Identification and characterization of a Bowman–Birk inhibitor active towards trypsin but not chymotrypsin in Lupinus albus seeds

Scarafoni, Alessio; Consonni, A.; Galbusera, V.; Negri, Armando; Tedeschi, Gioacchino; Rasmussen, Patrizia; Magni, Chiara; Duranti, Marcello

doi:10.1016/j.phytochem.2008.03.023

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“…An example of biologically active proteins from lupin seeds is identification of the Bowman-Birk serine-proteinase inhibitor (Scarafoni et al 2008), unlike some of the previous papers which excluded the presence of this remarkable protein molecule. The interest in proteins of this group is related to their proven effects in many pathological processes connected with inflammatory states including cancer, skeletal muscular atrophy, angiogenesis, rheumatoid arthritis, neurodegenerative and cardiovascular diseases.…”

Section: Bowman-birk Serine-proteinase Inhibitormentioning

confidence: 91%

Lupin as a perspective protein plant for animal and human nutrition – a review

et al. 2016

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The development of new varieties of lupin, so-called "sweet lupinsˮ with low alkaloid (bitter substances) and high protein content has resulted in a renewed interest in utilization of lupin as source of proteins in human and animal nutrition. The nutraceutical potential of lupin can be applied in the prevention from various pathological states in humans; by suppressing appetite and affecting energy balance, by its positive effect on glycaemia and indicators of blood lipids, by its positive influence on hypertension and by improving defecation. In the field of animal nutrition, lupin seeds can positively affect both production indicators and the biological value of food of animal origin.

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Section: Bowman-birk Serine-proteinase Inhibitormentioning

confidence: 91%

Lupin as a perspective protein plant for animal and human nutrition – a review

et al. 2016

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“…Porém, se o sítio reativo apresentar triptofano, fenilalanina, tirosina ou leucina, o inibidor será reconhecido pela quimotripsina. desta forma, dependendo do tipo de resíduo de aminoácido presente no sítio reativo, existe uma enzima específica que atua sobre este inibidor (Bode e huber 2000; Wesolowska et al 2001;scarafoni et al 2008;Legowska et al 2009). …”

Section: Resultsunclassified

Prospeção de inibidores de serinoproteinases em folhas de leguminosas arbóreas da floresta Amazônica

et al. 2011

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RESUMOos inibidores de proteinases são proteínas extensivamente investigadas nos tecidos de estocagem, mas pouco prospectadas em outros tecidos vegetais. o objetivo deste estudo foi detectar a presença de inibidores de serinoproteinases em extratos foliares de quinze espécies de leguminosas arbóreas da amazônia. as espécies estudadas foram: Caesalpinia echinata, C. ferrea, Cedrelinga cateniformis, Copaifera multijuga, Dinizia excelsa, Enterolobium contortisiliquum, E. maximum, E. schomburgkii, Leucaena leucocephala, Ormosia paraensis, Parkia multijuga, P. pendula, P. platycephala, Swartzia corrugata e S. polyphylla. Folhas foram coletadas, secas a 30ºC durante 48 h, trituradas e submetidas à extração com naCl (0,15 M, 10% p/v) resultando no extrato total. ensaios foram executados para determinar a concentração de proteínas e detectar a atividade inibitória contra a tripsina e quimotripsina bovina. os teores de proteínas bruta e solúvel nos extratos foliares variaram de 7,9 a 31,2% e 1,3 a 14,8%, respectivamente. a atividade inibitória sobre a tripsina e quimotripsina foi observada em todos os extratos foliares. Contudo, nos extratos de E. maximum, L. leucocephala, P. pendula, S. corrugata e S. polyphylla a inibição foi maior sobre a tripsina, enquanto o extrato de P. multijuga foi mais efetivo contra a quimotripsina. nós concluímos que nos extratos foliares de leguminosas arbóreas têm inibidores de serinoproteinases e exibem potencial aplicações biotecnológicas. PALAVRAS-CHAVE: espécies arbóreas, proteínas, quimotripsina, Tripsina. Prospecting serine proteinase inhibitors in leaves from leguminous trees of the Amazon forest ABSTRACTThe proteinase inhibitors are proteins extensively investigated in tissue storage, but few prospected in other plant tissues. The aim of this study was to detect the presence of serine proteinase inhibitors in leaf extracts from fifteen species of leguminous trees of the amazon forest. The species studied were Caesalpinia echinata, C. ferrea, Cedrelinga cateniformis, Copaifera multijuga, Dinizia excelsa, Enterolobium contortisiliquum, E. maximum, E. schomburgkii, Leucaena leucocephala, Ormosia paraensis, Parkia multijuga, P. pendula, P. platycephala, Swartzia corrugata and S. polyphylla. Leaves were collected, dried at 30°C for 48 h, crushed and subjected to extraction with naCl (0.15 M, 10% w/v), resulting in the total extract. Tests were performed to determine the concentration of proteins and to detect of inhibitory activity against bovine trypsin and chymotrypsin. The content of crude and soluble protein in leaf extracts varied from 7.9 to 31.2% and 1.3 to 14.8%, respectively. The inhibitory activity on trypsin and chymotrypsin was observed in all leaf extracts. however, in extracts of E. maximum, L. leucocephala, P. pendula, S. corrugata and S. polyphylla, the inhibition was greater on trypsin, while extract of P. multijuga was more effective against chymotrypsin. We conclude that leaf extracts of leguminous trees have serine proteinase inhibitors and show potential biotecnologic...

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“…Essa especificidade de interação ocorre devido à presença de resíduos de aminoácidos no sítio reativo do inibidor que interagem específica e reversivelmente com os resíduos do sítio ativo da enzima alvo, permitindo a formação do complexo estável (Matheson et al, 1991;Bode & Huber, 2000). Este fato tem sido demonstrado por alguns autores, como por exemplo, para as espécies Inga laurina e Lupinus albus, onde seus inibidores proteolíticos inibiram a atividade da tripsina, mas não da quimotripsina (Macedo et al, 2007;Scarafoni et al, 2008).…”

Section: Resultsunclassified

Detecção de inibidores de tripsina e atividade hemaglutinante em sementes de leguminosas arbóreas da amazônia

Chevreuil¹,

Gonçalves

Bariani³

et al. 2009

Acta Amaz.

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RESUMODiferentes classes de proteínas são comuns em sementes de leguminosas, incluindo inibidores de tripsina e proteínas hemaglutinantes, as quais atuam sobre enzimas proteolíticas e sobre carboidratos da superfície celular, respectivamente. O objetivo deste trabalho foi quantificar, detectar e caracterizar parcialmente a ocorrência dessas proteínas em sementes de Tachigali plumbea, Sesbania exasperata e Ormosia costulata var. trifoliolata. Sementes das três espécies foram moídas e submetidas à extração salina (NaCl 0,15M -10 %, p/v). Os extratos totais obtidos foram utilizados para quantificar o conteúdo protéico, detectar a atividade residual da tripsina, a atividade hemaglutinante (AHE) e na obtenção do perfil protéico. A atividade residual da tripsina foi observada somente para T. plumbea e S. exasperata, cujos valores foram 4 e 19 %, respectivamente. A AHE foi detectada nos extratos das três espécies, sendo que os extratos totais de T. plumbea e S. exasperata, hemaglutinaram eritrócitos de rato, camundongo e hamster, enquanto que a espécie O. costulata hemaglutinou somente eritrócitos de hamster. O perfil protéico em SDS-PAGE revelou maior ocorrência de proteínas com massa molecular aparente de 10 a 30 kDa para T. plumbea e S. exasperata, enquanto que para O. costulata prevaleceram bandas protéicas com massa molecular variando entre 20-25 kDa. Conclui-se que os extratos totais de O. costulata e S. exasperata, pertencentes à subfamília Papilionoideae, apresentam menor conteúdo de inibidores de tripsina que T. plumbea (Caesalpinioideae) e, quanto à AHE, os resultados mostraram-se diferenciados, mesmo entre as espécies da mesma subfamília, tanto para a concentração mínima hemaglutinante quanto para a especificidade de interação com os eritrócitos.PalavRaS-chavE: Serinoproteinases, Sementes, Lectinas, Eritrócitos. Detection of trypsin inhibitors and hemagglutinating activity in tree leguminous seeds of amazonianaBSTRacT Different classes of proteins are common in Leguminosae seeds, including trypsin inhibitors and hemagglutinin proteins, which act on proteolytic enzymes and cell-surface carbohydrates, respectively. The aim of this work was to quantify, to detect and characterize partially these proteins in seeds of Tachigali plumbea, Sesbania exasperata and Ormosia costulata var. trifoliata. Seeds of the three species were powdered and submitted to an extraction with a saline solution (NaCl 0.15M -10%, p/v). The resulting total extracts were used to quantify proteins content, detect the residual trypsin activity, hemagglutinating activity (AHE) and the proteic profile. Residual trypsin activity was observed only for T. plumbea and S. exasperata, which values were 4 and 19% respectively. AHE was detected in extracts of all three species, total extracts of T. plumbea and S. exasperata hemagglutinated erythrocytes of rats, mice and hamsters, whereas O. costulata had this effect only on hamster erythrocytes. The proteic profile obtained by SDS-PAGE showed that T. plumbea and S. exasperata have a higher content of ...

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Identification and characterization of a Bowman–Birk inhibitor active towards trypsin but not chymotrypsin in Lupinus albus seeds

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Lupin as a perspective protein plant for animal and human nutrition – a review

Lupin as a perspective protein plant for animal and human nutrition – a review

Prospeção de inibidores de serinoproteinases em folhas de leguminosas arbóreas da floresta Amazônica

Detecção de inibidores de tripsina e atividade hemaglutinante em sementes de leguminosas arbóreas da amazônia

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