Past decade study of snake venom l-amino acid oxidase

Guo, Chunmei; Liu, Shuqing; Yao, Yiwen; Zhang, Qiaoqiao; Sun, Ming‐Zhong

doi:10.1016/j.toxicon.2012.05.001

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“…LAOs in microorganisms appear to be involved in the utilization of ammonia as a nitrogen source, and those in animals show distinct biologic and physiologic effects such as antimicrobial activity, antiparasitic activity, apoptosis, cytotoxicity, edema, hemolysis, hemorrhage and platelet aggregation (Du and Clemeston 2002). Snake venom and mollusk LAOs have been well investigated (Du and Clemeston 2002;Kamiya et al 2006;Guo et al 2012). Those LAOs are homodimeric or homotetrameric with molecular masses of 110-340 kDa that consist of a 53-68 kDa subunit.…”

Section: -1 Reaction Of Laomentioning

confidence: 99%

L-Amino Acid Oxidase, a Novel Antibacterial Protein in the Rockfish <i>Sebastes schlegeli</i>

Kitani¹,

Ishizaki²,

Nagashima³

2015

Aqua-BioSci. Monogr. (ABSM)

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Section: -1 Reaction Of Laomentioning

confidence: 99%

L-Amino Acid Oxidase, a Novel Antibacterial Protein in the Rockfish <i>Sebastes schlegeli</i>

Kitani¹,

Ishizaki²,

Nagashima³

2015

Aqua-BioSci. Monogr. (ABSM)

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“…As flavinas presentes nas LAAOs são responsáveis pela cor amarela característica de muitas peçonhas de serpentes e contribuem para a toxicidade do envenenamento por causa do estresse oxidativo resultante da produção de peróxido de hidrogênio (H2O2) (GUO et al, 2012).…”

Section: As L-aminoácido Oxidases (Laaos)unclassified

“…As SV-LAAOs de diferentes espécies variam amplamente entre si em termos da massa molecular, especificidade por substrato, estabilidade, atividades enzimáticas e biológicas (DU; CLEMETSON, 2002;CISCOTTO et al, 2009;RODRIGUES et al, 2009;GUO et al, 2012, IZIDORO et al, 2014.…”

Section: Em 1944 Stumpf E Green Descreveram a Primeira L-aminoácido unclassified

“…A maioria das SV-LAAOs são enzimas termolábeis, podendo ser inativadas também com variações no pH do tampão de armazenamento (DU; CLEMETSON, 2002;SAMEL et al, 2006;ALVES et al, 2008;GUO et al, 2012).…”

Section: Em 1944 Stumpf E Green Descreveram a Primeira L-aminoácido unclassified

“…Esta variação na massa molecular entre diferentes SV-LAAOs pode estar relacionada com os sítios de glicosilação, uma vez que estas enzimas são consideradas glicoproteínas (DU; CLEMETSON, 2002;GUO et al, 2012). Esta classe de enzimas é caracterizada por uma porcentagem variável de açúcares de acordo com a espécie da serpente (PONNUDURAI et al, 1994;STÁBELI et al, 2004;ALVES et al, 2008;IZIDORO et al, 2014) e carboidratos como a fucose, manose, galactose, N-acetilglucosamina e ácido siálico já foram identificados na estrutura dessas enzimas (KOK et al, 1969;ALI et al, 1999).…”

Section: Em 1944 Stumpf E Green Descreveram a Primeira L-aminoácido unclassified

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Caracterização funcional e estudo dos mecanismos de resposta ao dano celular causado por uma L-aminoácido oxidase de Calloselasma rhodostoma em linhagens celulares humanas

Costa¹

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As L-aminoácido oxidases (LAAOs) isoladas de peçonhas de serpentes são alvos de um grande número de pesquisas devido às suas inúmeras ações biológicas e farmacológicas. O objetivo do presente trabalho foi caracterizar funcionalmente a Laminoácido oxidase da peçonha de Calloselasma rhodostoma (CR-LAAO) por meio das atividades: bactericida, fungicida, leishmanicida, tripanomicida, citotóxica, inflamatória e análise da expressão de genes e proteínas apoptóticas. A CR-LAAO mostrou-se altamente citotóxica sobre as células tumorais HepG2 e HL-60, promovendo cerca de 80% de morte celular na maior concentração testada (100 µg/mL) e apresentou baixa toxicidade sobre células PBMC. Foi possível observar que a proteína induziu apoptose (AV+) em PBMC. Em HepG2, as menores concentrações (0,1-2,5 µg/mL) causaram apoptose (AV+), e as maiores (5-100 µg/mL) causaram apoptose/necrose (PI+/AV+). Em HL-60, as concentrações testadas (0,1-100 µg/mL) induziram apoptose/necrose (PI+/AV+). A expressão do gene FAS e ativação das caspases 8 e 3 determinou a ativação da via extrínseca da apoptose na linhagem HL-60. A CR-LAAO promoveu algumas alterações na modulação do ciclo celular, sendo que nas linhagens tumorais os atrasos se concentraram nas fases G0/G1 e S do ciclo celular. Ademais, a CR-LAAO mostrouse bactericida contra as cepas S. aureus e E. coli, com maior especificidade para a cepa gram-positiva (S. aureus). Em análises de microscopia de transmissão, foi possível observar um desmantelamento da parede celular bacteriana. Após 6h de pré-incubação com C. albicans, a CR-LAAO foi capaz de inibir 80% do crescimento da levedura. A CR-LAAO mostrou-se também um bom agente leishmanicida contra as espécies L. infantum chagasi (IC50=16,66 µg/mL) e L. braziliensis (IC50=24,47 µg/mL) e inibiu o crescimento da forma promastigota do Trypanosoma cruzi (IC50=196,8 µg/mL). Testes in vivo revelaram que a CR-LAAO promoveu inflamação local aguda, recrutando células inflamatórias como neutrófilos e induzindo a formação de citocinas (IL-6 e IL-1β) e mediadores lipídicos (LTB4 e PGE2). Os resultados obtidos sugerem que a CR-LAAO apresenta potencial biotecnológico evidente, com efeitos antiparasitários, fungicida, bactericida, bem como atividade antitumoral in vitro. Dessa forma, os resultados obtidos para a CR-LAAO fornecem subsídios importantes para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas de ação direcionada, como quimioterápicos e antimicrobianos mais eficazes.Palavras chaves: Calloselasma rhodostoma; L-aminoácido oxidase; apoptose; expressão gênica; atividade antiparasitária; bactericida; inflamação. L-amino acid oxidases (LAAOs) isolated from snake venoms are targets of a large number of researches due to their numerous biological and pharmacological actions. The objective of this study was to functionally characterize the L-amino acid oxidase from the venom of Calloselasma rhodostoma (CR-LAAO) through the activities: bactericidal, fungicidal, leishmanicidal, trypanocidal, cytotoxic, inflammatory and analysis of gene expression and apoptotic pro...

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Sequence and Bioinformatic Characterization of Expressed Sequence Tags Originated From Gloydius shedaoensis shedaoensis Venom Gland

Guo

Liu

Sun

2013

The Anatomical Record

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First, a cDNA library from Gloydius shedaoensis shedaoensis venom gland (GSSG) was constructed using SMART technique. The total RNA in a pair of GSSGs was separated and the mRNA was further isolated from it. The first-strand cDNA was synthesized through PowerScript TM reverse transcriptase by a CDS III/3 0 PCR primer. A SMART IV TM -oligonucleotide was used as the template for the synthesis of double-strand cDNA and amplified by long-distance polymerase chain reaction (LD-PCR). LD-PCR product was purified, digested, fractionated, and finally ligated to pDNR-LIB vector. The recombinant DNA was transformed into Escherichia coli DH10B. The titer of this library was 8 3 10 7 cfu/mL. Most inserts were > 1,000 bp with great recombination efficacy. 216 GSSG-cDNAs were randomly analyzed and obtained 211 expressed sequence tags (ESTs) in high quality. A total of 84 ESTs were known functional genes showing significant similarities to known function proteins, 29 ESTs were unknown functional genes showing significant similarities to unknown function proteins, and 98 ESTs were novel genes with no match in any database, which account for 39.8%, 13.7%, and 46.5% of obtained ESTs. We successfully constructed a cDNA library and characterized partial ESTs of GSSG, which provides a solid base for cloning and expressing target genes and studying the biological functions of target proteins from GSS. Anat Rec, 296:807-814, 2013. V C 2013 Wiley Periodicals, Inc.

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Past decade study of snake venom l-amino acid oxidase

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L-Amino Acid Oxidase, a Novel Antibacterial Protein in the Rockfish <i>Sebastes schlegeli</i>

L-Amino Acid Oxidase, a Novel Antibacterial Protein in the Rockfish <i>Sebastes schlegeli</i>

Caracterização funcional e estudo dos mecanismos de resposta ao dano celular causado por uma L-aminoácido oxidase de Calloselasma rhodostoma em linhagens celulares humanas

Sequence and Bioinformatic Characterization of Expressed Sequence Tags Originated From Gloydius shedaoensis shedaoensis Venom Gland

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