1997
DOI: 10.1038/sj.jim.2900457
|View full text |Cite
|
Sign up to set email alerts
|

Purification, characterisation and mutagenic enhancement of a thermoactive ? -amylase from Bacillus subtilis

Help me understand this report

Search citation statements

Order By: Relevance

Paper Sections

Select...
1
1
1

Citation Types

1
1
0
2

Year Published

2005
2005
2022
2022

Publication Types

Select...
6
1
1

Relationship

0
8

Authors

Journals

citations
Cited by 9 publications
(4 citation statements)
references
References 2 publications
1
1
0
2
Order By: Relevance
“…However, the enzyme formulation SAM was about 10 times more potent than 7B at a pH of 5.1 and about 4 times more potent than 7B at a pH of 6.3. The optimum α-amylase activities for AMA and SAM were observed at a pH of 5.4 in our study, which is similar to the pH optimum of α-amylases found in Aspergillus fumigatus (pH of 5.5; Planchot and Colonna, 1995) and B. subtilis (pH of 5.6; Uguru et al, 1997); however, the activity of these enzymes decreased as pH increased , and a reagent-grade enzyme (SAM, Sigma Chemical Co., St. Louis, MO; ) in ruminal fluid and buffer after 0, 3, 6, and 24 h of active ruminal incubation. One CU is the amount of enzyme in the presence of excess thermostable α-glucosidase required to release one micromole of p-nitrophenol from blocked p-nitrophenyl maltoheptaoside in one minute under the specific assay procedures.…”
Section: Discussionsupporting
confidence: 87%
“…However, the enzyme formulation SAM was about 10 times more potent than 7B at a pH of 5.1 and about 4 times more potent than 7B at a pH of 6.3. The optimum α-amylase activities for AMA and SAM were observed at a pH of 5.4 in our study, which is similar to the pH optimum of α-amylases found in Aspergillus fumigatus (pH of 5.5; Planchot and Colonna, 1995) and B. subtilis (pH of 5.6; Uguru et al, 1997); however, the activity of these enzymes decreased as pH increased , and a reagent-grade enzyme (SAM, Sigma Chemical Co., St. Louis, MO; ) in ruminal fluid and buffer after 0, 3, 6, and 24 h of active ruminal incubation. One CU is the amount of enzyme in the presence of excess thermostable α-glucosidase required to release one micromole of p-nitrophenol from blocked p-nitrophenyl maltoheptaoside in one minute under the specific assay procedures.…”
Section: Discussionsupporting
confidence: 87%
“…Microbial amylases have found use in desizing of fabric to enhance good finishing in textile industry (Yoon, 2005), clean-up of drilling fluids during oil drilling, manufacture of cleaner biofuels from agricultural wastes, lowering toxic byproducts from pulp processing in paper industry, production of syrup, laundry and dish washing detergents (OECD, 2001). The enzyme has been demonstrated extracellularly in a wide variety of microorganisms such as members of the genera Lactobacillus (Ilori et al, 1996), Aspergillus (Obineme et al, 2003), and Bacillus (Uguru et al, 1997). However, Gram-positive bacteria and particularly the genus Bacillus are prolific amylase producers (Pandey et al, 2000).…”
Section: Introductionmentioning
confidence: 99%
“…Σηµειώνεται ότι η α-αµυλάση που παράγει το βακτήριο Bacillus licheniformis και βρίσκει ήδη εφαρµογή στη λέπτυνση του αµύλου, παραµένει σταθερή στους 85 o C για 1 ώρα 78,93 . Η θερµοσταθερότητα της α-αµυλάσης, η οποία παράγεται από το µεσόφιλο βακτήριο B. subtilis και µελετήθηκε στην παρούσα εργασία, υπερέχει τόσο αυτής των αµυλολυτικών ενζύµων που παράγουν συνήθως τα στελέχη του βακτηρίου B. subtilis 196 όσο και πολλών θερµόφιλων βακτηρίων ή µυκήτων όπως είναι οι µικροοργανισµοί Bacillus stearothermophilus 183 , Thermus filiformis 51 , Clostridium thermohydrosulfuricum 151 και Thermomyces lanuginosus 82 .…”
Section: γ224 συγκέντρωση του υποστρώµατοςunclassified
“…Η εξάρτηση της .1.3.4 Χρόνος καλλιέργειας Η µεταβολή των επιπέδων των εξωκυττάριων αµυλολυτικών ενζύµων στο υγρό της ζύµωσης συναρτήσει του χρόνου καλλιέργειας και εποµένως και της φάσης ανάπτυξης στην οποία βρίσκονται τα κύτταρα, καθορίζεται από το είδος του µικροοργανισµού. Υπάρχουν λοιπόν µικροοργανισµοί που παράγουν αµυλολυτικά ένζυµα παράλληλα µε τον εκθετικό πολλαπλασιασµό των κυττάρων τους6,51,183,196 , ενώ άλλοι εκκρίνουν σηµαντικές ποσότητες ααµυλάσης στο τέλος της εκθετικής φάσης της ανάπτυξής τους και κυρίως αφού τα κύτταρα εισέλθουν πλέον στη στατική φάση116, 170,197,206 . Τέλος σε ορισµένες περιπτώσεις µεσολαβούν αρκετές ώρες µεταξύ του τέλους της εκθετικής ανάπτυξης των κυττάρων και του εντοπισµού αµυλολυτικής δραστικότητας στο υγρό της ζύµωσης, γεγονός που καθιστά αναγκαία την παράταση του χρόνου καλλιέργειας στις 72-120 ώρες113,173 .…”
unclassified