Lipid–Protein and Protein–Protein Interactions in the Pulmonary Surfactant System and Their Role in Lung Homeostasis

Abstract

Pulmonary surfactant is a lipid/protein complex synthesized by the alveolar epithelium and secreted into the airspaces, where it coats and protects the large respiratory air–liquid interface. Surfactant, assembled as a complex network of membranous structures, integrates elements in charge of reducing surface tension to a minimum along the breathing cycle, thus maintaining a large surface open to gas exchange and also protecting the lung and the body from the entrance of a myriad of potentially pathogenic entities. Different molecules in the surfactant establish a multivalent crosstalk with the epithelium, the immune system and the lung microbiota, constituting a crucial platform to sustain homeostasis, under health and disease. This review summarizes some of the most important molecules and interactions within lung surfactant and how multiple lipid–protein and protein–protein interactions contribute to the proper maintenance of an operative respiratory surface.

<p>Supplement of Lipid Emulsion to Epinephrine Improves Resuscitation Outcomes of Asphyxia-Induced Cardiac Arrest in Aged Rats</p>

“…Mechanisms underlying neuroprotection and lung protection reported include interfering with vascular resistance, vasopermeability change, anti-oxidation, and anti-inflammation. 55,56 However, we consider that improvement of hemodynamics plays the major role in reservation of neurological and pulmonary function due to their consistency of trends.…”

Membrane Heterogeneity Beyond the Plasma Membrane

“…This phase separation may facilitate the bending of LS films to provide membrane reservoirs for compression-expansion during respiration (Casals and Canadas, 2012). Moreover, various LS proteins partition differently into these lipid domains, or the domain interface, to stabilize the complex LS structures (Canadas et al, 2020). Ultimately, although the exact structure and dynamical properties of native LS are not yet fully elucidated, it is likely that lipid domains play an important role in maintaining key biophysical properties.…”

Exogenous Surfactants of Natural Origin in the Treatment of Respiratory Distress Syndrome - Comparative Composition, Biophysical Properties and Clinical Effectiveness

“…Віхою в історії досліджень легеневої сурфактантної системи можна вважати також 1980 р., коли Fujiwara зі співавт. опублікували результати першого успішного клінічного застосування препарату екзогенного сурфактанту для лікування важкого РДС новонароджених [17]. Протягом останніх років отримані нові дані, які визначили формування сучасної концепції функціонування легеневої сурфактантної системи у перинатальний період, а також розробку практичних методів корекції її дефіциту, зокрема, створення синтетичних сурфактантів й ефективного використання препаратів екзогенного сурфактанту загалом [4,7,8].…”

“…Це завдання вирішує легеневий сурфактант -ліпіднобілковий мембранний комплекс, який утворює поверхнево-активну плівку на дихальній поверхні, що забезпечує стабільність останньої і запобігає спаданню альвеол під час видиху. Крім забезпечення фізичної стабільності альвеол ця плівка створює перший бар'єр для потенційно шкідливих частинок та мікроорганізмів, захищаючи легені [17].…”

“…Фракція складається з чотирьох сурфактант-специфічних протеїнів, які відповідно отримали назви SP-A, SP-B, SP-C та SP-D. Їх класифікують як гідрофобні (SP-B, SP-C) та гідрофільні (SP-A, SP-D). SP-A, SP-B та SP-C асоційовані із фосфоліпідними мембранами, переважно зв'язуючись з негативно зарядженими ФЛ (SP-B, SP-C) і ДПФХ (SP-A), і є незамінними для ефективного утворення міжфазної поверхнево-активної плівки, а також організації, стабілізації структури й обміну сурфактанту [17,21]. Високомолекулярні гідрофільні білки SP-A і SP-D належать до сімейства колектинів (лектини типу C, що містять колаген), які характеризуються здатністю розпізнавати та зв'язуватися з патогенами, забезпечуючи неспецифічну резистентність легенів і макроорганізму в цілому [19].…”