Lingual lipase in cystic fibrosis. Quantitation of enzyme activity in the upper small intestine of patients with exocrine pancreatic insufficiency.

Abrams, Cynthia K.; Hamosh, Margit; Hubbard, Van S.; Dutta, Sudhir K.; Hamosh, Paul

doi:10.1172/jci111222

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“…The products of intragastric lipolysis are amphiphilic substances (62) that facilitate fat emulsification (26) and enhance the intestinal hydrolysis of fat by pancreatic lipase (6). Recent studies show that the site of action of lingual lipase, an enzyme with optimal activity at pH 3.0-6.0, is not limited to the stomach, but continues in the duodenum (1,12), especially in conditions of physiologic (9,10,37,47,69) and pathologic (46,53,55,59) pancreatic insufficiency, characterized by low duodenal pH (12)(13)(14)19). In these cases, the enzyme is probably responsible for the digestion and absorption of as much as 70% of dietary fat (55,59).…”

Section: Discussionmentioning

confidence: 99%

Fat Digestion in the Stomach: Stability of Lingual Lipase in the Gastric Environment

Fink

Hamosh

1984

Pediatr Res

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SummaryDigestion of dietary fat starts in the stomach, where lingual lipase hydrolyzes triglycerides to free fatty acids and partial glycerides at pH 3.0-6.0. Lingual lipase is secreted continuously from lingual serous glands and accumulates in the stomach between meals, when gastric pH is ~3 . 0 . We have, therefore, examined the resistance of lingual lipase to low pH and its possible protection by dietary components present in the stomach contents. Partially purified rat lingual lipase (7-15 pg enzyme protein) was preincubated at 37OC for 10-60 min at pH 1.0-6.0 before incubation for assay of lipolytic activity, hydrolysis of tri-['Hlolein at pH 5.4. The data show that partially purified rat lingual lipase preparations are stable at 37°C in the pH range of 2.5-6.0. Enzyme activity, however, is rapidly and irreversibly lost during preincubation at pH 1.0-2.4 for 10-30 min. Protein (gelatin 1% or albumin 1% or 2.5%) cannot prevent the inactivation of lingual lipase at low pH. The large molecular species (molecular weight >500,000) of lingual lipase (thought to be an aggregate of enzyme with lipids) is slightly more resistant to inactivation than the 46,000 dalton preparation, suggesting that lipids might protect the enzyme from inactivation. Indeed, about 60% of the initial lipase activity is preserved during incubation at pH 2.0 in the presence of 50 mM lecithin or 10 mM triolein. The data indicate that triglycerides which are hydrolyzed by this enzyme as well as phospholipids that are not hydrolyzed can prevent the inactivation of the enzyme. Lingual lipase is resistant to peptic digestion, even at high pepsin concentrations. Because of the special importance of lingual lipase in neonatal fat digestion, we compared the stability of the lipase in gastric aspirates of newborn infants to that of rat lingual lipase. The lipase in human gastric aspirates is more resistant to inactivation than the rat enzyme. There are however individual variations in enzyme stability: from preservation of 100% of original activity to the loss of 80% of activity during incubation for 30 min at pH 1.6. The data suggest that substances within the newborn infant's stomach stabilize the enzyme at low pH. We suggest that the extensive intragastric hydrolysis of dietary fat (in formula or breast milk) is related to the stability of the lipase in the stomach of newborn infants. Abbreviations BSA, bovine serum albumin FFA, free fatty acids Digestion of dietary fat by lingual lipase is initiated in the stomach of the newborn (4,28,29,40,63) and the adult (10, 26, 28, 5 1). Intragastric lipolysis results in the hydrolysis of 10-30% of dietary fat to partial glycerides and FFA (4,26,28,29,40,57,63). The products of intragastric lipolysis are amphiphilic substances (62) that facilitate fat emulsification (26) and enhance the intestinal hydrolysis of fat by pancreatic lipase (6). Recent studies show that the site of action of lingual lipase, an enzyme with optimal activity at pH 3.0-6.0, is not limited to the stomach, but continues in the duoden...

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confidence: 99%

Fat Digestion in the Stomach: Stability of Lingual Lipase in the Gastric Environment

Fink

Hamosh

1984

Pediatr Res

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“…La lipase gastrique joue donc un rôle significatif dans la digestion des lipides chez le sujet sain, et nous allons voir que son action prend une place déterminante chez le sujet insuffisant pancréatique. [25], voire augmentée [24], probablement grâce à un phénomène d'adaptation nutritionnelle qui a été mis en évidence chez le sujet sain [26] comme chez le sujet insuffisant pancréatique ( fig. 1) [24].…”

Section: Le Rôle De La Lipase Gastrique Dans La Digestion Des Lipidesunclassified

“…1) [26]. Ainsi, même lorsque la lipase pancréatique est complètement absente, les lipides alimentaires sont tout de même absorbés à des taux variant de 26 à 81 % chez des enfants souffrant de mucoviscidose [25]. L'excrétion fécale des lipides est d'ailleurs corrélée négativement au niveau de lipase gastrique chez ces sujets [25].…”

Section: Le Rôle De La Lipase Gastrique Dans La Digestion Des Lipidesunclassified

“…Ainsi, même lorsque la lipase pancréatique est complètement absente, les lipides alimentaires sont tout de même absorbés à des taux variant de 26 à 81 % chez des enfants souffrant de mucoviscidose [25]. L'excrétion fécale des lipides est d'ailleurs corrélée négativement au niveau de lipase gastrique chez ces sujets [25]. On observe aussi une absorption des lipides de 85 à 94 % chez les nouveaux-nés prématurés [23] et d'environ 60 % chez les sujets atteints de pancréatite chronique ne recevant pas de supplément enzymatique [27].…”

Section: Le Rôle De La Lipase Gastrique Dans La Digestion Des Lipidesunclassified

“…Cependant leur efficacité est très variable voire limitée, parce qu'elle dépend de leur libération dans la lumière intestinale et de leur stabilité dans un environnement acide défavorable [25,29]. Les extraits pancréatiques habituellement utilisés sont d'origine animale, principalement de porc, traitement ne s'avère pas efficace, la prise d'extraits pancréatiques peut être doublée, voire triplée [21,29], ou associée à des anti-acides [21].…”

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Digestion des lipides Alimentaires : intérêt de la lipase gastrique humaine ?

Favé

Peyrot

Hamosh

et al. 2007

Cahiers de Nutrition et de Diététique

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Lipasen: Grenzflächen-Enzyme mit attraktiven Anwendungen

Schmid

Verger

1998

Angewandte Chemie

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Bei der Fettverdauung im Magen und im Darm hydrolysieren sie Triacylglycerine, aber auch außerhalb ihres angestammten Wirkungsbereichs können Lipasen zur Hydrolyse von Estern und Amiden sowie zu Veresterungen eingesetzt werden. Dabei geht ihre breite Substratspezifizität einher mit einer hohen Stabilität in organischen Lösungsmitteln; zudem verlaufen die Reaktionen meist hoch regio‐ und enantioselektiv. So wurde der Ca2+‐Antagonist Diltiazem 1 mit Lipase aus Serratia marcescens diastereomerenrein erhalten. In den letzten Jahren wurden über 30 Lipasen kloniert. Da von 12 Lipasen auch die räumliche Struktur bekannt ist, werden derzeit umfangreiche Versuche zum Protein‐Design dieser Enzymklasse durchgeführt, um sie für Anwendungen – z. B. in Waschmitteln – zu optimieren.

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Lingual lipase in cystic fibrosis. Quantitation of enzyme activity in the upper small intestine of patients with exocrine pancreatic insufficiency.

Abstract: Abstract. We have measured the level of lingual lipase activity in gastric and duodenal aspirates of five patients with cystic fibrosis (CF)

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Fat Digestion in the Stomach: Stability of Lingual Lipase in the Gastric Environment

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