Solubility and Heat Stability of Whey Protein Concentrates

Hidalgo, J.; Gamper, Emma

doi:10.3168/jds.s0022-0302(77)84061-7

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“…useful in the application of cocosin in fluid food systems like protein-based beverages. Whey protein concentrate (WPC) heated at 80℃ and 134℃ at neutral pH caused up to 70% losses in solubility although partial tryptic hydrolysis of WPC increased its solubility substantially (Hidalgo and Gamper, 1977). Other processing techniques have also been designed to improve the solubility of protein during processing and storage through the use of hydrocolloids like carageenan (Krawczyk et al, 2005) and other processing aids such as phosphates and sodium citrate (Shen, 2007).…”

Section: Number Of Sulfhydryl Groupsmentioning

confidence: 99%

Physicochemical and Functional Characterization of Cocosin, the Coconut 11S Globulin

Angelia

Garcia

Caldo

et al. 2010

FSTR

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The physicochemical and functional characteristics of the major coconut storage protein, 11S globulin or cocosin, were investigated. Cocosin was purified by a combination of salt extraction, selective precipitation, and gel filtration chromatography. The solubility of cocosin at different pH was higher at µ=0.5 than at µ=0.08. The 24 and 21 kDa basic polypeptides of cocosin were more resistant to chymotrypsin digestion than the 35 and 32 kDa acidic polypeptides. Cocosin emulsions were most stable at 0 M NaCl, followed by emulsions in 0.1 M and 0.4 M NaCl. The available SH groups were found to be 21.6 mole SH/mole cocosin. Cocosin was observed to be stable under various pasteurization conditions from 63℃, 30 min to 100℃, 10 sec. However, heating at 100℃ for 10 min and longer degraded cocosin up to 60%. The thermal denaturation midpoint temperature, T m , of the trimeric cocosin was 77.6℃ while that of the hexameric form was 100.5℃.

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Section: Number Of Sulfhydryl Groupsmentioning

confidence: 99%

Physicochemical and Functional Characterization of Cocosin, the Coconut 11S Globulin

Angelia

Garcia

Caldo

et al. 2010

FSTR

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“…Cette propriété permet de fortifier en protéines les jus de fruits et autres aliments acides par les hydrolysats de protéines la lécithine. Hidalgo et Gamper (1977) ont montré que l'hydrolyse enzymatique limitée d'un concentré de protéines de lactosérum par la trypsine améliore nettement sa stabilité à la chaleur, sans affecter les propriétés fonctionnelles ni créer de saveurs indésirables.…”

Section: Hydrolyse Enzymatiqueunclassified

Les ingrédients à base de protéines laitières : obtention, propriétés et utilisations

Vuillemard

Gauthier

Paquin

1989

Lait

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, Résumé -Les propriétés fonctionnelles des protéines laitières sont étroitement dépendantes de leurs propriétés physico-chimiques (poids moléculaire, nature et distribution des acides aminés, charge nette), de leur environnement (pH, température, force ionique, concentration) et du procédé qui leur a été appliqué (chauffage, pompage, séchage, modifications physiques, chimiques ou enzymatiques).En raison de leur nature amphiphile, les caséines possèdent à l'état natif de bonnes propriétés de tension de surface, ce qui en fait de bons agents émulsifiants et moussants. Les propriétés les plus remarquables des protéines du lactosérum à l'état natif sont leur solubilité au point isoélectrique et leur capacité de former un gel suite à un traitement de chaleur.La poudre de lait écrémé et la poudre de lactosérum sont les sources traditionnelles de protéines laitières utilisées comme ingrédients alimentaires. En raison d'une teneur élevée en lactose et en minéraux, d'une faible teneur en protéines et de propriétés fonctionnelles déficientes, la poudre de lactosérum est relativement peu utilisée comme ingrédient alimentaire. Différents traitements physiques (précipitation thermique, acide ou par les polyélectrolytes, ultrafiltration, osmose inverse, chromatographie), chimiques (acétylation, succinylation, estérification, phosphorylation) ou enzymatiques permettent de concentrer eVou de séparer les protéines du lait et de modifier leurs propriétés fonctionnelles.Il est ainsi possible de créer une gamme d'ingrédients possédant des propriétés fonctionnelles bien spécifiques. Ces ingrédients peuvent remplacer d'autres types d'ingrédients alimentaires,' comme les oeufs ou les protéines de soja, ou les compléter d'un point de vue fonctionnel et nutritionnel.Les récents travaux sur les propriétés d'ordre physiologique et thérapeutique de certaines séquences des caséines laissent entrevoir de nouveaux développements au niveau de la séparation et des propriétés des peptides de protéines laitières ainsi que de nouvelles utilisations dans les domaines médical, parapharmaceutique et en cosmétologie.protéines laitières -propriétés physico-chimiques -propriétés fonctionnelles -concen· tration -séparatlcn-e-modification -ingrédients (Dijkstra, 1988), sa croissance a été constante durant les 25 dernières années pour une production annuelle de l'ordre de 450 millions de tonnes, soit environ 13 millions de tonnes de protéines dont 18% se retrouvent sous forme de poudre (Tinbergen, 1988). La pression de la législation au niveau de l'élimination de la charge polluante du lactosérum, la concurrence d'autres ingrédients alimentaires (protéines de soja) et le besoin de l'industrie alimentaire en ingrédients alimentaires possédant des propriétés fonctionnelles très spécifiques sont autant de raisons qui ont conduit à modifier les propriétés fonctionnelles des ingrédients laitiers existants ou en produire de nouveaux.Cette revue, dont le but est de faire le point sur les différents types de dérivés de protéines laitières existants et leur utili...

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“…Par exemple, l'addition de calcium à des concentrés protéiques (85 à 90% de protéines pour 100 g de matière sèche) à pH 6,60-6,90, favorise la précipitation des protéines au chauffage (Hidalgo et Gamper, 1977 …”

Section: Introductionunclassified

Variations de composition et nature de la fraction insoluble des lactosérums industriels

Saulnier¹,

Ferrero²,

Bottéro

et al. 1995

Lait

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(Reçu le 20 mai 1994 ; accepté le 3 novembre 1994)Résumé -Les teneurs en calcium, citrate et phosphate des lactosérums doux et acides précon-centrés à 30% d'extrait sec, présentent de fortes variations. Le précipité obtenu lors de l'étape de préconcentration est constitué essentiellement de phosphate de calcium et de citrate de calcium. La nature exacte de ce citrate n'a pas pu être élucidée; les analyses par diffraction des rayons X et spectrométrie infra-rouge révèlent la présence de brushite dans ce précipité.

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Solubility and Heat Stability of Whey Protein Concentrates

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Physicochemical and Functional Characterization of Cocosin, the Coconut 11S Globulin

Physicochemical and Functional Characterization of Cocosin, the Coconut 11S Globulin

Les ingrédients à base de protéines laitières : obtention, propriétés et utilisations

Variations de composition et nature de la fraction insoluble des lactosérums industriels

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