HaCaT keratinocytes secrete lysosomal cysteine proteinases during migration

Alterations of Extracellular Matrix Components and Proteinases in Human Corneal Buttons With INTACS for Post-Laser In Situ Keratomileusis Keratectasia and Keratoconus

“…23,40,41 Although cathepsins are largely considered lysosomal proteinases, some of them may be secreted (cathepsins B, H, K) or have extracellular localization, such as cathepsin V/L2. [42][43][44][45] Cathepsins B, G, and F have been implicated in fibrosis at Bowman layer breaks of keratoconus corneas and in corneal wound healing. 23,46,47 These data suggest the occurrence of ongoing proteolysis around the INTACS channels, possibly as an attempt of corneal stromal cells to remodel the stroma and remove iatrogenic accumulations of fibrotic ECM.…”

Procathepsin D secreted by HaCaT keratinocyte cells – A novel regulator of keratinocyte growth

“…Three scratches per dish were performed in a rectangular pattern with the tip of a 5-ml pipette. Cells were then washed three times with PBS to remove cellular debris before incubation with serum-free medium for 24 h at 37°C (Buth et al, 2004). Purified pCD, synthetic AP, CD (Sigma), or anti-AP antibody were used at a concentration of 1 μg/ml in serum-free medium.…”

“…Skin healing is dependent upon several processes that comprise inflammation, protein synthesis, matrix deposition, migration and subsequent proliferation of keratinocytes (Kanzler et al, 1986;Clark, 1993). Keratinocytes are known to secrete numerous proteins that include proteolytic enzymes such as matrix metalloproteinases (Stamenkovic, 2003), interstitial collagenase (Saarialho-Kere et al, 1995) and cathepsin B (Buth et al, 2004). It is presumed that during the wound healing process, these proteolytic enzymes play a role in motility of keratinocytes by remodeling the extracellular matrix for migration of keratinocytes to peripheral layers of the epidermis.…”

Changes in active cysteine cathepsinsin lysosomes from tissues thyroid papillary carcinomas with various biologicalcharacteristics

“…При цьому показана можливість виходу з лізосом проферментів, які стабільніші і менше підпадають під дію ендогенних інгібіторів, ніж зрілі форми фер-ментів [20]. Подібні зміни, поряд зі знижен-ням рН середовища клітини, призводять до переміщення ферментів з лізосом, їх асоціації з мембраною пухлинної клітини і секреції з неї [12,28,36].…”

“…При цьому показана можливість виходу з лізосом проферментів, які стабільніші і менше підпадають під дію ендогенних інгібіторів, ніж зрілі форми фер-ментів [20]. Подібні зміни, поряд зі знижен-ням рН середовища клітини, призводять до переміщення ферментів з лізосом, їх асоціації з мембраною пухлинної клітини і секреції з неї [12,28,36].Основні процеси, що супроводжують участь катепсинів, зокрема і цистеїнових, у деструкції білків позаклітинного матриксу (колагену, еластину, ламініну, фібронектину, колагену IV типу, протеогліканів) [14,23,25], проте залишається нез'ясованою роль конкретних ферментів у прямому протеолізі компонен-тів позаклітинного матриксу, в інактивації білків міжклітинної адгезії (E-кадхерину), в ініціації протеолітичного каскаду за участю інших протеаз (матриксні металопротеїнази, урокінази, протеїнази фибринолізу і згортан-ня крові тощо). Результати експерименталь-них досліджень, проведених на трансгенних моделях пухлин у мишей, дали можливість зробити висновок, що індивідуальні гени цистеїнових катепсинів беруть участь у канцерогенезі і кожен фермент має свою особливу функцію в його ключових проце-сах -проліферації, апоптозі, неоангіогенезі чи інвазії [15,36].…”