Strukturmodell des membrangebundenen C‐Terminus des humanen lipidmodifizierten N‐Ras‐Proteins

Reuther, Guido; Tan, Kui‐Thong; Köhler, Julia R.; Nowak, Christine; Pampel, André; Arnold, Klaus; Kuhlmann, Jürgen; Waldmann, Herbert; Huster, Daniel

doi:10.1002/ange.200504266

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“…As the C terminus of the Ras protein is unstructured, the described mobile peptide conformation appears to be relevant for the structure of the full-length membrane-bound Ras protein. [125,127] A similar result was recently found for the binding of the completly lipidated N-Ras protein to model membranes. [127] The experimental results obtained for the Ras peptide were in excellent agreement with recent molecular-dynamics studies.…”

Section: Insertion Into Model Membranessupporting

confidence: 65%

“…[125,127] A similar result was recently found for the binding of the completly lipidated N-Ras protein to model membranes. [127] The experimental results obtained for the Ras peptide were in excellent agreement with recent molecular-dynamics studies. [128] The molecular-dynamics simulations for a 10-ns time scale showed that the lipid chains of the peptide are more moble than those of the surrounding phospholipids chains.…”

Section: Insertion Into Model Membranessupporting

confidence: 65%

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Lipidated Ras and Rab Peptides and Proteins—Synthesis, Structure, and Function

et al. 2006

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Chemical biology can be defined as the study of biological phenomena from a chemical approach. Based on the analysis of relevant biological phenomena and their structural foundation, unsolved problems are identified and tackled through a combination of chemistry and biology. Thus, new synthetic methods and strategies are developed and employed for the construction of compounds that are used to investigate biological procedures. Solid-phase synthesis has emerged as the preferred method for the synthesis of lipidated peptides, which can be chemoselectively ligated to proteins of the Ras superfamily. The generated peptides and proteins have solved biological questions in the field of the Ras-superfamily GTPases that are not amendable to chemical or biological techniques alone.

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Section: Insertion Into Model Membranessupporting

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Section: Insertion Into Model Membranessupporting

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Lipidated Ras and Rab Peptides and Proteins—Synthesis, Structure, and Function

et al. 2006

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“…Ein ähnliches Ergebnis wurde für die Bindung des vollständigen lipidierten N‐Ras‐Proteins an Modellmembranen gefunden 127. Die für das Ras‐Peptid erhaltenen experimentellen Befunde stimmen ausgezeichnet mit neueren Moleküldynamikstudien überein 128.…”

Section: Biophysikalische Studien Mit Lipidierten Peptidenunclassified

Lipidierte Ras‐ und Rab‐Peptide und ‐Proteine: Synthese, Struktur und Funktion

et al. 2006

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Die chemische Biologie kann als das Studium biologischer Vorgänge mit chemischen Methoden definiert werden. Hierbei werden durch Analyse biologischer Phänomene und ihrer strukturellen Grundlagen ungelöste Probleme erkannt und mithilfe kombinierter Techniken aus der Chemie und der Biologie zu lösen versucht. Im Zuge solcher Studien werden neue Synthesemethoden und ‐strategien entwickelt und zur Herstellung von Verbindungen verwendet, die zur Erforschung biologischer Vorgänge eingesetzt werden. Mit dieser Definition als Leitmotiv fassen wir in diesem Aufsatz die neuesten Erkenntnisse auf dem Gebiet der chemischen Biologie lipidierter Ras‐ und Rab‐Proteine zusammen. Festphasensynthesen haben sich als die bevorzugten Methoden zur Synthese lipidmodifizierter Peptide erwiesen, die über chemisch‐biologische Methoden chemoselektiv an Proteine der Ras‐Superfamilie ligiert werden können. Mithilfe dieser synthetischen Peptide und Proteine ist es gelungen, ungelöste Fragen auf dem Gebiet der Ras‐Superfamilie der GTPasen aufzuklären, die durch chemische oder biologische Methoden alleine nicht zu erschließen waren.

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