Identification of the alpha subunit half-cystine specifically labeled by an affinity reagent for the acetylcholine receptor binding site.

Mutations in the M4 domain of Torpedo californica acetylcholine receptor dramatically alter ion channel function

“…To understand the interrelationship between structure and function is an important challenge in characterizing the mechanism of action of the AChR. Selective chemical modifications of cysteine residues in the AChR have been used over the past 20 years as a powerful approach to probe structure-function relationships (Huganir and Racker, 1982; Kao et al, 1984;Clarke and Martinez-Carrion, 1986;Kao and Karlin, 1986; Yee et al, 1986;Mosckovitz and Gershoni, 1988;Marquez et al, 1989). Early attention focused on the pair of cysteines at the ACh binding site (Kao et al, 1984; Kao and Karlin, 1986).…”

“…Selective chemical modifications of cysteine residues in the AChR have been used over the past 20 years as a powerful approach to probe structure-function relationships (Huganir and Racker, 1982; Kao et al, 1984;Clarke and Martinez-Carrion, 1986;Kao and Karlin, 1986; Yee et al, 1986;Mosckovitz and Gershoni, 1988;Marquez et al, 1989). Early attention focused on the pair of cysteines at the ACh binding site (Kao et al, 1984; Kao and Karlin, 1986). In addition, chemical modification of free thiol groups by either N-(l-pyrenyl)maleimide (PM) or N-phenylmaleimide (NPM) of Torpedo AChR under nonreducing conditions led to inhibition of ion channel activity without a detectable effect on ligand binding (Clarke and Martinez-Carrion, 1986;Yee et al, 1986).…”

Έκφραση Και Δομική Μελέτη Τμημάτων Του Νικοτινικού Υποδοχέα Της Ακετυλοχολίνης

“…(Kurosaki et al 1987, Karlin et al 1995. Πειραματικά δεδομένα αποκάλυψαν πως το ζεύγος των γειτονικών κυστεϊνών (Cys192-Cys193) στην α υπομονάδα συμμετέχει στις θέσεις πρόσδεσης για μόρια αγωνιστών και ανταγωνιστών (Kao et al 1984). Επιπλέον πειράματα σήμανσης με παράγωγα αγωνιστών και ανταγωνιστών, κατέδειξαν τέσσερα ακόμα κατάλοιπα της α υπομονάδας (Tyr93, Trp149, Tyr190, Tyr198) ως σημαντικά για το σχηματισμό της θέσης πρόσδεσης (Dennis et al 1988, Abramson et al 1989, Galzi et al 1990, Middleton and Cohen 1991.…”

Ανασυνδυασμένα Τμήματα Του Ανθρώπινου Νικοτινικού Υποδοχέα Για Την Κατανόηση Των Παθογενετικών Μηχανισμών Της Βαριάς Μυασθένειας

“…(Kurosaki et al, 1987;Karlin et al, 1995). Πειραματικά δεδομένα αποκάλυψαν πως το ζεύγος των γειτονικών κυστεϊνών (Cys192 -Cys193) στις α υπομονάδες αποτελεί θέσεις πρόσδεσης για μόρια αγωνιστών και ανταγωνιστών (Kao et al, 1984). Επιπλέον έγιναν πειράματα σήμανσης με παράγωγα αγωνιστών και ανταγωνιστών, τα οποία κατέδειξαν τέσσερα ακόμα κατάλοιπα της α υπομονάδας (Tyr93, Trp149, Tyr190, Tyr198) ως πιθανούς συμμετόχους στο σχηματισμό της θέσης πρόσδεσης (Dennis et al, 1988;Abramson et al, 1989;Galzi et al, 1990;Cohen et al, 1991;Middleton and Cohen, 1991).…”