Quand les microtubules rencontrent les puits recouverts de clathrine et permettent aux cellules de tenir le cap

Montagnac, Guillaume; Chavrier, Philippe

doi:10.1051/medsci/20143002005

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“…L'αTAT1 accède à la lysine 40 de la tubuline par les deux extrémités du microtubule ainsi qu'au travers de brèches dans sa paroi [7]. L'accès de l'enzyme est aussi facilité lorsque les microtubules sont en contact avec la membrane cellulaire, dans les domaines recouverts de clathrine où l'αTAT1 est recrutée par AP-2 (adaptor protein complex 2), un adaptateur de la clathrine [8]…”

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Déchiffrage du code tubuline

et al. 2018

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Les microtubules sont des fibres du cytosquelette formées par l’assemblage d’hétérodimères d’α- et de β-tubuline. Ils contribuent à l’établissement de la forme des cellules et de leur polarité, ainsi qu’à leur mobilité. Ils jouent aussi un rôle important dans le transport intracellulaire et dans la division cellulaire. Le réseau microtubulaire s’adapte constamment aux besoins de la cellule. Il peut être constitué de microtubules très dynamiques ou d’autres plus stables. Pour moduler dans l’espace et le temps les différentes fonctions de ces fibres, de nombreuses modifications post-traductionnelles réversibles de la tubuline sont mises en jeu, à l’origine de ce qui est maintenant appelé le « code tubuline ». Dans cette revue, nous nous intéresserons au rôle de deux modifications caractéristiques des microtubules stables : l’acétylation et la détyrosination de l’α-tubuline. Nous discuterons également de l’implication de leur dérégulation dans certaines pathologies.

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