Production of L-Aparaginase by Using Pectobacterium carotovorum

Jetti, Jigeesha; Jetti, Aravind; Perla, Raju

doi:10.4172/2329-8901.1000168

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“…Su efecto como inductor de L-asparaginasa se verificó en P. aeruginosa WCHPA075019 con la obtención de 170.70 U/mg, superior a lo obtenido con extrac-to de levadura, peptona, glutamina y arginina (Amany et al 2021). También, Jetti et al (2017), reportaron como significativo el uso de L-asparagina en Pectibacterium carotovorum MTCC 1428, por la cual se obtuvo hasta 26 U/mL. En el presente estudio se alcanzó la mejor producción (0.71 U/mL) con L-asparagina 25 g/L, menor a lo requerido por B. licheniformis RAM-8, que utilizó Lasparagina 40 g/L para producir 32.26 U/mL (Mahajan et al 2012).…”

Section: Resultados Y Discusiónunclassified

Caracterización bioinformática y producción de L-asparaginasa de Bacillus sp. M62 aislado de las salinas de Maras, Cusco, Perú

Calderón‐Toledo

Tapia-Bañez²,

Jiménez-Aliaga³

et al. 2023

Rev peru biol

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El objetivo del estudio fue realizar la caracterización bioinformática, así como optimizar la producción de L-asparaginasa extracelular de Bacillus sp. M62 aislada de las salinas de Maras (Cusco). Para ello, se verificó la producción de L-asparaginasa mediante el viraje del medio M9 modificado con azul de bromofenol 0.0075%, pH 7.4 a 37 °C por 72 h. A la vez, se extrajo el ADN genómico para amplificar los genes ribosómicos 16S y el gen ansA3. La secuencia aminoacídica codificada por el gen ansA3 se predijo mediante análisis bioinformático. La producción de L-asparaginasa intracelular y extracelular se evaluó a diferentes niveles de glucosa, L-asparagina, NaCl y pH en el medio M9 modificado. Adicionalmente, las actividades enzimáticas de L-asparaginasa y L-glutaminasa se determinaron mediante cuantificación del amonio liberado por el método de Nessler. Así, Bacillus sp. M62 produjo el viraje del medio M9 modificado, obtuvo alta similitud y cercanía evolutiva con Bacillus licheniformis, se encontró que el gen ansA3 amplificado codificaba para 319 aa, dentro de la cual se predijo una secuencia patrón del sitio activo (GFVITHGTDTM ) y 15 sitios inmunogénicos. La producción de L-asparaginasa extracelular fue superior a la intracelular, la que se optimizó de 0.37 U/mL (0.24 U/mg) a 2.15 ± 0.39 U/mL (0.63 U/mg). Finalmente, se encontró que Bacillus sp. M62 presenta L-asparaginasa extracelular con mínima actividad de L-glutaminasa.

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Caracterización bioinformática y producción de L-asparaginasa de Bacillus sp. M62 aislado de las salinas de Maras, Cusco, Perú

Calderón‐Toledo

Tapia-Bañez²,

Jiménez-Aliaga³

et al. 2023

Rev peru biol

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Biosynthesis and characterization of a novel penicillium janthinellum Biourge L-asparaginase as a diverse biological activities agent

Abo-Stait

Easa

Zahra

et al. 2021

Egyptian Pharmaceutical Journal

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Background and objectives L-asparaginase (L-ASP) is a therapeutic enzyme used in the treatment of certain human cancers, especially acute lymphoblastic leukemia, as a chemotherapeutic agent. Other than as an anticancer agent, it has many applications, including in the treatment of autoimmune disorders, infectious diseases, and antibacterial activity. Microorganisms such as bacteria, fungi, and actinomycetes are very effective producers and a better source of L-ASP because they can be easily cultivated, and it is also easy to extract and purify L-ASP. The aim of this study is to formulate the production medium and to pinpoint the proper growth conditions for the chosen microorganism producing highly active L-ASP enzyme. The general properties of the crude L-ASP enzyme preparation were also determined to define the proper conditions for enzyme action. Under the specified conditions, the opportunity of the crude L-ASP enzyme for antimicrobial and antioxidant activities was determined. Materials and methods Eight recommended microbial isolates were screened for biologically active L-ASP enzyme productivity. Optimization of the cultural conditions for extracellular L-ASP production and also the important properties of the crude L-ASP were duly pinpointed. Finally, biological activities of the crude enzyme were explored. Results and conclusion Among all the screened organisms, the fungal strain Penicillium janthinellum Biourge was the most potent producer of an influential L-ASP enzyme. The maximum L-ASP activity of 17.85±0.579 U/reaction was obtained from medium containing glucose 0.2% (w/v) and L-asparagine 1% (w/v) at 30°C and pH 6.2. The important properties of the crude P. janthinellum Biourge L-ASP were duly pinpointed as follows: optimum enzyme and substrate concentrations were 1 mg/ml and 1% (w/v), respectively, and optimum reaction pH and temperature were 10.7 and 45°C, respectively. Under the specified conditions, at varying concentrations, the enzyme preparation exhibited considerable 2, 2-diphenyl-1-picrylhydrazyl radical scavenging activity accompanied with nonantimicrobial activity, and this pointed out the necessity of partial purification of the crude fungal enzyme for further studies.

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Production of L-Aparaginase by Using Pectobacterium carotovorum

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