Monomeric states of the beta-amyloid peptide investigated under high pressure by nuclear magnetic resonance spectroscopy

Cavini, Ítalo A.

doi:10.11606/t.76.2019.tde-07052019-102916

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“…Por este motivo, provavelmente, os estudos em solução por RMN para os coiled-coils das septinas do grupo da SEPT2 indicam uma preferência pela orientação paralela. 122 Quando filamentos estão em contato com membranas, em condições favoráveis formam interações laterais. 93 Fonte: Elaborada pelo autor.…”

Section: Importância De Um Grupo Catalíticamente Inativo Na Montagem Correta Do Heterofilamentounclassified

Determinantes estruturais para a especificidade de interação nas interfaces G e NC de septinas: validando as regras de substituição na montagem do filamento

Leonardo¹

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Agradeço ao meu orientador e amigo o Prof. Dr. Richard Charles Garratt por me dar a oportunidade de fazer parte do seu grupo de pesquisa desde o ano 2012, formando-me como cientista desde minha iniciação científica até o meu doutorado. Obrigado pelas horas de estudo e discussão durante o desenvolvimento deste projeto, e por ser um professor e cientista exemplar. Aos professores do IFSC que contribuíram para a minha formação cientifica, especialmente a Prof a . Dr a . Ana Paula Ulian de Araújo e o Prof. Dr. Ricardo De Marco pelas sugestões e discussões para melhorar o meu trabalho de pesquisa. Aos técnicos do Laboratório de Biologia Estrutural: Humberto e Susana, e aos técnicos do Grupo de Biofísica Molecular: Andressa, Bel e Rafael, pelo constante apoio nos diversos experimentos assim como por sua amizade. A meus colegas do grupo de septinas pelas sugestões e discussões durante as reuniões de

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Monomeric states of the beta-amyloid peptide investigated under high pressure by nuclear magnetic resonance spectroscopy

Abstract: CAVINI, Í. A. Monomeric states of the beta-amyloid peptide investigated under high pressure by nuclear magnetic resonance spectroscopy. 2018. 202 p. Thesis

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