Solution structure and dynamics of the DNA-binding domain of the adipocyte-transcription factor FREAC-11 1 1Edited by P. E. Wright

Structure/function relationships underlying regulation of FOXO transcription factors

“…The role of highly flexible wings W1 and W2 in the specificity and tightness of DNA binding was further investigated by Shiyanova and Liao (1999), who showed that substitutions of non-DNA contact residues in wing sequences can dramatically change the dissociation rate of FoxD3ÀDNA complex. Comparison and analysis of the FOXC2 and FoxD3 structures also suggested that the positions of wings W1 and W2, which are strongly coupled to the position of the b-sheet, are correlated to the position of the DNA-recognition helix H3 (van Dongen et al, 2000).…”

“…These new data revealed that among various forkhead domains, there are small variations in the secondary structure content and topological arrangement (Figure 4). Forkhead domains of FOXO4 (human AFX) (Weigelt et al, 2001), FoxD3 (Genesis) (Marsden et al, 1998), FOXC2 (FREAC-11) (van Dongen et al, 2000) and FoxQ1 (HFH-1) (Sheng et al, 2002) contain an additional short 3 10 -type helix located between a-helices H2 and H3. Structures of DNA complexes of FoxD3 DBD (Genesis) (Jin and Liao, 1999), FOXK1a DBD (ILF-1) (Tsai et al, 2006), FOXP2 DBD and an apo-form of FOXK1a DBD (ILF-1) (Liu et al, 2002) show that these forkhead domains contain an additional helix located at the C terminus downstream of b-strand S3.…”

Protein conformational flexibility prediction using machine learning

“…To illustrate the sensitivity of the predictions to details of the protein structure, figure 2 shows the S 2 predictions for the first 5 NMR models of the forkhead domain of the adipocytetranscription factor freac-11 (also known as S12) [42]. A superposition of the structures is shown in Figure 3).…”

Estudo da expressão temporal e espacial de FoxN1 em modelos biológicos, durante o desenvolvimento embrionário e em jovens adultos

“…Mais tarde, em 1998 (Marsden et al,1998), um estudo com ressonância nuclear magnética (RNM) estendeu os resultados obtidos anteriormente. Um grupo de quatro α-hélices (H1, H2, H3 e H4) é encontrado na extremidade N-terminal do domínio e forma um domínio globular com um centro hidrofóbico (Marsden et al, 1998;Van Dongen et al, 2000) e existem duas regiões do tipo não ordenadas, que formam estruturas frouxas aparentando o formato de "asas", do inglês wing-like structures, W1 e W2 estão localizadas na extremidade C-terminal do domínio (Marsden et al, 1998;Van Dongen et al, 2000). Também há três fitas-β (β-strand: S1, S2 e S3) no domínio dispostas da seguinte maneira: S1 está localizada entre H1 e H2; e S2 e S3 estão separadas por W1, localizado atrás de H3.…”

“…Também há três fitas-β (β-strand: S1, S2 e S3) no domínio dispostas da seguinte maneira: S1 está localizada entre H1 e H2; e S2 e S3 estão separadas por W1, localizado atrás de H3. Todas as três folhas-β juntas formam uma única folha-β com três filamentos simples, torcida e antiparalela que se mostra contra o DNA (Marsden et al, 1998;Van Dongen et al, 2000). Finalmente, W2 está localizado atrás de S3, na extremidade C-terminal do domínio forkhead.…”