In vitro solubility of meat and bone meal protein with different pepsin concentrations

Bellaver, C.; Zanotto, D. L.; Guidoni, A. L.; Klein, Cátia Silene

doi:10.1590/s0103-84782000000300020

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“…Na Figura 1, observa-se que a caseína, como esperado, foi altamente digestível (100%) na concentração de pepsina de 0,0002%, servindo de referência de fonte completamente solúvel na pepsina nessa concentração, não havendo efeitos associados ao tempo e à temperatura elevada de processamento. As FSA digeridas em pepsina 0,0002% apresentaram maior variabilidade nas amostras testadas, o que já era esperado (Bellaver et al, 2000). Os valores dos interceptos foram, respectivamente, de 54,90 e 60,84% de solubilidade protéica em pepsina e HCl (SOLPEP), para as FSA 2 e FSA 1.…”

Section: Resultsunclassified

“…Foram executadas duas fases experimentais, sendo a primeira para determinar os valores de solubilidade protéica in vitro e a segunda, com valores in vivo obtidos para energia metabolizável (EM) dos ingredientes testados, de acordo com a metodologia de Hill & Anderson (1958) e mais recentemente descrita por Albino (1991). A solubilidade protéica in vitro, em solução ácido/ pepsina, determina a fração solúvel das proteínas usadas no experimento, conforme método proposto por Bellaver et al (2000). As fontes protéicas corresponderam a duas FSA e caseína (considerada padrão com 100% de solubilidade protéica), cuja as composições se encontram na Tabela 2.…”

Section: Methodsunclassified

“…Portanto, o resultado tem aplicabilidade imediata na indústria de rações e de processamento de farinhas animais. das fontes protéicas foi estabilizada em estufa a 45ºC, por 16 horas, e analisadas quanto à solubilidade protéica, de acordo com Bellaver et al (2000).…”

Section: Pepsina % Solubilidade Da Proteína Bruta (%)unclassified

“…Os estudos de Johnston & Coon (1979), recentemente confirmado por Parsons et al (1997) e Bellaver et al (2000), mostram que existem diferenças em solubilidade da proteína bruta (PB) (N x 6,25), quando digeridas em pepsina nas concentrações de 0,2; 0,02; 0,002 ou 0,0002%. Isso ocorre porque, à medida que diminui a concentração da pepsina, há menor solubilidade do nitrogênio total.…”

Section: Introductionunclassified

“…Portanto, embora ocorra diminuição de nitrogênio solúvel com menor concentração de pepsina, há maior possibilidade de identificar farinhas de origem animal (FOA) de boa e má qualidade. Foi proposto por Bellaver et al (2000) que a solubilidade protéica in vitro com pepsina na concentração de 0,0002% é melhor que, em concentrações maiores, para melhor classificar a qualidade protéica. Embora seja desejável utilizar concentração baixa de pepsina, desconhece-se qual é o intervalo que poderia exprimir melhor a solubilidade protéica desejável das FOA.…”

Section: Introductionunclassified

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Determinação da solubilidade protéica de farinhas de subproduto de aves com a pepsina em baixa concentração

2004

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RESUMO -Foi proposto recentemente que a solubilidade protéica in vitro com pepsina na concentração de 0,0002% é melhor que em concentrações maiores, para melhor classificar a qualidade protéica de farinhas de origem animal (FOA). Entretanto, nessa concentração, desconhece-se qual é o intervalo que melhor exprime a qualidade por meio da solubilidade protéica das FOA. Este trabalho foi conduzido com o objetivo de identificar os valores da solubilidade protéica de farinhas de subprodutos do abate de aves (FSA), utilizadas como modelo experimental. As fontes protéicas foram duas FSA e caseína (considerada padrão com 100% de solubilidade protéica). Todas as farinhas foram autoclavadas a 120ºC, durante 0, 10, 20, 40 e 80 minutos. As concentrações utilizadas da pepsina em solução de HCl 0,0744N foram de 0,0002 e 0,02%. O delineamento experimental foi o de blocos casualizados em esquema fatorial 3 (fontes) x 5 (temperaturas) x 2 (concentrações), com quatro repetições para a enzima na concentração de 0,0002% e duas repetições para a concentração de 0,02%. Foram determinados os valores de solubilidade protéica in vitro em solução ácido/pepsina e energia metabolizável in vivo das FSA. Os resultados indicaram que, na concentração de pepsina de 0,0002%, os valores de boa qualidade das FSA estão acima de 55%. Da mesma forma, solubilidades próximas a 84% podem ser consideradas boas, mas decaem em solubilidade e são consideradas ruins se tiverem em torno de 67% de solubilidade protéica em pepsina a 0,02%. Palavras-chave: metodologia, digestibilidade, ingredientes proteicos, subprodutos de origem animal Determination of Solubility of Poultry By-product with Pepsin in Low ConcentrationABSTRACT -It was recently proposed that the in vitro protein solubility is better to classify animal by-product meals (ABP) using pepsin concentration of .0002% than with higher concentrations. However on this concentration no reference value exists to express ABP quality based on protein solubility. The objective of this study was to obtain protein solubility values for poultry byproduct meals (PBP), as model to ABP. Two PBP and casein (considered 100% soluble protein) were used as protein sources. All meals were autoclaved at 120ºC, during 0, 10, 20, 40 and 80 minutes. Concentrations of pepsin on acid HCl 0,0744N were 0.0002 and 0.02%. The experiment was carried out according to a completely randomized design with factorial scheme 3 (sources) x 5 (temperatures) x 2 (concentrations), with four replications for enzyme concentration of 0.0002% and two replications for enzyme at 0.02%. It were determined the in vitro protein solubility values on acid/pepsin solution and the in vivo metabolizable energy of PBP meals. The results indicated that on pepsin concentration of 0.0002%, the values of good quality PBP are over 55%. In the same way, solubility close to 84% could be considered good quality source, but decreasing solubility are considered bad quality with 67% on pepsin at concentration of 0.02%.

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Section: Resultsunclassified

Section: Methodsunclassified

Section: Pepsina % Solubilidade Da Proteína Bruta (%)unclassified

Section: Introductionunclassified

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Determinação da solubilidade protéica de farinhas de subproduto de aves com a pepsina em baixa concentração

2004

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A comparison of in-vivo and in-vitro methods for assessing the digestibility of poultry by-product meals using barramundi (lates calcarifer); impacts of cooking temperature and raw material freshness

et al. 2019

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Allergenic potential of novel proteins – What can we learn from animal production?

Ekmay¹,

Coon

Ladics

et al. 2017

Regulatory Toxicology and Pharmacology

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Currently, risk assessment of the allergenic potential of novel proteins relies heavily on evaluating protein digestibility under normal conditions based on the theory that allergens are more resistant to gastrointestinal digestion than non-allergens. There is also proposed guidance for expanded in vitro digestibility assay conditions to include vulnerable sub-populations. One of the underlying rationales for the expanded guidance is that current in vitro assays do not accurately replicate the range of physiological conditions. Animal scientists have long sought to predict protein and amino acid digestibility for precision nutrition. Monogastric production animals, especially swine, have gastrointestinal systems similar to humans, and evaluating potential allergen digestibility in this context may be beneficial. Currently, there is no compelling evidence that the mechanisms sometimes postulated to be associated with allergenic sensitization, e.g. antacid modification of stomach pH, are valid among production animals. Furthermore, examples are provided where non-biologically representative assays are better at predicting protein and amino acid digestibility compared with those designed to mimic in vivo conditions. Greater emphasis should be made to align in vitro assessments with in vivo data.

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In vitro solubility of meat and bone meal protein with different pepsin concentrations

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