Host-defence peptides from the glandular secretions of amphibians: structure and activity

Pukala, Tara L.; Bowie, John H.; Maselli, Vita M.; Musgrave, Ian; Tyler, Michael J.

doi:10.1039/b512118n

Cited by 181 publications

(169 citation statements)

References 247 publications

Supporting

Mentioning

158

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…[47] Circular dichroism (CD) CD spectra were acquired at 25°C on a Jasco J-815 CD spectropolarimeter. CD spectra of caerin 1.8 were acquired at concentrations of 30 μM in H 2 O and 50% v/v trifluoroethanol before and after the addition of Cu(OAc) 2 . Each spectrum was obtained by averaging five scans and subtracting the solvent contribution.…”

Section: Methodsmentioning

confidence: 99%

“…Both structures retain partial helical conformations with the overall structures folding due to H bonding between the NH 2 of K 4 and the carbonyl group of the C-terminal CONH 2 (Fig. 8) and the N-terminal NH 2 of Gly with the carbonyl oxygen of the C-terminal CONH 2 (Fig. 9).…”

Section: +mentioning

confidence: 97%

“…9, with Cu 2+ interacting with His 12 and His 16 together with the carbonyl oxygens of the backbone amides of His 12 and His 16 . Both structures retain partial helical conformations with the overall structures folding due to H bonding between the NH 2 of K 4 and the carbonyl group of the C-terminal CONH 2 (Fig. 8) and the N-terminal NH 2 of Gly with the carbonyl oxygen of the C-terminal CONH 2 (Fig.…”

Section: +mentioning

confidence: 98%

See 2 more Smart Citations

Histidine‐containing host‐defence skin peptides of anurans bind Cu²⁺. An electrospray ionisation mass spectrometry and computational modelling study

Wang

Andreazza

Pukala

et al. 2011

Rapid Comm Mass Spectrometry

Self Cite

View full text Add to dashboard Cite

Anuran peptides which contain His, including caerin 1.8 (GLFKVLGSVAKHLLPHVVPVIAEKL-NH(2)), caerin 1.2 (GLLGVLGSVAKHVLPHVVPVIAEHL-NH(2)), Ala(15) maculatin 1.1 (GLFGVLAKVAAHVVAIEHF-NH(2)), fallaxidin 4.1 (GLLSFLPKVIGHLIHPPS-OH), riparin 5.1 (IVSYPDDAGEHAHKMG-NH(2)) and signiferin 2.1 (IIGHLIKTALGMLGL-NH(2)), all form MMet(2+) and (M + Met(2+)-2H(+))(2+) cluster ions (where Met is Cu, Mg and Zn) following electrospray ionisation (ESI) in a Waters QTOF 2 mass spectrometer. Peaks due to Cu(II) complexes are always the most abundant relative to other metal complexes. Information concerning metal(2+) connectivity in a complex has been obtained (at least in part) using b and y fragmentation data from ESI collision-induced dissociation tandem mass spectrometry (CID MS/MS). Theoretical calculations, using AMBER version 10, show that MCu(2+) complexes with the membrane active caerin 1.8, Ala(15) maculatin 1.1 and fallaxidin 4.1 are four-coordinate and approximating square planar, with ligands including His and Lys, together with the carbonyl oxygens of particular backbone amide groups. When binding can occur through two His, or one His and one Lys, the His/Lys ligand structure is the more stable for the studied systems. The three-dimensional (3D) structures of the complexes are always different from the previously determined structures of the uncomplexed model peptides (using 2D nuclear magnetic resonance (NMR) spectroscopy in membrane-mimicking solvents like trifluoroethanol/water).

show abstract

Section: Methodsmentioning

confidence: 99%

Section: +mentioning

confidence: 97%

Section: +mentioning

confidence: 98%

See 1 more Smart Citation

Histidine‐containing host‐defence skin peptides of anurans bind Cu²⁺. An electrospray ionisation mass spectrometry and computational modelling study

Wang

Andreazza

Pukala

et al. 2011

Rapid Comm Mass Spectrometry

Self Cite

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…Не менее интересным объектом исследований методами de novo секвенирования являются пептиды из кожного секрета амфибий, обладающие антимикробными, противоопухолевыми, противогрибковыми и другими свойствами [79] -в частности, кожные пептиды-антибиотики ранидных лягушек, различные виды которых широко представлены в России и Европе [80,81]. Структурной их особенностью является наличие C-концевого цикла, который возникает за счёт образования дисульфидной связи между двумя цистеиновыми остатками; он носит название Rana box [81].…”

Section: приложенияunclassified

De novo sequencing of proteins and peptides: algorithms, applications, perspectives

Vyatkina

2018

BMCRM

View full text Add to dashboard Cite

ОБЗОР194021, Санкт-Петербург, ул. Хлопина, д. 8, к. 3; эл. почта: vyatkina@spbau.ru 2 Санкт-Петербургский государственный университет; 199034, Санкт-Петербург, Университетская наб., д. 7-9Установление первичной структуры белков и пептидов является важным этапом при изучении их свойств. В настоящее время для решения данной задачи наиболее часто используется масс-спектрометрия. Результаты масс-спектрометрических измерений могут быть интерпретированы посредством поиска в базе данных или методами de novo секвенирования. Привлекательность последних обусловлена возможностью их применения для исследования неизвестных белков, а также тех, которые не могут быть проанализированы методами геномики или транскриптомики. В данной статье предлагается краткий обзор существующих подходов к de novo секвенированию белков и пептидов и решаемых с их помощью задач, а в завершение обозначены направления и перспективы их дальнейшего развития. масс-спектру, причем его вершины порождаются пиками, а рёбра соединяют пары вершин, "отличающихся" друг от друга на массу остатка какой-либо аминокислоты (рис. 1). Каждое ребро спектрального графа помечено соответствующей аминокислотой (с точностью до замены I/L), а любой путь в этом графе определяет аминокислотную последовательность, образованную метками составляющих его рёбер. Таким образом, полная или частичная интерпретация масс-спектра сводится к нахождению в его спектральном графе оптимального или нескольких лучших (с точки зрения используемой оценочной функции) путей.На сегодняшний день наиболее мощной и часто используемой коммерческой программой, несомненно, является PEAKS [28]; из бесплатных программных инструментов уже более десяти лет пользуется популярностью PepNovo [29]. К недавним разработкам относятся метод Twister, изначально предназначенный для de novo секвенирования пептидов по наборам тандемных масс-спектров "сверху вниз" (top-down) [30][31][32], а впоследствии адаптированный к случаю данных "снизу вверх" (bottom-up) высокого разрешения [33], и Novor [34], позволяющий обрабатывать масс-спектры триптических пептидов.Идентификация масс-спектров путем поиска в базе данных традиционно считается более надежным методом определения аминокислотной последовательности, нежели de novo секвенирование. Действительно, количество потенциально возможных интерпретаций масс-спектра, которые могут быть получены из базы данных, заведомо окажется существенно меньше числа всех возможных его интерпретаций*, а, следовательно, значительно сократится и число неверных интерпретаций, что, в свою очередь, должно уменьшить риск ошибки при попытке выбрать единственный правильный вариант. Ещё одна причина заключается в недостатке методов контроля качества результатов de novo секвенирования, сопоставимых с методами оценки уровня ложноположительных результатов (False Discovery Rate, FDR), используемых при поиске в базе данных [35]. Однако технологические достижения и алгоритмические разработки последних лет обеспечили повышение надежности методов de novo секвенирования, что открывает новые перспективы для их пр...

show abstract

“…G. Boman discovered the first antimicrobial peptide from Hyalophora cecropia in 1972, namely cecropins [7]. Nearly 1500 antimicrobial peptides were gradually identified from life entities including bacteria, fungi, plants, insects, fish, amphibians, birds and mammals [8][9][10][11][12][13]. Fish, as an indispensable organism in water, also possess numerous AMPs (antimicrobial peptides).…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Expression, Purification and Antibacterial Activity of NK-Lysin Mature Peptides from the Channel Catfish (Ictalurus punctatus)

Cai

Wang

et al. 2016

Applied Sciences

View full text Add to dashboard Cite

Antimicrobial peptides (AMPs) are small peptides and play important roles in host innate immune response against microbial invasion. Aquatic animals secrete different kinds of antimicrobial peptides which have antimicrobial activity towards microorganisms. NK-lysins, mature peptides produced by cytotoxic T lymphocytes and natural killer cells, are comprised of 74-78 amino acid residues, demonstrating broad-spectrum antimicrobial activity against bacteria, fungi, protozoa, and parasites. In this study, three distinct NK-lysin mature peptide (mNKLs), transcripts (76 amino acid residues) cloned from the channel catfish (Ictalurus punctatus) head kidney were ligated into plasmid vector pET-32a(+) to express the mNKLs fusion protein. The fusion protein was successfully expressed in E. coli Rosetta (DE3) under optimized conditions. After purification by affinity column chromatography, the fusion protein was successfully cleaved by enterokinase and released the peptide mNKLs. Tricine-SDS-PAGE results showed that mNKLs (approximately 8.6 kDa) were successfully expressed. The purified peptide mNKLs exhibited antibacterial activity against Staphylococcus aureus and E. coli.

show abstract

Host-defence peptides from the glandular secretions of amphibians: structure and activity

Cited by 181 publications

References 247 publications

Histidine‐containing host‐defence skin peptides of anurans bind Cu²⁺. An electrospray ionisation mass spectrometry and computational modelling study

Histidine‐containing host‐defence skin peptides of anurans bind Cu²⁺. An electrospray ionisation mass spectrometry and computational modelling study

De novo sequencing of proteins and peptides: algorithms, applications, perspectives

Expression, Purification and Antibacterial Activity of NK-Lysin Mature Peptides from the Channel Catfish (Ictalurus punctatus)

Contact Info

Product

Resources

About

Host-defence peptides from the glandular secretions of amphibians: structure and activity

Cited by 181 publications

References 247 publications

Histidine‐containing host‐defence skin peptides of anurans bind Cu2+. An electrospray ionisation mass spectrometry and computational modelling study

Histidine‐containing host‐defence skin peptides of anurans bind Cu2+. An electrospray ionisation mass spectrometry and computational modelling study

De novo sequencing of proteins and peptides: algorithms, applications, perspectives

Expression, Purification and Antibacterial Activity of NK-Lysin Mature Peptides from the Channel Catfish (Ictalurus punctatus)

Contact Info

Product

Resources

About

Histidine‐containing host‐defence skin peptides of anurans bind Cu²⁺. An electrospray ionisation mass spectrometry and computational modelling study

Histidine‐containing host‐defence skin peptides of anurans bind Cu²⁺. An electrospray ionisation mass spectrometry and computational modelling study