Leptin signalling

Sweeney, Gary

doi:10.1016/s0898-6568(02)00006-2

Cited by 290 publications

(276 citation statements)

References 114 publications

Supporting

Mentioning

257

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…SRL lacks the transmembrane domain as well as intracellular motifs. such as VEGF (Sweeney, 2002;Zabeau et al, 2003;Frankenberry et al, 2004) (Fig. 2).…”

Section: Leptin Signalingmentioning

confidence: 99%

“…Only ObRl has a full signaling potential, whereas short ObR isoforms (ObRs) lack major domains recruiting downstream effectors and have diminished or abolished signaling capability ( Fig. 1) (Bjorbaek et al, 1997(Bjorbaek et al, , 2001Sweeney, 2002;Zabeau et al, 2003). ObRl is highly expressed in the hypothalamus (Bjorbaek et al, 1997).…”

Section: Leptin Signalingmentioning

confidence: 99%

“…In addition, leptin has been found to induce phospholipase C (PLC)-gamma, protein kinase C (PKC), p38 kinase, and nitric oxide (NO) (Bjorbaek et al, 1997;Sweeney, 2002;Zabeau et al, 2003) (Fig. 2).…”

Section: Leptin Signalingmentioning

confidence: 99%

See 2 more Smart Citations

Leptin and cancer

Garofalo

Surmacz

2005

Journal Cellular Physiology

543

497

View full text Add to dashboard Cite

The prevalence of obesity has markedly increased over the past two decades, especially in the industrialized countries. While the impact of excess body weight on the development of cardiac disease and diabetes has been well documented, the link between obesity and carcinogenesis is just being recognized. This review will focus on the link between leptin, a cytokine that is elevated in obese individuals, and cancer development. First, we briefly discuss the biological functions of leptin and its signaling pathways. Then, we summarize the effects of leptin on different cancer types in experimental cellular and animal models. Next, we analyze epidemiological data on the relationship between obesity and the presence of cancer or cancer risk in patients. Finally, leptin as a target for cancer treatment and prevention will be discussed.

show abstract

“…SRL lacks the transmembrane domain as well as intracellular motifs. such as VEGF (Sweeney, 2002;Zabeau et al, 2003;Frankenberry et al, 2004) (Fig. 2).…”

Section: Leptin Signalingmentioning

confidence: 99%

Section: Leptin Signalingmentioning

confidence: 99%

See 1 more Smart Citation

Leptin and cancer

Garofalo

Surmacz

2005

Journal Cellular Physiology

543

497

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…La cascada de señales que activa LEPR corresponde a las proteínas JAK2/STAT3; no obstante, también puede activar la vía Ras/ERK1/2 y PI-3K/Akt/ GSK3 que se ha descrito que regulan procesos de proliferación celular y apoptosis en el ovario. Esto muestra que la hormona leptina secretada por el tejido adiposo puede actuar a nivel ovárico y además regular procesos claves de la célula como la apoptosis y la proliferación celular, lo que constituye una relación directa entre obesidad y cáncer de ovario 40,41 .…”

Section: Tejido Adiposo Y Su Asociación Con Cáncer De Ovariounclassified

Asociación entre obesidad y cáncer de ovario

2014

View full text Add to dashboard Cite

L a obesidad es una enfermedad multifactorial producida por la interacción de factores genéticos y ambientales causados por el estilo de vida. Se caracteriza por un aumento excesivo de la grasa corporal, producido por un desequilibrio en el control homeostático mantenido en el tiempo, entre la energía consumida en la dieta y el gasto energético total 1-4 .En países desarrollados y en vías de desarrollo existe un aumento en la prevalencia de obesidad, tanto en la población infantil como adulta 5,6 . En Chile, también se observa un aumento de la obesidad, donde 25,1% de los adultos presenta obesidad (definido como índice de masa corporal IMC ≥ 30) (encuesta nacional de salud MINSAL 2010. www.minsal.cl).Debido a la condición fisiológica que se produce en la obesidad, esta constituye un factor de riesgo para diferentes patologías, entre las cuales se encuentran la diabetes tipo 2, hipertensión arterial, patologías cardiovasculares, y diferentes tipos de cáncer 2,3,7 . En este sentido, la obesidad ha sido fuertemente asociada con cánceres de origen ginecológico como el de mama y endometrio [8][9][10] , sin embargo, con el cáncer de ovario la asociación encontrada es menos clara, y existen diferentes estudios al respecto.En un meta-análisis de mujeres pre menopáusicas se estableció un aumento de 16% en desarrollar cáncer de ovario en mujeres adultas con sobrepeso (IMC entre 25 y 29 Kg/m 2 ) y el riesgo aumenta a 30% en mujeres obesas (IMC ≥ 30 Kg/m 2 ) 11 . Por otro lado, un estudio prospectivo de cohorte establece que un IMC ≥ 30 Kg/ m 2 tiene un riesgo relativo de 1,3 de desarrollar cáncer de ovario en mujeres pre-menopáusicas; sin embargo, dicha asociación no se observa en mujeres post-menopáusicas 12 . En concordancia con esto, un estudio poblacional muestra que las mujeres obesas que no utilizan terapia de reemplazo hormonal tienen un riesgo mayor (80%) de desarrollar cáncer de ovario respecto a las mujeres de peso normal 13 . Finalmente, lo anterior se relaciona con un meta-análisis reciente donde se encuentra que las personas no obesas tendrían una mejor sobrevida al cáncer de ovario versus las obesas y que esta asociación podría relacionarse con las características histológicas del cáncer 14,15 .La presente revisión tiene como objetivo presentar los antecedentes que específicamente

show abstract

“…Over-expression of Chk1 contributes to the self-repair of cells. However, under-expression or knockdown of Chk1 impairs the ability of cells to arrest the cell cycle at the G2/M phase and to trigger apoptosis [6][7][8].…”

mentioning

confidence: 99%

C-terminal domain of Chk1 regulates its subcellular location and kinase activity for DNA repair

Ning

Wang²,

San

et al. 2011

Chin. Sci. Bull.

View full text Add to dashboard Cite

Effector kinase Chk1 is an evolutionarily conserved protein kinase. It is a key mediator linking the mechanisms that monitor DNA integrity to components of the cell cycle engine. In this study, recombinant vectors pEGFP-C1-Chk1/C288/C334/C368 were constructed and transfected into HeLa cells to study the effect of the Chk1 regulatory domain on the regulation of subcellular Chk1 location in response to DNA damage. We found that DNA damage-induced nuclear accumulation is regulated by 34 amino acids (334-368) in the C-terminal regulatory domain. Recombinant vectors pXJ41-Chk1/C288/C334/C368 were co-transfected with reporter plasmid pEGFP-N2 into HeLa cells to study the repair abilities of the different human Chk1 truncation mutants. In addition, recombinant vectors were transfected into HeLa cells to study the effects of the different truncation mutants on the cell cycle. Furthermore, to study the kinase activity of the different truncation mutants, Ser216 phosphorylation of Cdc25C was studied by Western blot analysis. We found that the enzymatic activity of C368, missing the 108 C-terminal amino acids (368-476), was higher than that of full-length Chk1, and C368 delayed the cell cycle progression. The enzymatic activity of C334, missing the 142 C-terminal amino acids (334-476), was equivalent to that of full-length Chk1. C288, missing the 188 C-terminal amino acids (288-476), had almost no enzymatic activity, suggesting that the regulatory domain contains both inhibitory and regulatory elements. This study provides useful information for further research on Chk1 function.

show abstract

Leptin signalling

Cited by 290 publications

References 114 publications

Leptin and cancer

Leptin and cancer

Asociación entre obesidad y cáncer de ovario

C-terminal domain of Chk1 regulates its subcellular location and kinase activity for DNA repair

Contact Info

Product

Resources

About