Peptoids and polypeptoids: biomimetic and bioinspired materials for biomedical applications

The Diverse World of Foldamers: Endless Possibilities of Self-Assembly

“… ( a ) General structure of amphiphilic diblock copolypeptoids (R 1 = lipophilic group, R 2 = hydrophilic group) (Refs. [ 58 , 59 , 60 , 61 , 62 , 63 , 64 , 65 , 66 , 67 , 68 , 69 , 70 , 71 , 72 , 73 , 258 ]); ( b ) Proposed scheme for the formation of fibers of Npe 15 Nce 15 in aqueous environment (green: hydrophobic block; red: hydrophilic block): the initially formed monolayers generate bilayers by interdigitating the hydrophobic fully extended chains, which in turn form the right-handed superhelices after further (not characterized) steps (reprinted with permission from Ref. [ 258 ]); ( c ) SEM image of a superhelix of Npe 15 Nce 15 (reprinted with permission from Ref.…”

“…However, up to the present, this impressive amount of literature has been periodically and continuously reviewed in all aspects, even as far as biophysical techniques are concerned, so that a further treatment in this context would have been out of the scope of this review. Thus, beyond the examples reported in Section 4 , the interested reader can find an extremely complete and up to date coverage of peptoid self-assembly in many recent reviews and book chapters dealing (partially or entirely) with this topic [ 58 , 59 , 60 , 61 , 62 , 63 , 64 , 65 , 66 , 67 , 68 , 69 , 70 , 71 ], including two reviews published during the writing of the present manuscript [ 72 , 73 ].…”

The Challenge of Conformational Isomerism in Cyclic Peptoids

“…The solid‐phase sub‐monomer approach can be completely automated and microwave‐assisted . Peptoids with bulky side chains are often synthesized in solution.…”

“…A special class of interesting peptidomimetics, termed peptoids, is obtained by “regioisomerization” of peptides. Peptoids are N ‐substituted glycines developed in early 1990s for combinatorial drug discovery .…”

Síntese de peptoides de nitrilas inibidoras reversíveis de cisteíno proteases

“…nas quais a cadeia lateral presente em um carbono-α de um peptídeo é inserida no átomo de nitrogênio da amida(LAU, 2014;MÁNDITY;FÜLÖP, 2015;SUN;ZUCKERMANN, 2013;ZUCKERMANN, 2011), como ilustrado na Figura 9. Diferenças estruturais entre peptoides e peptídeos Fonte: Adaptado de(GANESH et al, 2017) Desenvolvidos inicialmente no final dos anos 1980, os peptoides fizeram parte de um estudo que buscava a descoberta de pequenas moléculas que possuíam atividade biológica, cuja abordagem era mimetizar a maneira que a própria natureza desenvolve a diversidade molecular e combinar um pequeno número de blocos construtores bioquímicos em uma possível sequência oligomérica para gerar uma grande quantidade de entidades químicas(KIRSHENBAUM et al, 1998;LAU, 2014;SUN;ZUCKERMANN, 2013;ZUCKERMANN, 2011).Sabe-se que pequenos peptídeos são conhecidos por se conectar a uma grande variedade de moléculas, porém alguns possuem propriedades farmacocinéticas insatisfatórias, podendo apresentar problemas de absorção, distribuição, metabolização e excreção de compostos bioativos, de modo que o desenvolvimento de peptideomiméticos foi um esforço para a obtenção de estruturas que apresentassem um esqueleto o mais próximo possível de polipeptídeos mas que resistissem à metabolização de proteases (LAU, 2014; ZUCKERMANN, 2011). O resultado é uma estrutura que consiste em unidades repetitivas de glicina Nsubstituída que é essencialmente um regioisômero de um peptídeo.…”