Function, structure and mechanism of bacterial photosensory LOV proteins

Abstract

LOV domains are protein photosensors conserved in bacteria, archaea, plants and fungi that detect blue light via a flavin cofactor. In the bacterial kingdom, LOV domains are present in both chemotrophic and phototrophic species, where they are found N-terminally of signaling and regulatory domains such as sensor histidine kinases, diguanylate cyclases/phosphodiesterases, DNA-binding domains, and σ factor regulators. In this review, we describe the current state of knowledge on the function of bacterial LOV proteins, the structural basis of LOV domain-mediated signal transduction, and the use of LOV domains as genetically-encoded photoswitches in synthetic biology.

LOV and BLUF flavoproteins’ regulatory photoreceptors of microorganisms and photosensory actuators in optogenetic systems

“…Важно отметить, что аналогичный принцип световой активации LOV-белков (за исключением некоторых деталей структурных механизмов трансдукции сигнала) сохранен среди отдаленных филогенетических групп организмов, включая грибы и бактерии [1,2,15,16]. Все LOV-фото-рецепторы грибов и бактерий содержат один LOV-домен, причем у многих прокариот он тесно связан с различными эффекторными доменами, образуя модульные системы, активность которых может регулироваться светом.…”

“…У бактериальных LOV-фоторецепторов, со-держащих связанные с фотосенсорным доменом различные эффекторные домены, в последние годы выявлена регулируемая светом активность, а для некоторых из них обнаружены фотобиологиче-ские функции [2,15]. LOV-гистидин (H)-киназы, содержащиеся у бактерий Caulobacter crescentus (LovK), Brucella abortus (LOV-HK) (табл.…”

“…Таким образом, у LOV-киназ RRs составляют двухкомпонентную систему трансдукции светового сигнала [3]. Фотоактивация LovK и LOV-HK вызы-вает физиологические ответы у бактерий: у B. abortus наблюдается 10-кратное повышение уровня про-лиферации клеток в макрофагах, а у C. crescentus -резкое увеличение адгезии клеток [15].…”

“…Это связано с различиями в четвертичной структуре и ориентации Jα, которая у YtvA-LOV-домена образует "coiled-coil"-конфигурацию [23]. Изолированные YtvA-LOV-домены представляют Изменения третичной структуры H-киназного домена [2,15] Фосфорилирование H-киназы и трансфосфорилиро-вание белка -регулятора ответа (RR). Увеличение степени адгезии клеток C. crescentus [3,15] LOV -HK (LOV -H-киназа)…”

“…2). Также различаются структурные механизмы последую-щих этапов передачи сигнала, обеспечивающие способность LOV-доменов регулировать активность эффекторных доменов [15].…”