2016
DOI: 10.1016/j.pestbp.2015.09.004
|View full text |Cite
|
Sign up to set email alerts
|

Molecular basis of Cyperus difformis cross-resistance to ALS-inhibiting herbicides

Help me understand this report

Search citation statements

Order By: Relevance

Paper Sections

Select...
3
1
1

Citation Types

0
11
1
3

Year Published

2017
2017
2024
2024

Publication Types

Select...
8
1

Relationship

0
9

Authors

Journals

citations
Cited by 22 publications
(15 citation statements)
references
References 32 publications
0
11
1
3
Order By: Relevance
“…A maioria dos casos registrados de resistência aos herbicidas inibidores da ALS é causada por alterações no local de ação da enzima, resultante de uma mutação pontual no gene da ALS (YU; POWLES, 2014). A mutação causa substituição de aminoácidos, alterando a estrutura da enzima e o local de ligação aos herbicidas (NTOANIDOU et al, 2016).…”
Section: Resultsunclassified
See 1 more Smart Citation
“…A maioria dos casos registrados de resistência aos herbicidas inibidores da ALS é causada por alterações no local de ação da enzima, resultante de uma mutação pontual no gene da ALS (YU; POWLES, 2014). A mutação causa substituição de aminoácidos, alterando a estrutura da enzima e o local de ligação aos herbicidas (NTOANIDOU et al, 2016).…”
Section: Resultsunclassified
“…Mutações específicas no gene da enzima ALS, conferem elevada resistência aos grupos químicos das sulfonylureas, imidazolinones, triazolopyrimidines e pyrimidinyl(thio)benzoates (TRANEL et al, 2019), similar ao fator de resistência ≥ 10 do biótipo em questão (CHIAPINOTTO et al, 2017). As mutações evitam ou comprometem a ligação dos herbicidas à enzima ALS (NTOANIDOU et al, 2016). No entanto, os inibidores da ALS aplicados em associação com herbicidas que apresentam outro mecanismo de ação, como os inibidores do Fotossistema II (FS II), tanto em formulação comercial como o bentazon + imazamox ou em mistura como o [(bentazone + imazamox) + (imazapyr + imazapic)] e [bentazone + (imazapyr + imazapic)], foram eficientes no controle de ambos os biótipos de CYPIR-R e CYPIR-S.…”
Section: Resultsunclassified
“…In fact, most of the reported cases of resistance to these herbicides are due to a change in the enzyme resulting from a point mutation in the ALS gene. This mutation causes amino acid substitution, which alters the structure of the ALS enzyme and, consequently, its binding site to the herbicides (Ntoanidou et al, 2016).…”
Section: Resultsmentioning
confidence: 99%
“…The amino acid residue 197 of the AHAS enzyme, which makes up the SU binding pocket, is located at the fifth-helix in the α domain of the AHAS catalytic subunit and involved in anchoring the aromatic ring through hydrophobic interactions [9,10]. In addition, the substitution of P197 in AHAS has been reported to result in herbicide resistance in A. thaliana [33], soybean [31] and many weeds [34,35]. In the present study, the transgenic BnAHAS1 544T Arabidopsis experiment revealed that the overexpression of the BnAHAS1 544T allele conferred TBM resistance (Figure 5a).…”
Section: Discussionmentioning
confidence: 99%