка [6]. Тем не менее, ни одно из представленных предположений не стало общепринятым.Эволюцию интронов обычно рассматривают только с точки зрения эволюции экзон-интронной организации гена: когда пр...

show abstract

“…The N-terminal intracellular domain is about 45 kDa in size and is not as conserved across all phyla as the ECD (6,29). Nevertheless, vertebrate ICDs share a sequence similarity of up to 70% between orthologs and 50 -60% between paralogs, and the ICDs contain several common features and domains.…”

mentioning

confidence: 99%

“…Nevertheless, vertebrate ICDs share a sequence similarity of up to 70% between orthologs and 50 -60% between paralogs, and the ICDs contain several common features and domains. There is an EF-hand-like Ca 2ϩ binding site, predicted phosphoryla- tion sites, and polyproline-rich regions shown to bind SH3 domain-containing proteins like CAP/Ponsin (29,30). Teneurins were first identified as pair-rule genes (2, 3), which was curious because pair-rule genes were known to be transcription factors rather than transmembrane proteins (5).…”

mentioning

confidence: 99%

The Intracellular Domain of Teneurin-1 Induces the Activity of Microphthalmia-associated Transcription Factor (MITF) by Binding to Transcriptional Repressor HINT1

Schöler

Ferralli

Thiry

et al. 2015

Journal of Biological Chemistry

View full text Add to dashboard Cite

Background:The intracellular domain of teneurins translocates to the nucleus and is thought to influence transcription. Results: The teneurin-1 intracellular domain binds the transcriptional repressor HINT1 and induces MITF target genes. Conclusion:The teneurin-1 intracellular domain prevents HINT1 from repressing MITF at its target gene promoters. Significance: This is a novel mechanism for a teneurin-mediated transcriptional control.

show abstract

The intracellular domain of teneurin-1 interacts with MBD1 and CAP/ponsin resulting in subcellular codistribution and translocation to the nuclear matrix

Cited by 60 publications

References 38 publications

The expression of teneurin-4 in the avian embryo: potential roles in patterning of the limb and nervous system

The expression of teneurin-4 in the avian embryo: potential roles in patterning of the limb and nervous system

Intron Sliding and Length Variability of Genes Enriched of Phase 1 Long Introns

The Intracellular Domain of Teneurin-1 Induces the Activity of Microphthalmia-associated Transcription Factor (MITF) by Binding to Transcriptional Repressor HINT1

Contact Info

Product

Resources

About