Growth Rates of Protein Crystals

Abstract

Protein crystallization is important for structural biology. The rate at which a protein crystallizes is often the bottleneck in determining the protein’s structure. Here, we give a physical model for the growth rates of protein crystals. Most materials crystallize faster under stronger growth conditions, however, protein crystallization slows down under the strongest conditions. Proteins require a crystallization slot of ’just right’ conditions. Our model provides an explanation. Unlike simpler materials, proteins are orientationally asymmetrical. Under strong conditions, protein molecules attempt to crystallize too quickly, in wrong orientations, blocking surface sites for more productive crystal growth. The model explains the observation that increasing the net charge on a protein increases the crystal growth rate. The model predictions are in good agreement with experiments on the growth rates of tetragonal lysozyme crystals as a function of pH, salt concentration, temperature, and protein concentration.

Soft matter perspective on protein crystal assembly

“…Because for the vast majority of proteins no structural information is available at all, the former is a genuine difficulty. The latter is also important, because evidence suggests that non-crystallographic contacts may play a kinetic role in protein crystal assembly [147] and may even render metastable crystal phases kinetically accessible [139].…”

Кинетическая Модель Формирования Кристаллов Белка В Капиллярах Методом Контрдиффузии

“…в раствор [1-3,12]; 3) наличие гидратной оболочки вокруг молекулы белка [2]; 4) ориентационно-зависимые взаимодействия молекул белка с поверхностью кристалла белка [13]. Целью настоящей работы является разработка кинетической модели зародышеобразования и роста отдельных кристаллов белка при кристал-лизации в капиллярах методом контрдиффузии.…”

“…В процессе роста кристаллы белка не взаимодействуют друг с другом и со стенками капилляра [18], а рост граней кристаллов белка происходит по островковому механизму [13]. При этом скорость роста ∂R k (x, t)/∂t кристалла с радиусом R k (x, t) можно записать исходя из модели Колмогорова, Джонсона, Мела, Аврами молекул белка имеет следующий вид:…”

“…При расчете скоростей присоединения r + и диссоциации r − необходимо учитывать, что молекулы белка могут присоединяться к растущему кристаллу в двух ориентациях, совпадая ( " ориентированно") и не совпадая ( " неориентированно") по ориентации с уже присоединив-шимися молекулами белка [13]. При этом диссоциировать могут только молекулы белка, присоединившиеся к кристаллу " неориентированно".…”

Protein Crystallization by Anodic Porous Alumina (APA) Template: The Example of Hen Egg White Lysozyme (HEWL)

“…Interestingly, it is well-known that the size and morphology of crystals can depend on various factors. Different researches have contributed to shed light on the critical parameters, such as precipitant concentration, buffer composition, pH, supersaturation and temperature [3,4], high or low supersaturation condition [5] or contaminant concentration [6]. Moreover, some scholars have successfully managed to crystallize lysozyme using solid flat surfaces or templates, observing that the nature of each template has a peculiar influence on lysozyme crystal nucleation and growth [5].…”