Tenascin-C glycoproteins in neural pattern formation and plasticity

Faissner, Andréas; Götz, Bernhard; Joester, Angret; Wigger, Frank; Scholze, Angela; Schütte, Katrin

doi:10.1006/smns.1996.0043

Cited by 13 publications

(21 citation statements)

References 0 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…7) with TENCAN as soluble binding partner. These FNIII domains embody several functional sites for neural and other cell types, as documented previously (17,33), and do not contain disulfide bridges which might cause folding problems in bacterial expression systems. In the solid phase ELISA a prominent binding to TNfn4,5, a recombinant protein representing the 4th and 5th FNIII repeat of tenascin-C, could be observed (Fig.…”

Section: Construction Of Tenascin-neurocan Fusion Proteins-mousementioning

confidence: 76%

“…The functional implications of neurocan interactions with tenascin-C are presently not well understood. TNfn4,5 is repulsive for embryonic day 18 hippocampal neurons and some glial cell types, and comprises a stop signal for dorsal root ganglion axons (17,33,53). Thus, formation of neurocan-tenascin-C complexes might modify the functional properties of tenascin-C.…”

Section: Table I Results Of the Biacore Binding Studies With Immobilimentioning

confidence: 99%

“…Neurocan was found to interact with cell adhesion molecules of the Ig superfamily such as L1 and N-CAM and to modify their binding properties (13,14). Furthermore, neurocan might be involved in the organization of the extracellular environment by interaction with the extracellular matrix glycoprotein tenascin-C, which is up-regulated during neural development and influences both neuronal and glial cell behavior in various ways (15)(16)(17).…”

mentioning

confidence: 99%

See 2 more Smart Citations

Mapping of a Defined Neurocan Binding Site to Distinct Domains of Tenascin-C

Rauch

Clement²,

Retzler

et al. 1997

Journal of Biological Chemistry

Self Cite

View full text Add to dashboard Cite

Neurocan is a member of the aggrecan family of proteoglycans which are characterized by NH 2 -terminal domains binding hyaluronan, and COOH-terminal domains containing C-type lectin-like modules. To detect and enhance the affinity for complementary ligands of neurocan, the COOH-terminal neurocan domain was fused with the NH 2 -terminal region of tenascin-C, which contains the hexamerization domain of this extracellular matrix glycoprotein. The fusion protein was designed to contain the last downstream glycosaminoglycan attachment site and was expressed as a proteoglycan. In ligand overlay blots carried out with brain extracts, it recognized tenascin-C. The interaction was abolished by the addition of EDTA, or TNfn4,5, a bacterially expressed tenascin-C fragment comprising the fourth and fifth fibronectin type III module. The fusion protein directly reacted with this fragment in ligand blot and enzyme-linked immunosorbent assay procedures. Both tenascin-C and TNfn4,5 were retained on Sepharose 4B-linked carboxyl-terminal neurocan domains, which in BIAcore binding studies yielded a K D value of 17 nM for purified tenascin-C. We conclude that a divalent cation-dependent interaction between the COOH-terminal domain of neurocan and those fibronectin type III repeats is substantially involved in the binding of neurocan to tenascin-C.

show abstract

Section: Construction Of Tenascin-neurocan Fusion Proteins-mousementioning

confidence: 76%

Section: Table I Results Of the Biacore Binding Studies With Immobilimentioning

confidence: 99%

mentioning

confidence: 99%

See 1 more Smart Citation

Mapping of a Defined Neurocan Binding Site to Distinct Domains of Tenascin-C

Rauch

Clement²,

Retzler

et al. 1997

Journal of Biological Chemistry

Self Cite

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…W rozwoju układu nerwowego jej funkcja polega mię-dzy innymi na hamowaniu adhezji komórek nerwowych i glejowych [18]. Białko to wpływa również na migrację komórek grzebienia nerwowego i komórek rozwijającego się móżdżku oraz prekursorów oligodendrocytów [19], a także wzmaga wzrost aksonów [18]. Podczas waskulogenezy TN-C uczestniczy w tworzeniu śródbłonka naczyń krwionośnych oraz indukuje wydłużanie normalnych niepączkujących komórek śródbłonka [20].…”

Section: Funkcje Tenascyny Cunclassified

Potencjalne zastosowanie tenascyny C w diagnozowaniu i leczeniu nowotworów

Mazur¹,

Kopczyńska²,

Makarewicz³

2013

Nowotwory. Journal of Oncology

View full text Add to dashboard Cite

Tenascyny są rodziną czterech wielodomenowych glikoprotein macierzy zewnątrzkomórkowej: tenascyna C, X, R i W. Pierwszym poznanym przedstawicielem tej rodziny była tenascyna C. Białko to spotykane jest również pod innymi nazwami, takimi jak antygen macierzy zewnątrzkomórkowej glejaka, myotendinous antigen, heksabrachion, glikoproteina J1220/200 czy neuronektyna. Tenascyna C jest heksamerem; każde ramię heksabrachionu zawiera: aminokońcową domenę oligomeryzacji, powtórzenia podobne do naskórkowego czynnika wzrostu, domeny typu fi bronektyny III oraz homologiczną do fi brynogenu domenę globularną. Wzór ekspresji tenascyny C zależy od fazy rozwoju organizmu, a ekspresja zmienia się znacząco w wielu różnych stanach patologicznych. W czasie embriogenezy tenascyna C jest obecna zwłaszcza w rozwijającym się ośrodkowym układzie nerwowym, w mezenchymie w miejscach przejścia mezenchymalno-epitelialnego, a także w rozwijających się tkankach łącznych. W dojrzałych tkankach ekspresja tenascyny C jest słabsza, natomiast jest indukowana podczas gojenia ran, regeneracji nerwów, inwolucji tkanek, a także w stanach patologicznych, takich jak choroby naczyniowe, nowotworzenie i przerzutowanie. Ekspresja tenascyny C zarówno podczas rozwoju organizmu, jak i w przebiegu choroby jest indukowana przez cytokiny pro-i przeciwzapalne, czynniki wzrostu, a także przez wolne rodniki tlenowe, hipoksję i stres mechaniczny. Udział tenascyny C w rozwoju nowotworów polega na: 1) bezpośredniej stymulacji komórek nowotworowych do proliferacji i migracji, 2) promocji angiogenezy przez wpływ na komórki endotelialne. Tenascyna C bierze udział nie tylko w rozwoju guza pierwotnego, ale także uczestniczy w procesie przerzutowania i w ucieczce spod nadzoru immunologicznego. Jest ona przedstawiana jako niekorzystny czynnik rokowniczy, między innymi w nowotworach piersi, nerek, pęcherza moczowego, wewnątrzwątrobowych dróg żółciowych, płuca, krtani i gardła dolnego oraz mózgu. Z kolei w raku szyjki macicy wysoka ekspresja koreluje z dobrą prognozą. Poza tym ekspresja tenascyny C może zostać wykorzystana do wykrywania wznowy nowotworów mózgu, a fragmenty tenascyny C -do wykrywania raka płuca. Tenascyna C może być nie tylko narzędziem diagnostycznym, badane jest również jej zastosowanie w obrazowaniu i leczeniu nowotworów. Nowe strategie bazują na przeciwciałach, oligonukleotydach antysensownych, rybozymach, aptamerach oraz w zastosowaniu interferencji RNA.

show abstract

“…Therefore, factors which can modulate the activity or ligand binding specificity of integrins by extra-(outside-in) or intracellularly (inside-out) induced mechanisms are of vital importance for the correct tissue assembly during morphogenesis. As previously shown, tenascin-C (TN-C), an ECM component with anti-adhesive properties, interferes with FN-mediated adhesion by causing detachment of cells and inhibition of neurite outgrowth (Chiquet-Ehrismann et al, 1988;Probstmeier et al, 1990a;Pesheva et al, 1994;reviewed by Chiquet-Ehrismann, 1995;Faissner et al, 1996). TN-C is a multidomain glycoprotein built up by EGF-and FN type III-like structural motifs and a C-terminal region homologous to fibrinogen.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Tenascin-C inhibits 1 integrin-dependent cell adhesion and neurite outgrowth on fibronectin by a disialoganglioside-mediated signaling mechanism

Probstmeier

Pesheva²

1999

Glycobiology

View full text Add to dashboard Cite

We have previously shown that the extracellular matrix molecule tenascin-C inhibits fibronectin-mediated cell adhesion and neurite outgrowth by an interaction with a cellular RGDindependent receptor which interferes with the adhesion and neurite outgrowth promoting activities of the fibronectin receptor(s). Here we demonstrate that the inhibitory effect of tenascin-C on β 1 integrin-dependent cell adhesion and neurite outgrowth is mediated by the interaction of the protein with membrane-associated disialogangliosides, which interferes with protein kinase C-related signaling pathways. First, in substratum mixtures with fibronectin, an RGD sequencecontaining fragment of the molecule or synthetic peptide, tenascin-C inhibited cell adhesion and spreading by a disialoganglioside-dependent, sialidase-sensitive mechanism leading to an inhibition of protein kinase C. Second, the interaction of intact or trypsinized, i.e., cell surface glycoproteinfree, cells with immobilized tenascin-C was strongly inhibited by gangliosides or antibodies to gangliosides and tenascin-C. Third, preincubation of immobilized tenascin-C with soluble disialogangliosides resulted in a delayed cell detachment as a function of time. Similar to tenascin-C, immobilized antibody to GD2 (3F8) or sphingosine, a protein kinase C inhibitor, strongly inhibited RGD-dependent cell spreading. Finally, the degree of tenascin-C-induced inhibition of cell adhesion was proportional to the degree of disialoganglioside levels of expression by different cells suggesting the relevance of such mechanism in modulating integrin-mediated cell-matrix interactions during pattern formation or tumor progression.

show abstract

Tenascin-C glycoproteins in neural pattern formation and plasticity

Cited by 13 publications

References 0 publications

Mapping of a Defined Neurocan Binding Site to Distinct Domains of Tenascin-C

Mapping of a Defined Neurocan Binding Site to Distinct Domains of Tenascin-C

Potencjalne zastosowanie tenascyny C w diagnozowaniu i leczeniu nowotworów

Tenascin-C inhibits 1 integrin-dependent cell adhesion and neurite outgrowth on fibronectin by a disialoganglioside-mediated signaling mechanism

Contact Info

Product

Resources

About