Identification of a novel function for the FtsL cell division protein from Escherichia coli K12

Blencowe, Dayle K.; Jubori, Sawsan al; Morby, Andrew P.

doi:10.1016/j.bbrc.2011.06.083

Cited by 3 publications

(3 citation statements)

References 20 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…The function of FtsL and FtsB is not known, but their presence is indispensable for the correct divisome assembly (Gonzalez and Beckwith, ; Gonzalez et al ., ). FtsL has been suggested to participate in the transport of zinc across the cytoplasmic membrane (Blencowe et al ., ), but this possible function has not been shown to be related to septation. During division, FtsL, FtsB and FtsQ may interact through an extended helical coiled‐coil structure that spans the membrane and periplasmic regions of both proteins (Masson et al ., ; Lapointe et al ., ).…”

Section: Recruitment Of the Late Assembly Proteinsmentioning

confidence: 98%

The Escherichia coli divisome: born to divide

Natale

Pazos

Vicente

2013

Environmental Microbiology

View full text Add to dashboard Cite

SummarySeptation in Escherichia coli involves complex molecular mechanisms that contribute to the accuracy of bacterial division. The proto-ring, a complex made up by the FtsZ, FtsA and ZipA proteins, forms at the beginning of the process and directs the assembly of the full divisome. Central to this complex is the FtsZ protein, a GTPase able to assemble into a ringlike structure that responds to several modulatory inputs including mechanisms to position the septum at midcell. The connection with the cell wall synthesising machinery stabilizes the constriction of the cytoplasmic membrane. Although a substantial amount of evidence supports this description, many details on how individual divisome elements are structured or how they function are subjected to controversial interpretations. We discuss these discrepancies arising from incomplete data and from technical difficulties imposed by the small size of bacteria. Future work, including more powerful imaging and reconstruction technologies, will help to clarify the missing details on the architecture and function of the bacterial division machinery.

show abstract

Section: Recruitment Of the Late Assembly Proteinsmentioning

confidence: 98%

The Escherichia coli divisome: born to divide

Natale

Pazos

Vicente

2013

Environmental Microbiology

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…Given that the homologous protease RseP from E. coli uses zinc as a co-factor ( Hizukuri et al, 2017 ), it is possible that zinc availability may be an important and unexplored regulator of this stage of pneumococcal cell division. FtsL is essential in E. coli and is thought to play a role in zinc sensitivity and by extension, membrane permeability ( Guzman et al, 1992 ; Blencowe et al, 2011 ). Although the role of pneumococcal FtsL is unknown, the conservation of this complex across all bacteria makes it likely that FtsL’s function is also conserved.…”

Section: Late-stage Assemblymentioning

confidence: 99%

The Pneumococcal Divisome: Dynamic Control of Streptococcus pneumoniae Cell Division

et al. 2021

View full text Add to dashboard Cite

Cell division in Streptococcus pneumoniae (pneumococcus) is performed and regulated by a protein complex consisting of at least 14 different protein elements; known as the divisome. Recent findings have advanced our understanding of the molecular events surrounding this process and have provided new understanding of the mechanisms that occur during the division of pneumococcus. This review will provide an overview of the key protein complexes and how they are involved in cell division. We will discuss the interaction of proteins in the divisome complex that underpin the control mechanisms for cell division and cell wall synthesis and remodelling that are required in S. pneumoniae, including the involvement of virulence factors and capsular polysaccharides.

show abstract

“…Η λειτουργία των FtsL και FtsB δεν είναι γνωστή, αλλά η παρουσία τους είναι απαραίτητη για το σωστό σχηματισμό του δακτυλίου (Gonzalez et al, 2010). Η FtsL έχει προταθεί ότι συμμετάσχει στη μεταφορά του ψευδαργύρου κατά μήκος της κυτταροπλασματικής μεμβράνης (Blencowe et al, 2011), αλλά αυτή η πιθανή λειτουργία δεν έχει αποδειχθεί ότι σχετίζεται με τη διαφραγματοποίηση. Κατά τη διάρκεια της διαίρεσης, οι FtsL, FtsB και FtsQ μπορούν να αλληλεπιδράσουν μέσω μιας εκτεταμένης ελικοειδούς δομής που καλύπτει τη μεμβράνη και τις περιπλασματικές περιοχές των πρωτεϊνών (Masson et al, 2009;Lapointe et al, 2013).…”

Section: α411 ο σχηματισμός του Z-δακτυλίουunclassified

Μοριακή Και Βιοχημική Ανάλυση Των Βακτηριακών Παρβουλινών Και Κυκλοφιλινών

Skagia¹,

Σκαγιά²

View full text Add to dashboard Cite

Οι πεπτιδύλ-προλύλ cis/trans ισομεράσες (PPIάσες, EC: 5.2.1.8) αποτελούν μια υπεροικογένεια ενζύμων που καταλύουν την αργή διαδικασία της cis/trans ισομερίωσης των πεπτιδικών δεσμών που προηγούνται της προλίνης, σε διαφορετικά στάδια αναδίπλωσης των πρωτεϊνών στόχων, ως ένζυμα πουβοηθούν την αναδίπλωση. Οι πεπτιδύλ-προλύλ cis/trans ισομεράσες, είναι ένζυμα που απαντώνται σε όλους τους οργανισμούς και σε όλα τα κυτταρικά διαμερίσματα. Τα μέλη της υπεροικογένειας τωνPPIασών διακρίνονται στις εξής οικογένειες: τις κυκλοφιλίνες (Cyclophilins), τις πρωτεΐνες που δεσμεύουν το FK506 (FKBPs) και τις παρβουλίνες (Parvulins). Οι τρεις οικογένειες PPIασών έχουν διακριτά υποστρώματα ενώ έχουν αποδειχθεί ευαίσθητες σε διαφορετικούς τύπους αναστολέων. Η πλειονότητα τωνPPIασών, εκτός από την ενεργότητα PPIάσης, εμφανίζουν και ενεργότητα τσαπερόνης μέσω της οποίας επιτελείται η αναδίπλωση πρωτεϊνών και παρεμποδίζεται η δημιουργία πρωτεϊνικών συσσωματωμάτων.Επίσης, οι PPIάσες έχει βρεθεί ότι εμπλέκονται σε ένα μεγάλο αριθμό φυσιολογικών διεργασιών όπως είναι η απόκριση θερμικού στρες, η μεταγραφή και η μετάφραση, η μεταγωγή σήματος, η μετάσταση όγκου, η μολυσματικότητα παθογόνων, ο έλεγχος του κυτταρικού κύκλου και άλλα. Οι βακτηριακές PPIάσες ενώ δε φαίνεται να είναι απαραίτητες για την ανάπτυξη υπό εργαστηριακές συνθήκες, έχουν σημαντικούς ρόλους στην επιβίωση σε ιδιαίτερες περιβαλλοντικές συνθήκες.Σκοπός της παρούσας μελέτης είναι ο βιοχημικός και μοριακός χαρακτηρισμός των μελών, δύο οικογενειών των PPIασών, των κυκλοφιλινών και των παρβουλινών, του μικροοργανισμού Escherichiacoli. Αρχικά, πραγματοποιήθηκε η ανάλυση του πλήρως αλληλουχημένου γονιδιώματος του βακτηρίου μέσω της οποίας εντοπίστηκαν τρία και δύο γονίδια αντίστοιχα, που κωδικοποιούν για πρωτεΐνες που ανήκουν στις παρβουλίνες και στις κυκλοφιλίνες. Ο φυσιολογικός ρόλος των παρβουλινών και των κυκλοφιλινών μελετήθηκε μέσω της ανάπτυξης, σε διαφορετικές συνθήκες, των E. coli στελεχών ΔppiC,ΔsurA, ΔppiD, ΔppiB και ΔppiA στα οποία έχει απαλοιφθεί το συγκεκριμένο γονίδιο. Η απουσία κάποιων παρβουλινών και κυκλοφιλινών είχε ως αποτέλεσμα πλειοτροπικούς φαινοτύπους, οι οποίοι περιλαμβάνουν αυξημένη ικανότητα κολυμβητικής και επιφανειακής ομαδικής κίνησης, καθώς καιαυξημένη ικανότητα σχηματισμού βιοϋμενίου, συγκριτικά με το στέλεχος αγρίου τύπου.Εξετάστηκε εάν η ενεργότητα PPIάσης αυτών των ενζύμων εμπλέκεται στους παρατηρούμενους φαινότυπους. Για αυτό το σκοπό, δημιουργήθηκαν στελέχη τα οποία φέρουν κατευθυνόμενες σημειακές μεταλλάξεις αμινοξέων που μετέχουν στον ενεργό κέντρο PPIάσης κάθε πρωτεΐνης (PpiBF99A, PpiBR43A,PpiAF128A, PpiCC41A) και ελέγχθηκε εάν αυτά τα στελέχη συμπληρώνουν τα αντίστοιχα μεταλλαγμένα στελέχη στην ομαδική και κολυμβητική κίνηση και στο σχηματισμό βιοϋμενίου. Η έκφραση των γονιδίων αγρίου τύπου αλλά και των μεταλλαγμένων γονιδίων των κυκλοφιλινών και των παρβουλινών στα αντίστοιχα μεταλλαγμένα στελέχη επανέφερε σε όλες τις περιπτώσεις τους φαινοτύπους του στελέχους αγρίου τύπου. Εξαίρεση αποτέλεσε το μεταλλαγμένο γονίδιο της κυκλοφιλίνης PpiBR43A, όπου δεν επανέφερε το φαινότυπο του σχηματισμού βιοϋμενίου, υποδηλώνοντας τη αναγκαιότητα της δραστικότητας ΡΡΙάσης της κυκλοφιλίνης σε αυτή τη συμπεριφορά.Ο φαινότυπος των μεταλλαγμένων στελεχών ΔppiC, ΔsurA, ΔppiD, ΔppiB και ΔppiA επανήλθε στα επίπεδα αγρίου τύπου μέσω υπερέκφρασης της πλειοψηφίας των γονιδίων που κωδικοποιούν για τις PPIάσες του E. coli, υποδηλώνοντας ότι είναι δυνατή μια λειτουργική υποκατάσταση ανάμεσα στα μέλητης υπεροικογένειας των PPIασών.Η αυξημένη ικανότητα ομαδικής, κολυμβητικής κίνησης και σχηματισμού βιοϋμενίου του στελέχους ΔppiB επανήλθε σε φυσιολογικά επίπεδα έπειτα από την υπερέκφραση πρωτεϊνών που αποτελούν πιθανούς στόχους της PpiB, των οποίων τα μεταλλαγμένα στελέχη σε αρκετές περιπτώσεις παρουσίασα νανάλογους φαινότυπους με το στέλεχος ΔppiB. Επιβεβαιώθηκαν αρκετές αλληλεπιδράσεις των πιθανών πρωτεϊνών στόχων με την PpiB χρησιμοποιώντας διάφορες in vivo και in vitro μεθόδους αλληλεπίδρασης πρωτεϊνών. Πολλές από αυτές τις αλληλεπιδράσεις εμπλέκουν το ενεργό κέντρο PPIάσης της, αφού με την παρουσία των πιθανών αυτών στόχων παρατηρήθηκε μείωση της in vitro ενεργότητας PPIάσης της κυκλοφιλίνης. Στην περίπτωση, των DnaK, AccC και PtA βρέθηκε ότι η κυκλοφιλίνη διαδραματίζει έναν ρόλο στον άμεσο λειτουργικό έλεγχο αυτών των πρωτεϊνών, αφού η παρουσία της αυξάνει την μετρούμενη ενζυμική ενεργότητα της καθεμίας πρωτεΐνης. Επίσης, η PpiB εμπλέκεται στον υποκυτταρικό εντοπισμό της DnaK ενώ φαίνεται ότι είναι υπεύθυνη για την ορθή αναδίπλωση της AccC.Εξετάζοντας την κυτταρική μορφολογία των στελεχών που υπερεκφράζουν την κυκλοφιλίνη PpiB και την παρβουλίνη PpiC παρατηρήθηκε μια σημαντική κυτταρική επιμήκυνση, γεγονός που υποδηλώνει την εμπλοκή των παραπάνω ενζυμών στην κυτταρική διαίρεση. Αντίθετα, τα στελέχη τα οποία υπερεκφράζουντα μεταλλαγμένα στο ενεργό κέντρο γονίδια, ppiBF99A, ppiBR43A και ppiCC41A, παρουσιάζουν κυτταρική μορφολογία όμοια με αυτή του αγρίου τύπου, γεγονός που υποδηλώνει ότι η ενεργότητα PPIάσης των δυο πρωτεϊνών είναι αναγκαία. Επιπλέον, οι δύο πρωτεΐνες αλληλεπιδρούν με τις FtsZ και ZipA πρωτεΐνες της κυτταρικής διαίρεσης. Η παρουσία της PpiB μειώνει τη ενεργότητα GTPάσης της FtsZ και έχει αρνητική επίδραση στη σωστή τοποθέτησή της στις μελλοντικές θέσεις διαίρεσης. Τα παραπάνω αποτελέσματα υποδηλώνουν τη συμμετοχή των PpiB και PpiC στην κυτταρική διαίρεση μέσω της λειτουργικής τους συσχέτισης με πρωτεΐνες άμεσα εμπλεκόμενες σε αυτήν τη διαδικασία.

show abstract

Identification of a novel function for the FtsL cell division protein from Escherichia coli K12

Cited by 3 publications

References 20 publications

The Escherichia coli divisome: born to divide

The Escherichia coli divisome: born to divide

The Pneumococcal Divisome: Dynamic Control of Streptococcus pneumoniae Cell Division

Μοριακή Και Βιοχημική Ανάλυση Των Βακτηριακών Παρβουλινών Και Κυκλοφιλινών

Contact Info

Product

Resources

About