Isolation of a novel inhibitor of kallikrein, plasmin and trypsin from the venom of russell's viper (<i>Vipera russelli</i>)

Takahashi, Hiroyuki; Iwanaga, Sadaaki; Suzuki, Tomohiko

doi:10.1016/0014-5793(72)80621-5

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“…As previously reported [3], RVV inhibitor II combines with trypsin in a molar ratio of 1 : 1 and its inhibitory capacity seems identical with that of pancreatic secretary (Kazal type) and basic (Kunitz type) trypsin inhibitors. The chemical characterizations of RVV inhibitor II indicate that the molecule is very similar to that of bovine PBTI.…”

Section: Discussionsupporting

confidence: 80%

“…RVV inhibitor II previously isolated from 900 mg of the venom of Russell's viper (Sigma Chemical Co., St. Louis, lot, $62B-206) was used [3]. The amino acid composition of the inhibitor II determined with 24, 48 and 72 hr hydrolyzates was as follows: Lys 3, His 2, Arg 7, Asp 8, Thr 3 , Ser 2 , Glu 5 , Pro 2, Gly 8 , Ala 2, ½ Cys6, Vail, l|el, Leu3, Tyr 3 and Phe 4.…”

Section: Methodsmentioning

confidence: 99%

“…The use of these inhibitors as models for the study of structurefunction relationships is particularly attractive. Previously, two novel inhibitors which inhibit kallikrein, plasmin, c~-chymotrypsin and trypsin have been found in the venom of Russell's viper, and one of them designated as RVV inhibitor II was characterized to be a polypeptide consisting of 60 amino acid residues [3]. This paper describes the complete amino acid sequence and locations of disulfide bridges in the inhibitor.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 98%

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Primary structure of proteinase inhibitor II isolated from the venom of Russell's viper (Vipera Russelli)

et al. 1974

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Section: Discussionsupporting

confidence: 80%

Section: Methodsmentioning

confidence: 99%

Section: Introductionmentioning

confidence: 98%

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Primary structure of proteinase inhibitor II isolated from the venom of Russell's viper (Vipera Russelli)

et al. 1974

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“…The inactivation of factor X:, by trypsin has also been noted by others (Papahadjopoulos rt al.. 1964;Bajaj and Mann, 1973). Crude viper venom (not shown) was a relatively poor activator of factor X, presumably due in part to the large amount of protease inhibitor present in the crude venom (Takahashi et al, 1972).…”

Section: Resultsmentioning

confidence: 98%

Mechanism of activation of bovine factor X (Stuart factor) by intrinsic and extrinsic pathways

Fujikawa¹,

Coan²,

Legaz³

et al. 1974

Biochemistry

159

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Bovine factor x (Stuart factor) is a coagulation protein (mol wt 55,000) present in plasma in a precursor form. It is a glycoprotein composed of two polypeptide chains held together by a disulfide bond(s). During the coagulation process, factor X is converted to an enzyme, factor X,, by either factors IX, and VI11 or tissue factor and factor VII. Factor X is also activated by other enzymes such as trypsin or a protease from Russell's viper venom. The present investigations indicate that formation of factor X,, by each of these four catalysts involves the cleavage of a single specific arginyl-isoleucine peptide bond in the heavy chain of the precursor protein. This results in the formation of an activation peptide (a glycopeptide of mol wt 11,000) and factor X,,, (a glycoprotein of mol wt 44,000). The new amino-terminal sequence in the heavy chain of factor X,, is Ile-Val-Gly-Gly-when formed by each of the above catalysts. No change was detected in the light chain during the activation reaction. In a second, slower step, factor X,,, is n

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“…A maioria dos inibidores das proteínas plasmáticas, dos fatores da coagulação e do sistema complemento são sintetizados no fígado, podendo ser encontrados no plasma e no veneno das serpentes (CIDADE et al, 2006;CHENG et al, 2012;LU;MEJIA , 2010;EARL et al, 2012;KINI, 2005;IWANAGA, 1972;SUZUKI, 1974). O fígado nas serpentes se situa ao longo do esôfago, estendendo-se do coração ao piloro, onde alcança o pâncreas.…”

Section: Fígadounclassified

Análise do transcriptoma do fígado da serpente Bothrops jararaca utilizando expressed sequences tags (ESTs).

Gomes¹

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amo, meu porto seguro. Aos meus pais Antônia Maria da Silva Gomes e José Geraldo Gomes, que sempre acreditaram em mim, e sempre fizeram o melhor pela minha educação.Às minhas irmãs Cristiane Maria Gomes e Thais Maria Gomes, minhas companheiras de sempre.Sem vocês nada disso seria possível. E claro ao meu cachorro Theo por sua alegria toda vez que chego em casa." "In memoriam de Faustemira das GraçasCruz Alves Pereira que rezou por mim e me deu força para continuar em meu caminho." AGRADECIMENTOSGostaria de agradecer a todos que direta ou indiretamente tenham contribuído para o término do mestrado e especialmente para a conclusão deste trabalho, que é apenas o início de um longo caminho a ser percorrido, a começar pela minha orientadora Dra. Anita Mitico Tanaka-Azevedo pelos seus ensinamentos, por ter confiado a mim este trabalho e por ter me aceito no seu grupo de trabalho com quem tive a oportunidade de aprender muito, e foi muito importante para o meu crescimento profissional.À Professora Dra. Aparecida Sadae Tanaka, minha co-orientadora, que me acompanhou durante toda a realização deste trabalho, por seu exemplo de profissionalismo, seriedade à pesquisa, e por sempre me fazer enxergar mais longe.Ao amigo Dr. Diego de Souza Buarque que me acompanhou durante todas as fases deste trabalho, obrigada por sua ajuda e companhia em todos os momentos, "inclusive quando escapamos do raio". Obrigada pela paciência.Aos amigos Tatiane Sanches Soares e Felipe Araújo de Oliveira, meus parceiros de todos os momentos, "meu triângulo", obrigada por poder sempre contar com vocês e por vocês sempre me aguentarem durante meus momentos, sou privilegiada por poder contar com vocês! A todos os companheiros do laboratório do Infar e do Instituto Butantan que me ajudaram de diferentes maneiras durante a realização deste trabalho, Gabriela Catalano, Lucyla Tiemi "que sempre tem uma bala para mim", Patrícia Andrade, Thyago Cardoso "por me fazer sempre rir", Stephen Lu, Karla Oliveira, Ricardo Torquato e Karen de Morais Zani. À Dra Kathleen Fernandes Grego do Laboratório de Herpetologia do InstitutoButantan, pela ajuda na coleta do fígado das serpentes B. jararaca. À Professora Glória por sua colaboração e orientação na parte de bioinformática.Aos funcionários do Infar, em especial à técnica Jucilene Barbosa da Silva, pelo sequenciamento e por sua amizade.Às minhas amigas, Andréa Carvalho e Fernanda Soma por sempre me entenderem e me apoiarem durante todas as fases deste trabalho, que sempre estiveram presentes, mesmo à distância quando eu precisava, e sempre me fizeram companhia, à nossas tardes na Starbucks, aos filmes e, claro, aos shows que sempre fizeram parte dessas nossas histórias. Valeu meninas! À minha eterna amiga Tais Costa de Oliveira, que mesmo eu estando longe, e não muito presente, ainda é minha amiga, que mesmo me achando "louca" ainda assim consegue me entender. Porque amizade é assim! Aos meus amigos do Laboratório de Genética do Instituto Butantan, Dra. Sueli "Sesso", Fernando e Prof. Dr. Carlos Marandová, que não est...

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Isolation of a novel inhibitor of kallikrein, plasmin and trypsin from the venom of russell's viper (Vipera russelli)

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Primary structure of proteinase inhibitor II isolated from the venom of Russell's viper (Vipera Russelli)

Primary structure of proteinase inhibitor II isolated from the venom of Russell's viper (Vipera Russelli)

Mechanism of activation of bovine factor X (Stuart factor) by intrinsic and extrinsic pathways

Análise do transcriptoma do fígado da serpente Bothrops jararaca utilizando expressed sequences tags (ESTs).

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