Partial purification and characterization of phytase from Aspergillus foetidus MTCC 11682

Ajith, Sreeja; Ghosh, Jyotirmoy; Shet, Divya; ShreeVidhya, S.; Punith, BD; Elangovan, A.V.

doi:10.1186/s13568-018-0725-x

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“…However, the concentration levels and rations for poultry must be close to their specified requirements. Consequently, a study on the effect of reducing dietary Ca levels and calcium, along with available phosphorus (Ca:aP) ratios in combination supplemented fungal phytases on poultry growth performance, nutrient digestibility, bone ash, and mineralization, was conducted (Delezie et al, 2015;de Souza Nardelli et al, 2018;Ajith et al, 2019).…”

Section: Poultrymentioning

confidence: 99%

Bioprocess for Production, Characteristics, and Biotechnological Applications of Fungal Phytases

et al. 2020

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Phytases are a group of enzymes that hydrolyze the phospho-monoester bonds of phytates. Phytates are one of the major forms of phosphorus found in plant tissues. Fungi are mainly used for phytase production. The production of fungal phytases has been achieved under three different fermentation methods including solid-state, semi-solid-state, and submerged fermentation. Agricultural residues and other waste materials have been used as substrates for the evaluation of enzyme production in the fermentation process. Nutrients, physical conditions such as pH and temperature, and protease resistance are important factors for increasing phytase production. Fungal phytases are considered monomeric proteins and generally possess a molecular weight of between 14 and 353 kDa. Fungal phytases display a broad substrate specificity with optimal pH and temperature ranges between 1.3 and 8.0 and 37-67 • C, respectively. The crystal structure of phytase has been studied in Aspergillus. Notably, thermostability engineering has been used to improve relevant enzyme properties. Furthermore, fungal phytases are widely used in food and animal feed additives to improve the efficiency of phosphorus intake and reduce the amount of phosphorus in the environment.

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Section: Poultrymentioning

confidence: 99%

Bioprocess for Production, Characteristics, and Biotechnological Applications of Fungal Phytases

et al. 2020

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“…Apesar destas enzimas serem amplamente produzidas na natureza e encontradas em plantas, animais e microrganismos (SINGH, JOSHI, GUPTA, 2013;AJITH et al, 2019), análises de fitases de diferentes origens mostraram eficiência superior das enzimas microbianas em relação às demais fontes (SATO, 2015). Fitases produzidas por fungos filamentosos têm recebido atenção especial, por serem de natureza extracelular, ao contrário das fitases bacterianas e de leveduras, que são intracelulares (SINGH, SATYANARAYANA, 2011).…”

Section: Pmsfunclassified

“…Considerando o ambiente ácido do estômago (entre 2 e 4) dos animais monogástricos KANG, 2007;QVIRIST et al, 2015;AJITH et al, 2019), dificilmente haverá uma fitase que demonstre eficiência desejada nos menores valores dessa faixa de pH, uma vez que as características das fitases relatadas até o momento concluem que a maioria dessas enzimas pertencem à família das fosfatases ácidas histidinas (HAP), cuja provável eficiência catalítica máxima seja em torno de 4,0 a 5,5 (YAO et al, 2011;LEI et al, 2013, TAN et al, 2015. Além disso, é sabido que as fitases provenientes de fungos geralmente apresentam atividade catalítica máxima na faixa de pH entre 4,5 e 6,0 (SANDHYA; SRIDEVI; SUVARNALATHADEVI, 2019).…”

Section: Dicroismo Circular (Cd)unclassified

“…Por outro lado, manteve praticamente 100% de sua atividade catalítica quando foi incubada por pelo menos 2horas às temperaturas de 40 e 50°C, característica bastante desejada para a temperatura de 40°C, quando se considera que irá atuar no trato digestório de animais monogástricos, cuja temperatura é em torno de 37°C (HUSSIN et al, 2007;ZHAO et al, 2007). (FUGTHONG et al, 2010;AJITH et al, 2019).…”

Section: Estabilidade Térmicaunclassified

“…Dessa forma, fica claro que grande parte das fitases descritas até o momento são fortemente inibidas por ferro, zinco e cobre. No entanto, não se sabe se esse efeito inibitório é resultado da formação de um complexo insolúvel resultante da ligação do fitato com esses íons metálicos e consequente, redução na concentração do ácido fítico disponível para a enzima, ou se resulta da ligação desses íons diretamente com a enzima (SINGH;SATYANARAYNA, 2009;MONTEIRO, 2011;TAN et al, 2016;HALLAJI et al, 2019 (FUNGTHONG et al, 2010;MONTEIRO et al, 2015;TAN et al, 2016;SAPNA et al, 2017, AJITH et al, 2019VILLAMIZAR et al, 2019a) SATYANARAYAMA, 2009;MONTEIRO et al, 2015, VILLAMIZAR et al, 2019a FUGTHONG et al, 2010;VILLAMIZAR et al, 2019a). No entanto, Monteiro et al (2015) SATO, 2015;SAPNA et al, 2017).…”

Section: Mg 2+unclassified

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Clonagem, expressão e caracterização de fitase do fungo termofílico >i<Myceliophthora thermophila>/i<

Ferreira¹

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Fitases são enzimas que hidrolisam o ácido fítico, substâncias orgânicas complexas amplamente encontradas na natureza, principalmente em cereais e leguminosas. Nesses alimentos vegetais, o fitato é a principal fonte de fósforo, correspondendo entre cinquenta a oitenta por cento do conteúdo de fósforo orgânico. Entretanto, o fósforo do fitato é muito pouco utilizado por humanos e outros animais monogástricos, como suínos e aves, devido à ausência ou insuficiência das enzimas que o degradam. Assim, rações contêm o fósforo orgânico do fitato e fósforo inorgânico adicionado, que é um mineral caro e não renovável. Em áreas de criação intensiva o excesso de fósforo é excretado no ambiente, causando problemas, tais como a eutrofização. Devido aos problemas ambientais e ao alto custo do fósforo inorgânico, a suplementação de enzimas, principalmente fitases, tem ganhado destaque, entre elas, as enzimas fúngicas, devido a sua estabilidade a diferentes temperaturas e pH. Além disso, técnicas de engenharia genética permitem a transferência de genes entre espécies, resultando em muitos benefícios, principalmente em relação ao aumento e melhoramento na produção de enzimas industriais. O objetivo deste trabalho foi realizar a clonagem, expressão heteróloga, purificação e caracterização bioquímica da enzima fitase (MtPhy) obtida a partir do fungo termofílico M. thermophila. O gene que codifica a enzima foi clonado no vetor pEXPYR e heterologamente expresso em A. nidulans. A proteína recombinante foi purificada e teve sua identidade confirmada por espectrometria de massas. Nas análises bioquímicas, apresentou pH ótimo de 5,0 e temperatura ótima de 60°C e manteve praticamente 100% de sua atividade a 50°C por 2 horas e pela análise de dicroísmo circular e ThermoFluor, apresentou desenovelamento de sua estrutura nas temperaturas de 63 e 67°C, respectivamente. Demonstrou atividade aumentada na presença de CaCl 2 e MgCl 2 e foi fortemente inibida por FeCl 3 , CuSO 3 e SDS. Sua atividade específica (954,8 U/mg) utilizando fitato de sódio foi bastante superior a de outras fitases descritas na literatura. Demonstrou-se efetiva na liberação do fósforo em rações e extremamente resistente às proteases, tripsina e pepsina, presentes no trato digestório de animais monogástricos, demonstrando dessa forma, seu elevado potencial para aplicação industrial. Palavras-chave: Fitases. Fungos termofílicos. Myceliophtora thermophila.

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Purification and Characterization of Phytase from a Local Poultry Isolate of Aspergillus flavus MT899184

Onibokun

Eni

Oranusi

2022

Bioenergy and Biochemical Processing Technologies

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The need for exogenous phytase in animal feed processing is increasing due to its ability to breakdown anti-nutrients in grains which constitute a large proportion of animal feeds. This study investigated the production of phytase using indigenously isolated Aspergillus sp. and the characterization of the purified phytase. The Aspergillus sp. was isolated from a poultry site using phytate screening medium (PSM). Quantitative estimation of phytase production was carried out using 2 × 10 8 spores/100 mL basal medium containing 0.5% sodium phytate as substrate at 30 °C and 150 rpm for 5 days under submerged fermentation condition. The extracted crude enzyme was purified using ammonium sulphate and gel filtration chromatography using Sephadex G-75 gel. The enzyme was characterized by investigating the effect of temperature, pH, and nutrient sources on the purified enzyme. Molecular identification confirmed the isolate as Aspergillus flavus (accession number of MT899184). The total activity observed in crude faction (609 U/mL) reduced to 187.5 U/mL in the ammonium sulphate fraction and then to 77.6 U/mL in the Sephadex G-75 fraction. Optimum temperature and pH were 40 °C and 6, respectively. The enzyme remained active for 5 min at both 70 °C and 80 °C. However, at 100 °C, all activity was lost. Glucose was the preferred carbon source and had higher activity (0.185 U/mL) but was unable to utilize sucrose. This study concludes that this isolate may be exploited for industrial production of phytase which has great application in animal feed industries.

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Partial purification and characterization of phytase from Aspergillus foetidus MTCC 11682

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Bioprocess for Production, Characteristics, and Biotechnological Applications of Fungal Phytases

Clonagem, expressão e caracterização de fitase do fungo termofílico >i<Myceliophthora thermophila>/i<

Purification and Characterization of Phytase from a Local Poultry Isolate of Aspergillus flavus MT899184

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