1974
DOI: 10.1016/0014-5793(74)80451-5
|View full text |Cite
|
Sign up to set email alerts
|

Studies on proteins of animal ribosomes. Affinity labeling of rat liver ribosomes by N‐bromoacetylpuromycin

Help me understand this report

Search citation statements

Order By: Relevance

Paper Sections

Select...
2
1

Citation Types

0
2
0
1

Year Published

1975
1975
1990
1990

Publication Types

Select...
4
3
1

Relationship

1
7

Authors

Journals

citations
Cited by 33 publications
(3 citation statements)
references
References 6 publications
(3 reference statements)
0
2
0
1
Order By: Relevance
“…When applying PNPC-Phe-tRNA to yeast ribosomes [3] two proteins were preferentially labeled whereas N-iodoacetyl-Phe-tRNA reacted with a higher number of proteins of the large ribosomal subunit. After binding of N-bromoacetyl-puromycin to rat liver ribosomes [4], proteins L28 and L29, according to the new proposed international nomenclature…”
Section: Introductionmentioning
confidence: 99%
“…When applying PNPC-Phe-tRNA to yeast ribosomes [3] two proteins were preferentially labeled whereas N-iodoacetyl-Phe-tRNA reacted with a higher number of proteins of the large ribosomal subunit. After binding of N-bromoacetyl-puromycin to rat liver ribosomes [4], proteins L28 and L29, according to the new proposed international nomenclature…”
Section: Introductionmentioning
confidence: 99%
“…These ultrastructural changes are associated with impaired synthesis of both liver and exported hepatogenie proteins. By introduction of high-resolution electrophoresis (2,3), affinity labeling (4,5), lactoperoxidase ipdination (6,7) and reductive alkylation (4,8,9) of liver ribosomal proteins it became possible to extend the examination of ribosomal pathology to the molecular level (10). Studies employing these techniques revealed profound alterriation.s of ribosomal conformation (9) and reversible chemical modifications of specific ribosomal proteins (11,12) during altered liver metabolism.…”
Section: Introductionmentioning
confidence: 97%
“…6) γίνεται μια αρχική προσπάθεια ταξινόμησης ριβοσωματικών πρωτεϊνών της 60S υπομονάδας (από ήπαρ επίμυος) στις θέσεις πρόσδεσης των tRNAs, Βάσει πειραματικών ευρημάτων ανεξαρτήτων ερευνητικών ομάδων, τα οποία προέρχονται από τεχνικές σήμανσης λόγω συγγενείας (affinity labeling). Στην Α-θέση εντοπίζονται οι πρωτεΐνες L28/29, διότι ανιχνεύονται μόνο με παρά γωγα πουρομυκίνης (Stahl et al 1974, ενώ αποκλειστικά στην Ρ-θέση ταξινομούνται οι πρωτείνες L21, L23 και L36A, διότι ιχνηθετούνται μόνο με ειδικά αντιδραστήρια για την Ρ-θέση του ριδοσώματος (Stahl et al 1979, Fabijanski andPellegrini 1981). Οι πρωτεΐνες L32/33 οι οποίες ιχνηθετούνται παρουσία του αντιδραστηρίου PNPC-Phe-tRNA (π-νιτρο-φαινο-ξυκαρ6ονυλο-[ 3 Η]-ΡΙιβ-ίΡΝΑ), το οποίο προσδένεται κατά πάσα πιθανότητα και στην Ρ-και στην Α-θέση (Czernilofsky et al 1977), έχουν τοποθετηθεί στο μοντέλο των Fabijanski και Pellegrini (1981) κοντά και στις δύο θέσεις πρόσδεσης των tRNAS.…”
Section: ράχη μίσχοςunclassified