Regulation of Na,K‐ATPase activity in renal basolateral membrane of 1‐clip‐1‐kidney hypertensive rat

Abstract

The changes of Na,K‐ATPase activity and its regulation have been investigated in the renal cortex of 1‐clip‐1‐kidney hypertensive rat. Ouabain‐sensitive Na,K‐ATPase activity (Emax) and [3H]ouabain‐binding site (Bmax) in the hypertensive rat were slightly increased than those in the control. The levels of Na,K‐ATPase α1‐ and β1‐subunit mRNA of the renal cortex in hypertensive rat were more increased than those in the control. Their increases were repressed by actinomycin‐D, but not altered or more increased by cycloheximide. These results suggest that the increase of Na,K‐ATPase activities and ouabain binding sites in 1‐clip‐1‐kidney hypertensive rat may be correlated with the increases of gene expression in transcription level and/or of mRNA stability of Na,K‐ATPase.

Goniopsis cruentata: caracterização cinética e bioquímica da (Na+, K+)-ATPase do tecido branquial e análise da sequência de RNAm

“…Esta regulação também pode ser desencadeada pela fosforilação/desfosforilação da enzima ou então pelo aumento da afinidade da enzima pelo Na + (MIJATOVIC et al, 2007). Por outro lado, a regulação de longo prazo geralmente envolve mudanças na transcrição gênica, na tradução e na degradação da proteína (SEOK et al, 1998;THERIEN & BLOSTEIN, 2000). A (Na + ,K + )-ATPase também pode ser regulada por uma série de hormônios e fatores que atuam tanto a curto quanto a longo prazo (CORNELIUS & MAHMMOUD, 2003;HANSEN, 2003;FERAILLE et al, 2003;PRESSLEY et al, 2005;MIJATOVIC et al, 2007).…”

Caracterização cinética e molecular da (Na+,K+)-ATPase do tecido branquial do caranguejo Cardisoma guanhumi (Latreille,1825).

“…Esta regulação também pode ser desencadeada pela fosforilação/desfosforilação da enzima, pela translocação de subunidades para a membrana plasmática ou então pelo aumento da afinidade da enzima pelo íon Na + . Já a regulação de longo prazo geralmente envolve mudanças na transcrição gênica, na translação bem como na degradação da proteína (MCDONOUGH & FARLEY, 1993;EWART & KLIP, 1995;MIDDLETON, 1996;SEOK et al, 1998;THERIEN & BLOSTEIN, 2000 (HEBERT et al, 2003;BELOGUS et al, 2009;BUBLITZ et al, 2010). A afinidade enzimática para o Na + é modulada pela interação entre a subunidade-α do C-terminal e o loop citoplasmático formado por segmentos M8-M9 e M5 (TOUSTRUP-JENSEN et al, 2009;YARAGATUPALLI et al, 2009;MORTH et al, 2011 (COHEN et al, 2005;DURR et al, 2009;MORTH et al, 2007;2011).…”

Estudo bioquímico comparativo da (Na+ , K+)-ATPase branquial de Macrobrachium amazonicum (Heller, 1862) habitante de regiões continentais

“…A disponibilidade de energia na célula, eventos de hipóxia, estresse oxidativo, pH, a presença de purinas e NO também contribuem para a regulação da enzima (Clausen, 2003;Pirkmajer & Chibalin, 2016). A regulação também ocorre a nível molecular envolvendo mudanças na transcrição gênica, na tradução e na degradação da proteína, bem como na estabilidade do RNAm e expressão das diferentes isoformas (Seok et al, 1998;Therien & Blostein, 2000;Colina et al, 2010;Karitskaya et al, 2010;Sottejeau et al, 2010;Li & Langhans, 2015;Pirkmajer & Chibalin, 2019). Vários fatores de transcrição, hormônios, lipídeos, fatores de crescimento, estímulos extracelulares e mecanismos epigenéticos alteram a expressão da (Na + , K + )-ATPase (Li & Langhans, 2015).…”