Properties of horseradish peroxidase immobilised onto polyaniline

Fernandes, Kátia Flávia; Lima, Claudinei Sousa; Lopes, Flávio Marques; Collins, Carol H.

doi:10.1016/s0032-9592(03)00211-5

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“…Other authors also faced with the increasing pH working range of HRP after immobization [17]. Lai and Lin [5] immobilized HRP on porous aminopropyl glass beads for the removal of p-chlorophenol.…”

Section: Ph Working Rangementioning

confidence: 99%

Cross-linking of Horseradish Peroxidase Enzyme to Fine Particles Generated by Nano Spray Dryer B-90

Dahili¹,

Feczkó²

2015

Period. Polytech. Chem. Eng.

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Section: Ph Working Rangementioning

confidence: 99%

Cross-linking of Horseradish Peroxidase Enzyme to Fine Particles Generated by Nano Spray Dryer B-90

Dahili¹,

Feczkó²

2015

Period. Polytech. Chem. Eng.

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“…A espessura da camada e o volume de água variam de enzima para enzima. No caso da lipase imobilizada em PEC-P, a alta hidrofilicidade do suporte garantiu que o microambiente onde a enzima está imobilizada permanecesse hidratado de modo a preservar as interações intramoleculares da proteína e, portanto, sua atividade (Fernandes et al, 2004;Silva et al, 2010).…”

Section: Estabilidade Durante O Armazenamentounclassified

Imobilização de lipase em pectina extraída de frutos de lobeira (Solanum lycocarpum St. Hil.)

Filho

Torralbo

Di-Medeiros

et al. 2012

Biochem. Biotechnol. Rep.

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In this study, pectin extracted from the lobeira fruit (Solanum lycocarpum St. Hil) was used as support for lipase immobilization. The lobeira fruits were dried and the flour was used for pectin extraction. A 2 3 factorial design was used for the extraction process, with temperature, pH and extraction time as independent variables. Immobilization was performed by adsorption and covalent bonding using sodium periodate (PEC -P) or glutaraldehyde (PEC -G) as support activators. The results indicated that covalent bonding PEC -P was efficient in immobilizing the enzyme. The immobilization by adsorption and covalent bonding PEC -G did not provide storage stability. The stability tests results for the storage of the lipase-PEC-P system demonstrated that this system maintained 85,4% of enzyme activity after eleven weeks of storage. These results enable the use of pectin extracted from the Solanum lycocarpum (St. Hil.) fruit as a promising support for the immobilization of enzymes. RESUMONeste trabalho, pectina extraída de frutos de lobeira (Solanum lycocarpum St. Hil) foi utilizada como suporte para a imobilização de lipase. Os frutos de lobeira foram secos e a farinha utilizada para a extração da pectina. Para o processo de extração foi utilizado um planejamento fatorial 2 3 com temperatura, pH e tempo como variáveis independentes. A imobilização foi realizada por adsorção e por ligação covalente utilizando periodato de sódio (PEC-P) ou glutaraldeído (PEC-G) como ativadores do suporte. Os resultados indicaram que a ativação por PEC-P foi eficiente para a imobilização da enzima. A imobilização por adsorção e por ligação covalente para o suporte PEC-G não apresentaram estabilidade ao armazenamento. Os resultados para os testes de estabilidade ao armazenamento do sistema lipase-PEC-P demonstraram que este sistema manteve 85,4% da atividade enzimática após onze semanas de estocagem. Estes resultados habilitam a utilização da pectina extraída de lobeira como um suporte promissor para a imobilização de enzimas.Palavras-chave: pectina, imobilização, Solanum lycocarpum, lipase.

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“…Kinetik parametrelerin optimizasyonunda sayısal çözümleme için gerekli olan başlangıç koşulları olarak da LineweaverBurk grafiği ile saptanan kinetik değerler alınır. Optimizasyon fonksiyonu da gerçek zamanlı ölçülmüş olan derişim değerleri ile simulasyon sonuçları arasındaki farkın toplamını minimize edecek şekilde yazılır [9][10][11][12][13]. Hazırlanan çalışmanın kapsamı da, glukoz oksidaz enziminin glukozun indirgemesi sırasında oluşan tepkimenin kinetiğini incelemek ve tepkimeye ilişkin reaksiyon hız sabitlerini yani kinetik parametrelerini optimize etmektir.…”

Section: Introductionunclassified

Modeling of The β-D-Glucose Destruction Kinetics by Using Glucose Oxidase Enzyme Aggregates

Akpolat¹,

Ayhan²,

Ayhan³

2013

Turk J Bioch

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Properties of horseradish peroxidase immobilised onto polyaniline

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Cross-linking of Horseradish Peroxidase Enzyme to Fine Particles Generated by Nano Spray Dryer B-90

Cross-linking of Horseradish Peroxidase Enzyme to Fine Particles Generated by Nano Spray Dryer B-90

Imobilização de lipase em pectina extraída de frutos de lobeira (Solanum lycocarpum St. Hil.)

Modeling of The β-D-Glucose Destruction Kinetics by Using Glucose Oxidase Enzyme Aggregates

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