Quickly evolving histones, nucleosome stability and chromatin folding: All about histone H2A.Bbd

González-Romero, Rodrigo; Méndez, Josefina; Ausió, Juan; Eirín‐López, José M.

doi:10.1016/j.gene.2008.02.003

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“…Surprisingly, the presence of H2A.Bbd in nucleosomes reduced their ability to be remodeled/mobilized by the Swi/Snf and ACF complexes in vitro. At the same time, H2A.Bbdcontaining nucleosome arrays were more active templates in p300-activated transcription (Gonzalez-Romero et al 2008). Thus, the contribution of H2A.Bbd to gene expression most likely is attributable to inherently destabilizing nucleosomes rather than making nucleosomes more sensitive to nucleosome remodeling.…”

Section: Chromatin Remodelers and Histone Variantsmentioning

confidence: 96%

“…More recently, its presence in nucleosomes was shown to inhibit recruitment of or remodeling by the Swi/ Snf complex (Gamble and Kraus 2010). In contrast to macroH2A, histone H2A.Bbd (Barr body deficient) appears to associate with active acetylated chromatin and is excluded from the inactive X chromosome (Gonzalez-Romero et al 2008). This short mammalian-specific histone variant forms nucleosomes that are less stable than those containing canonical H2A (Gonzalez-Romero et al 2008).…”

Section: Chromatin Remodelers and Histone Variantsmentioning

confidence: 99%

“…In contrast to macroH2A, histone H2A.Bbd (Barr body deficient) appears to associate with active acetylated chromatin and is excluded from the inactive X chromosome (Gonzalez-Romero et al 2008). This short mammalian-specific histone variant forms nucleosomes that are less stable than those containing canonical H2A (Gonzalez-Romero et al 2008). Surprisingly, the presence of H2A.Bbd in nucleosomes reduced their ability to be remodeled/mobilized by the Swi/Snf and ACF complexes in vitro.…”

Section: Chromatin Remodelers and Histone Variantsmentioning

confidence: 99%

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Nucleosome Remodeling and Epigenetics

Becker

Workman

2013

Cold Spring Harbor Perspectives in Biology

270

203

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Section: Chromatin Remodelers and Histone Variantsmentioning

confidence: 96%

Section: Chromatin Remodelers and Histone Variantsmentioning

confidence: 99%

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Nucleosome Remodeling and Epigenetics

Becker

Workman

2013

Cold Spring Harbor Perspectives in Biology

270

203

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“…H2A.B, previously known as H2A.Bbd (see [76]), is the smallest and most divergent H2A variant [77,78]. This variant was initially found to be excluded from the Barr body (the inactive X chromosome in female cells) and, thus, was named as Barr body-deficient (Bbd).…”

Section: H2ab Localization and Impact On Chromatin Structurementioning

confidence: 99%

Chemical “Diversity” of Chromatin Through Histone Variants and Histone Modifications

2015

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The eukaryotic genome is highly complex and compartmentalized into distinct physical and functional domains. Although the majority of genomic DNA is wrapped around histone proteins in the same manner to form repeating units of nucleosomes, the use of distinct histone variants and the myriad of posttranslational modifications (PTMs) on different histones and amino acid residues create great diversity among these nucleosomes. In this review, we summarize some of the most recent findings in the histone variant and PTM fields and update the readers on our current understanding of various histone-related pathways. Furthermore, we discuss how homotypic or heterotypic deposition of histone variants as well as symmetric or asymmetric histone PTMs within the nucleosome context can further expand the diversity and functionality of chromatin. Altogether, this review highlights the complexity of chromatin composition and organization and their regulatory functions within the eukaryotic genome.

show abstract

“…Au cours de la spermatogenèse chez les mammifères, les phases postméiotiques impliquent d'abord une cessation presque totale de la transcription, suivie du remplacement des histones par des petites protéines très basiques, les protéines de transition (PT), qui sont à leur tour remplacées par les protamines (Prm) [2]. Malgré la description détaillée des étapes qui mènent au remplacement des histones et à l'invalidation des gènes codant pour les PT et les H2AL1/2 chez l'homme est l'histone connue sous le nom de H2A.bbd, qui, elle aussi, peut induire une instabilité du nucléosome [10]. Chez les mammifères, il existe également un variant de H3 -connu sous le nom de tH3 (H3.1t) -dont le profil d'expression est restreint à la lignée germinale mâle, et qui est capable d'induire une instabilité du nucléosome lorsqu'il remplace H3 [11].…”

Section: Le Remplacement Des Histones : Questions Et Hypothèsesunclassified

Feux croisés sur le nucléosome

2012

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> Chez les mammifères, les pha ses postméio-tiques de la spermatogenèse dirigent une compaction extrême du génome caractérisée par le remplacement de la majorité des histones par des petites protéines basiques non-histones, d'abord les protéines de transition, puis les protamines. Bien que les mécanismes contrôlant ce phénomène soient très mal compris, les données actuellement disponibles suggèrent que le nucléosome, unité universelle de l'organisation des génomes eucaryotes, est la cible d'évène-ments spécifiques qui coopèrent pour transformer l'organisation fondamentale de l'ADN à l'échelle du génome entier. En effet, l'ensemble des nucléosomes du génome mâle haploïde subit des modifications successives, aboutissant à une instabilité accrue de leur structure qui entraîne leur dissociation et la réorganisation des régions associées. La caractérisation des mécanismes sous-jacents constitue aujourd'hui un défi majeur et apparaît capitale pour la compréhension de la gamétogenèse mâle et des pathologies associées. < Prm chez la souris, la question essentielle du « comment » reste sans réponse. En effet, nous ne savons presque rien des mécanismes qui contrôlent le remplacement des histones. Des questions simples restent ouvertes, par exemple : que deviennent les histones ? Sont-elles enlevées puis dégradées ? Sont-elles dégradées directement au sein des nucléosomes ? Comment les PT sont-elles assemblées et éliminées ? Que deviennent-elles ? Comment les Prm sont-elles assemblées ? Les nouvelles structures formées par les PT et les Prm portent-elles, à l'instar des histones, des marques représentatives des gènes et régions génomiques associées ? Ces questions ne représentent que quelquesunes parmi des dizaines qu'un esprit curieux pourrait poser, mais force est de constater que toutes restent aujourd'hui sans réponse. L'analyse de la littérature peut néanmoins nous guider pour proposer des modèles et orienter les recherches. En effet, il semble que trois types de mécanismes coopèrent pour induire un désassemblage des nucléosomes. Premièrement, la majorité des variants d'histones connus sont exprimés dans les cellules spermatogéniques, notamment ceux qui sont capables de réduire la stabilité des nucléosomes comparée à celle des nucléosomes composés d'histones canoniques. Deuxièmement, une hyperacétylation des histones se produit au moment de leur disparition. Cette hyperacétylation, qui décore essentiellement certains résidus, peut grandement affecter la structure de la fibre de chromatine ou déstabiliser le nucléosome lui-même. Troisièmement, les PT et Prm peuvent, en principe, directement déplacer les histones du fait de leur charge positive très élevée et de leur grande affinité pour l'ADN. En tenant compte des données de la littérature, nous proposons qu'une combinaison de ces trois phénomènes puisse être à l'origine de Inserm, U823,

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Quickly evolving histones, nucleosome stability and chromatin folding: All about histone H2A.Bbd

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Nucleosome Remodeling and Epigenetics

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Chemical “Diversity” of Chromatin Through Histone Variants and Histone Modifications

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