Interaction Between Different Molecular Forms of Immunoglobulin a and Recombinant Derivatives Polypeptides of Bac Receptor Proteins From Group B Streptococci

Abstract

Резюме. Работа посвящена исследованию взаимодействия между иммуноглобулином класса А и рекомбинантными полипептидами Р6, Р7, Р8, созданными на основе поверхностного белка Bac стрептококков группы В, обладающего IgA-рецепторной активностью. В настоящее время существует потребность в иммунохимических реагентах, строго специфичных в отношении IgA как для создания диагностикумов по детекции уровня IgA в биологических жидкостях, так и для аффинного выделения IgA и его фрагментов. С целью изучения возможности реализации указанных выше направлений применения протеинов в ходе исследования была определена способность рекомбинантных полипептидов Р6, Р7, Р8, связывающих Fc-область IgA, вступать во взаимодействие с различными формами IgA (сывороточный IgA, секреторный IgA, подклассы сывороточного IgA-IgA1, IgA2) и подтверждена избирательность связывания лиганда. Выяснено, что строение рекомбинантного деривата Р6, среди трех представленных полипептидов, является оптимальным для осуществления IgA-рецепторной способности. Определены структурные особенности связывания иммуноглобулина А фрагментами Вас белка: положение сайта связывания на молекуле IgA (приближен к эпитопам трех МкАт), изменчивость структуры данного сайта, а также устойчивость сайта связывания полипептидов Р6, Р7, Р8 к частичному восстановлению дисульфидных связей на молекуле IgA.