Sugarcane Hsp101 is a hexameric chaperone that binds nucleotides

Abstract

The Clp/Hsp100 AAA+ chaperone family is involved in recovering aggregated proteins and little is known about other orthologs of the well studied ClpB from Escherichia coli and Hsp104 from Saccharomyces cerevisiae. Plant Hsp101 is a good model for understanding the relationship between the structure and function of Hsp100 proteins and to investigate the role of these chaperones in disaggregation processes. Here, we present the cloning and purification of a sugarcane ortholog, SHsp101, which is expressed in sugarcane cells and is a folded hexamer that is capable of binding nucleotides. Thus SHsp101 has the structural and functional characteristics of the Clp/Hsp100 AAA+ family.

Comparison on efficiency of pulse electric field, cold plasma and enzymatic pre-treatments for barberry anthocyanins extraction: Modeling and optimization

“…It can also increase the yield of active ingredients (Chávez- González et al, 2020). Furthermore, extractions of plant anthocyanins and vacuolar pigments with solvents often do not reach completion as the solvent is only sometimes fully distributed in the substrate (Cagliari et al, 2011;Mushtaq, Sultana, Bhatti, & Asghar, 2015). Pectinases are a class of enzymes that catalyze the degradation of substances contained in pectin, primarily including pectinesterase and depolymerase.…”

Caracterização estrutural e funcional de chaperonas essenciais para solubilização de agregados proteicos

“…Devido à falta de informação e à importância do controle de qualidade proteico em plantas, o estudo do funcionamento de chaperonas moleculares nesses organismos torna-se muito necessário e relevante, apresentando alto potencial de produção de espécies vegetais mais tolerantes a estresses bióticos e abióticos. Nosso grupo de pesquisa já caracterizou algumas das principais chaperonas moleculares presentes em cana-de-açúcar (Cagliari et al, 2011;Silva et al, 2013;Tiroli-Cepeda et al, 2014). Dessa maneira, a principal motivação desta etapa do trabalho é contribuir com informações funcionais e estruturais da proteína CHIP de Sorghum bicolor (SbCHIP).…”

“…Entretanto, a proteína foi eluída, na maioria das vezes, em um único pico, indicando que apenas um estado oligomérico estava presente em solução. Estudos da estabilidade térmica de chaperonas moleculares de cana-de-açúcar, como Hsp90 e Hsp100, realizados pelo nosso grupo mostraram essas proteínas são bastante estáveis ao desenovelamento induzido por temperatura, apresentando Tm de aproximadamente 60 °C (Cagliari et al, 2011;Silva et al, 2013). As sHsps citosólicas de cana apresentam estabilidade térmica ainda maior, mostrando pouca perda de estrutura secundária mesmo quando a proteína foi aquecida até 90 °C (Tiroli-Cepeda e Ramos, 2010).…”