Immobilization of inulinase from Aspergillus niger NCIM 945 on chitosan and its application in continuous inulin hydrolysis

Yewale, Tatyaso; Singhal, Rekha S.; Vaidya, Alankar A.

doi:10.1016/j.bcab.2013.01.001

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“…Rocha et al [14] achieved maximum activities for immobilized inulinase onto Amberlite IRC 50 at 50°C. Danial et al [12] and Yewale et al [15] found 60°C as the best temperature for the immobilized inulinase on grafted alginate and chitosan, respectively. Richeti et al [16] observed optimum values for immobilization at 55°C.…”

Section: Thermal and Shelf Stabilitiesmentioning

confidence: 98%

Immobilization of commercial inulinase on alginate–chitosan beads

Missau

Scheid

Foletto

et al. 2014

Sustain Chem Process

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The commercial inulinase obtained from Aspergillus niger was effectively immobilized on alginate-chitosan beads which were hardened with glutaraldehyde. The immobilization conditions were studied using Plackett & Burmann experimental design and central composite rotational design (CCRD). The effects of chitosan, glutaraldehyde, sodium alginate and calcium chloride concentrations in order to obtain a better immobilization yield were optimized. In the Plackett & Burman experimental design, the sodium alginate and calcium chloride had a significant effect (p < 0.1), but only the calcium chloride showed a positive effect, indicating that as higher the concentration, better is the immobilization yield. In the central composite rotational design (CCRD), the best results were obtained in the central point, using sodium alginate (1% w/v) and calcium chloride (4% w/v) as conditions for inulinase immobilization. By the CCRD, the optimal immobilization strategy was: chitosan (0.1% w/v), glutaraldehyde (0.1% v/v), sodium alginate (1% w/v) and calcium chloride (4% w/v). In this condition, the enzyme loading capacity was 668 U/g gel beads and the effect of temperature on the immobilized enzyme activity was also evaluated, showing better activity at 50°C. The immobilized enzyme maintained 76% of its activity in six days at room temperature.

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Section: Thermal and Shelf Stabilitiesmentioning

confidence: 98%

Immobilization of commercial inulinase on alginate–chitosan beads

Missau

Scheid

Foletto

et al. 2014

Sustain Chem Process

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“…Inulinases of other fungal genera feature similar biochemical characteristics, such as the enzymes from Pichia guilliermondii (Chi et al, 2009), Geotrichum candidum (Erdal et al, 2011), Aspergillus ochraceus (Guimarães et al, 2007), and A. niger (Dinarvand et al, 2012;Yewale et al, 2013). These features are very interesting for the industrial sector, since more acidic pH values and high temperatures reduce the contamination risks (Yewale et al, 2013).…”

Section: Resultsmentioning

confidence: 99%

<b>Agave syrup as a substrate for inulinase production by <i>Kluyveromyces marxianus</i> NRRL Y-7571

Oliveira

Contiero

et al. 2016

Acta Sci. Biol. Sci.

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ABSTRACT. The factorial planning was used to plan and optimize inulinase production by the yeast Kluyveromyces marxianus NRRL Y-7571. The experiments were conducted using a Central Composite Design (CCD) 2 2 , at different concentrations of agave syrup (3.6 to 6.4%) and yeast extract (2.2 to 3.0%). After 96 hours of fermentation, the best condition for the inulinase production was 5% agave syrup and 2.5% yeast extract, which yielded an average of 129.21 U mL -1 of inulinase. Partial characterization of the crude enzyme showed that the optimal pH and temperature were 4.0 and 60°C, respectively. The enzyme showed thermal stability at 55°C for 4 hours.

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“…Resultados semelhantes para a melhor temperatura foram encontrados por outros autores, Yewale et al (2013);Danial et al (2010) estudaram diferentes temperaturas na estabilidade da inulinase imobilizada e encontraram a temperatura de 60 0 C como a que manteve quase 100% da atividade relativa durante 120 minutos de reação. …”

Section: Resultsunclassified

Imobilização De Inulinase Comercial Em Nanotubos De Carbono Funcionalizados

Garlet¹,

Weber²,

Foletto³

et al. 2015

Anais Do XX Congresso Brasileiro De Engenharia Química

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RESUMO -O presente trabalho teve como objetivo principal definir uma estratégia para a imobilização de inulinase comercial em nanotubos de carbono funcionalizados. No delineamento composto central rotacional (DCCR) a concentração de enzima (0,87% e 1,72% (v/v)) e a razão adsorvente:adsorbato (1:175 e 1:460) foram as variáveis independentes. As cinéticas foram mantidas até equilíbrio, sendo este atingido aos seis minutos em todos os ensaios. De acordo com os resultados do DCCR a variável concentração de enzima apresentou um efeito negativo sobre a imobilização da inulinase, a razão adsorvente:adsorbato e a interação entre as duas variáveis apresentaram efeitos positivos (p<0,10). A enzima imobilizada manteve praticamente 100% da atividade relativa a 50 0 C durante 240 minutos. Portanto, os nanotubos avaliados são considerados adsorventes promissores, devido ao rápido equilíbrio de adsorção, sendo assim definida uma estratégia de imobilização de enzimas. INTRODUÇÃOA imobilização consiste no confinamento da enzima em um suporte sólido para posterior reutilização do biocatalisador, é vantajosa para aplicação industrial devido a facilidade de separação do meio de reação e o reutilização da mesma, o baixo custo do produto e a possibilidade de aumento da estabilidade (Husain, 2010).As inulinases são enzimas potencialmente utilizadas na produção de xaropes de frutose pela hidrólise enzimática da inulina com rendimentos de até 95% (Ettalibi e Baratti, 2001). Também possuem aplicação na produção de frutooligossacarídeos, compostos com propriedades funcionais e nutricionais com aplicação em dietas de baixas calorias, estimulação das bactérias benéficas do organismo, funcionando como fibras dietéticas quando aplicada aos alimentos (Silva-Santisteban e Maugeri, 2005).Nanomateriais podem servir como um eficiente suporte para imobilização de enzimas, pois oferecem características ideais que são determinantes na eficiência do biocatalisador, incluindo a superfície de área e a resistência a transferência de massa. Os nanomateriais têm sido extensivamente utilizados para imobilização de enzimas, neste caso, as nanopartículas podem proporcionar uma maior superfície de área para as enzimas, o que conduz a uma maior quantidade de enzima por quantidade de massa de partícula (Ji et al., 2010).

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Immobilization of inulinase from Aspergillus niger NCIM 945 on chitosan and its application in continuous inulin hydrolysis

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Immobilization of commercial inulinase on alginate–chitosan beads

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Imobilização De Inulinase Comercial Em Nanotubos De Carbono Funcionalizados

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