Glutamic Acid Decarboxylase of Squash and Radish

Hood, S. L.

doi:10.1086/335850

Cited by 8 publications

(1 citation statement)

References 0 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Order By: Relevance

“…Acetone or ethanol precipitation inactivated the apoenzyme as has been found previously (3,11). Nevertheless with (NH4)2SOa precipitation the level of activity could never be con~pletely restored since presumably the inhibitor could bind firmly on the enzyme in the short time specific activity of the enzyme after (NH4)aSO.I fractionation in 'healthy' and 'rusted' extracts and the effect of pyridoxal phosphate is given in Table I of a previous paper (23).…”

Section: The E F E C T Of I I~~s Tmentioning

confidence: 59%

Enzyme–coenzyme Relationships in Glutamic Acid Metabolism of Rust-Infected Sunflower Cotyledons

Smith¹,

Waygood²

1963

Can. J. Bot.

View full text Add to dashboard Cite

The activities of glutamic acid decarboxylase (GDC), glutamic-oxaloacetic transaminase (GOT), and glutarnic acid dehydrogenasc (GDH) were determined in cell-free extracts of healthy and rust-infected sunflower cotyledons and uredospores. Ilredospore extracts contained a n active DPN-linked GDH, but little or no G D C or GOT activity. The activity of G D C was lower and that of GOT higher in extracts of rust-infected tissue as compared to healthy tissue due to a redistribution of their coenzyme, pyridoxal phosphate. The activity of G D H was higher in 'rusted' extracts due to the presence of the similar fungal enzyme. I t is suggested that this contribution of G D H by the fungus to the host-parasite complex alters the normal coenzyrne pattern of other enzymes metabolizing glutamic acid.

show abstract

Section: The E F E C T Of I I~~s Tmentioning

confidence: 59%

Enzyme–coenzyme Relationships in Glutamic Acid Metabolism of Rust-Infected Sunflower Cotyledons

Smith¹,

Waygood²

1963

Can. J. Bot.

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

Alkaloid Biosynthesis

Leete¹

1969

Advances in Enzymology - And Related Areas of Molecular Biology

View full text Add to dashboard Cite

Zur Kenntnis der pflanzlichen Glutaminsäuredecarboxylase

Freimuth¹,

Bialon²,

Mosch³

1962

Nahrung

View full text Add to dashboard Cite

Seitdem das Natriumsalz der L( +)Glutaminsaure zur Geschmacksverbesserung verschiedener Lebensmittel Verwendung gefunden hat [I], ist auch den analytischen Verfahren zur Bestimmung dieser Aminosaure in Lebensmitteln gesteigerte Beachtung geschenkt worden. Wie aus den einschlagigen Monographien hervorjiingste Zeit nur wenige chemische Verfahren verfiigbar, die hinsichtlich ihrer Spezifitat und Zuverlassigkeit befriedigen konnten. Dabei gehort die Glutaminsaure und ihr Halbamid Glutamin zu den physiologisch besonders interessanten Substanzen, um deren Erfassung sich physiologische und klinische Chemie seit langem bemiiht haben.Bei mehreren dieser chemischen Verfahren [5] ist die Reproduzierbarkeit zwar ausgezeichnet, die Spezifitat dagegen gering, da als primke Reaktion eine Oxydation mit Kaliumpermanganat oder Chloramin T durchgefiihrt wird, die auch andere Substanzen erfassen kann.Durch chromatographische [6] oder elektrophoretische [7] Isolierung ist zwar eine selektive Erfassung moglich, doch ist die quantitative Auswertung wie bei allen Aminosauren mit erheblichen Unsicherheiten behaftet. Der Nachweis eines Glutaminsaurezusatzes laBt sich allerdings trotz dieser Unzulanglichkeiten mit einer fur praktische Zwecke ausreichenden Genauigkeit fiihren (FREIMUTH und PALITZSCH Wesentlich giinstiger als die genannten Verfahren ist dagegen die enzymatische Erfassung der Glutaminsaure. In Bakterien und hoheren Pflanzen treten sehr verbreitet L-Glutaminsauredecarboxylasen auf, die wegen ihrer hohen Spezif itat nicht nur die Bestimmung der freien Glutaminsaure neben anderen Aminosauren, sondern auch die selektive Erfassung der L-Glutaminsaure ermoglichen, da. die etwa durch Pacemisierung entstandene unnatiirliche D -F o~ nicht angegriffen wird. Das durch das Enzym abgespaltene Kohlendioxyd wird in der WARBURG-Apparatur manometrisch gemessen, so daB das Verfahren auch liinsichtlich seiner Genauigkeit voll befriedigt.

show abstract

Glutamic Acid Decarboxylase of Squash and Radish

Cited by 8 publications

References 0 publications

Enzyme–coenzyme Relationships in Glutamic Acid Metabolism of Rust-Infected Sunflower Cotyledons

Enzyme–coenzyme Relationships in Glutamic Acid Metabolism of Rust-Infected Sunflower Cotyledons

Alkaloid Biosynthesis

Zur Kenntnis der pflanzlichen Glutaminsäuredecarboxylase

Contact Info

Product

Resources

About