Isolation and cDNA cloning of an antibacterial L-amino acid oxidase from the skin mucus of the great sculpin Myoxocephalus polyacanthocephalus

Nagashima, Yuji; Tsukamoto, Chihiro; Kitani, Yoichiro; Ishizaki, Shoichiro; Nagai, Hiroshi; Yanagimoto, Takashi

doi:10.1016/j.cbpb.2009.05.006

Cited by 42 publications

(24 citation statements)

References 20 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…В последние десятилетия интерес к LAAO существенно возрос. Разработаны лабораторные методы выделения и очистки LAAO из многочисленных источников разной природы, изучена первичная структура, а также пространственная структура ряда оксидаз [5][6][7][8]. Получено много интересных данных о биологических эффектах оксидаз L-аминокислот [9][10][11][12][13][14][15][16].…”

unclassified

L-amino acid oxidases: properties and molecular mechanisms of action

et al. 2012

View full text Add to dashboard Cite

За последние 10-15 лет оксидазы L-аминокислот (LAAO) стали предметом интенсивного изучения в силу их разнообразного действия на различные биологические объекты. В обзоре суммирована информация об источниках, строении, физико-химических и каталитических свойствах LAAO. Приведены данные о бактериостатических, бактерицидных, противогрибковых, противопротозойных, противовирусных, антипролиферативных и противоопухолевых эффектах этих ферментов, а также о неоднозначном о влиянии на агрегацию тромбоцитов. Особое внимание уделено анализу данных литературы, посвященных выяснению молекулярных механизмов действия LAAO.Основой проявляемых LAAO уникальных свойств является, вероятно, снижение под их действием уровня пула аминокислот (в том числе и незаменимых), а также образование пероксида водорода, влияние которого на клетки опосредовано через АФК и развитие ряда биологических механизмов апоптоза и некроза. Наличие углеводных компонентов в молекулах LAAO способствует их связыванию с поверхностью клеток и созданию высоких локальных концентраций пероксида водорода. Широкий спектр биологических эффектов LAAO in vivo разнообразен и опосредован, как правило, их функциональным значением, например, в головном мозге мышей катализируемая LAAO реакция является единственным путём превращения L-лизина, в молоке мышей LAAO выполняет бактерицидную функцию, а в лейкоцитах LAAO принимают участие в реализации их системного противоинфекционного действия. Протекторный эффект можно также отнести и к оксидазам из других многочисленных источников: микроскопических грибов, ядов змей и морских организмов.Ключевые слова: оксидазы L-аминокислот (LААО), L-лизин-альфа-оксидаза, цитотоксичность, противоопухолевые свойства, противовирусные свойства, апоптоз.ВВЕДЕНИЕ. До 90-х годов прошлого столетия научные исследования оксидаз L-аминокислот (LAAO) были, в основном, посвящены их ферментативным и физико-химическим свойствам [1][2][3][4]. В последние десятилетия интерес к LAAO существенно возрос. Разработаны лабораторные методы выделения и очистки LAAO из многочисленных источников разной природы, изучена первичная структура, а также пространственная структура ряда оксидаз [5][6][7][8]. Получено много интересных данных о биологических эффектах оксидаз L-аминокислот [9][10][11][12][13][14][15][16]. 372* -адресат для переписки

show abstract

unclassified

L-amino acid oxidases: properties and molecular mechanisms of action

et al. 2012

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…The result revealed the high homology of serum LAO I-A with LAO family proteins derived from fish. The determined 140 amino acid residues of serum LAO I-A were closely similar to SSAP; the identity of the amino acid sequence was 98% with SSAP, followed by 75%, 68%, 66% and 64%, respectively, with AIP from mackerel viscera, MPLAO3 from great sculpin skin mucus, psLAAO1 from flounder gill secretion and SR-LAAO from rabbitfish serum (Jung et al 2000;Nagashima et al 2009;Kasai et al 2010;Wang et al 2011), suggesting a novel LAO in serum of the rockfish.…”

Section: -1 Isolation and Partial Amino Acid Sequence Of Serum Laomentioning

confidence: 80%

“…In addition to our SSAP and serum LAO I-A from the rockfish (Kitani et al 2007a(Kitani et al , 2010, antibacterial LAOs have been isolated from skin of the great sculpin, gill of the flounder and serum of the rabbitfish (Nagashima et al 2009;Kasai et al 2010;Wang et al 2011). Among them SSAP may be superior to the others with respect to the application as an aquaculture medicine, because it has bacteria selectivity to Gramnegative bacteria and high potency against water-borne fish pathogens such as A. hydrophila, A. salmonicida and P. damselae subsp.…”

Section: Prospects Of Lao In Fishmentioning

confidence: 87%

“…LAO with a potent antibacterial activity was first isolated from skin mucus of rockfish (Kitani et al 2007a). Thereafter, fish LAOs were isolated not only from skin mucus of great sculpin Myoxocephalus polyacanthocephalus (Nagashima et al 2009) and starry flounder Platichthys stellatus (Kasai et al 2010), but also from serum of rockfish (Kitani et al 2010) and white-spotted rabbitfish Siganus oramin (Wang et al 2011). High-throughput sequencing technologies enabled LAO gene mining from the genome database and the transcriptome analysis.…”

Section: -2 Lao In Fishmentioning

confidence: 99%

“…It is noteworthy that SSAP has strict substrate specificity for Llysine. AIP from the mackerel and MPLAO3 from the great sculpin catalyzed the oxidation of only L-lysine as well as SSAP from the rockfish (Jung et al 2000;Nagashima et al 2009), implying the structural similarity of substrate-binding sites among these LAOs. Interestingly, LAOs from sea hares such as Aplysianin A, APIT and escapin also preferred basic amino acids, L-lysine and L-arginine as substrates (Jimbo et al 2003;Butzke et al 2005;Ko et al 2008).…”

Section: Enzymatic Properties Of Ssap As An L-amino Acid Oxidasementioning

confidence: 99%

See 2 more Smart Citations

L-Amino Acid Oxidase, a Novel Antibacterial Protein in the Rockfish <i>Sebastes schlegeli</i>

Kitani¹,

Ishizaki²,

Nagashima³

2015

Aqua-BioSci. Monogr. (ABSM)

Self Cite

View full text Add to dashboard Cite

Functional expression of l-lysine α-oxidase from Scomber japonicus in Escherichia coli for one-pot synthesis of l-pipecolic acid from dl-lysine

Tani

Miyake

Yukami

et al. 2014

Appl Microbiol Biotechnol

View full text Add to dashboard Cite

L-Pipecolic acid is a key component of biologically active molecules and a pharmaceutically important chiral building block. It can be stereoselectively produced from L-lysine by a two-step bioconversion involving L-lysine α-oxidase and ∆(1)-piperideine-2-carboxylae (Pip2C) reductase. In this study, we focused on an L-lysine α-oxidase from Scomber japonicus that was originally identified as an apoptosis-inducing protein (AIP) and applied the enzyme to one-pot fermentation of L-pipecolic acid in Escherichia coli. A synthetic gene coding for an AIP was expressed in E. coli, and the recombinant enzyme was purified and characterized. The purified enzyme was determined to be a homodimer with a molecular mass of 133.9 kDa. The enzyme essentially exhibited the same substrate specificity as the native enzyme. Optimal temperature and pH for the enzymatic reaction were 70 °C and 7.4, respectively. The enzyme was stable below 60 °C and at a pH range of 5.5-7.5 but was markedly inhibited by Co(2+). To establish a one-pot fermentation system for the synthesis of optically pure L-pipecolic acid from DL-lysine, an E. coli strain carrying a plasmid encoding AIP, Pip2C reductase from Pseudomonas putida, lysine racemase from P. putida, and glucose dehydrogenase from Bacillus subtilis was constructed. The one-pot process produced 45.1 g/L of L-pipecolic acid (87.4 % yield from DL-lysine) after a 46-h reaction with high optical purity (>99.9 % enantiomeric excess).

show abstract

Isolation and cDNA cloning of an antibacterial L-amino acid oxidase from the skin mucus of the great sculpin Myoxocephalus polyacanthocephalus

Cited by 42 publications

References 20 publications

L-amino acid oxidases: properties and molecular mechanisms of action

L-amino acid oxidases: properties and molecular mechanisms of action

L-Amino Acid Oxidase, a Novel Antibacterial Protein in the Rockfish <i>Sebastes schlegeli</i>

Functional expression of l-lysine α-oxidase from Scomber japonicus in Escherichia coli for one-pot synthesis of l-pipecolic acid from dl-lysine

Contact Info

Product

Resources

About