Potassium channels: from scorpion venoms to high-resolution structure

Localization of the ergtoxin-1 receptors on the voltage sensing domain of hERG K+ channel by AFM recognition imaging

“…There are two major classes of toxins, the pore-blocking [29,47] and the gatingmodifying [48,49], which have been widely used to determine K + channel structure and function. The interaction between toxins and the channel was studied by the two-electrode voltage-clamp recording techniques by many researchers.…”

“…The interaction between toxins and the channel was studied by the two-electrode voltage-clamp recording techniques by many researchers. Typical pore-blocking toxins physically occlude the pore domain [29,47] and bind to the outer pore domain [50]. The last is sensitive to changes in ion concentration [51] and to tetraethyl ammonium (known as external pore blocker) as well [52].…”

From a pump to a pore: How palytoxin opens the gates

“…T he ion channel field has benefited enormously from a plethora of natural toxins that target specific ion channels (1)(2)(3)(4)(5)(6)(7)(8)(9)(10)(11)(12)(13), and those toxins continue to be key molecular tools in the postgenomics era. The ion transporter field has not been so lucky, in general.…”

A peçonha do escorpião Tityus serrulatus é reconhecida por receptores de reconhecimento padrão e induz ativação celular e inflamação

“…Quase todas as toxinas escorpiônicas específicas para canais para de K + tem cerca de 30-40 resíduos de aminoácidos que são estabilizados por três ou quatro pontes dissulfeto (OLAMENDI-PORTUGAL et al, 1996;POSSANI et al, 1999;TYTGAT et al, 1999;GARCIA et al, 2001). A ligação do peptídeo ao canal ocorre através de uma reação biomolecular reversível, por meio de interações eletrostáticas entre resíduos carregados negativamente no canal e resíduos carregados positivamente no peptídeo (GIANGIACOMO et al, 1992;GARCIA et al, 2001), bloqueando o poro.…”

“…A ligação do peptídeo ao canal ocorre através de uma reação biomolecular reversível, por meio de interações eletrostáticas entre resíduos carregados negativamente no canal e resíduos carregados positivamente no peptídeo (GIANGIACOMO et al, 1992;GARCIA et al, 2001), bloqueando o poro. A Ts6 (Uniprot ID P59936), representa 2,5% do TsV, e é também chamada de TsTX-IV (ARANTES et al, 1989),contém 40 aminoácidos, incluindo 8 resíduos de cisteína (PIMENTA et al, 2003) e peso molecular de 4.514.…”