Fixierung von O₂ und CO an Metallporphyrin‐Anionen in der Gasphase

Abstract

Metallporphyrine und ihre Derivate sind die essenziellen Kofaktoren in vielen Häm-Enzymen, welche in nahezu allen lebenden Organismen vorkommen. In solchen Häm-Proteinen (z. B. Cytochrom P450 oder Hämoglobin) dient ein Eisenporphyrin als prosthetische Gruppe und agiert als wirkungsvoller Katalysator bei Sauerstoffübertragung und -transport. [1] Es sind diese Enzyme, die es letztlich lebenden Zellen ermçglichen, molekularen -und ansonsten unreaktiven -Sauerstoff direkt aus der Umgebung zu nutzen. In den meisten dieser biochemischen Reaktionen steht zu Beginn des Katalysezyklus die Anlagerung von Disauerstoff an die Eisen(II)-Häm-Gruppe, d. h. nach Reduktion des Eisenporphyrin-Komplexes von dem unreaktiven Oxidationszustand Eisen(III) in ein aktives Eisen(II). [2] Es ist bereits seit langem bekannt, dass die Bindung von Sauerstoff in Häm-Enzymen ein hochgradig kooperativer Vorgang ist [3] und in empfindlicher Weise von axial gebundene Liganden am Fe II abhängt sowie von deren Eigenschaft, als Elektronendonor oder -akzeptor zu fungieren. Man weiß aus spektroskopischen Experimenten, dass vierfach koordinierte Eisenporphyrine (4c-FeP; ohne axialen Ligand) einen Triplett-Grundzustand haben (S = 1). [4] In 5c-FeP liegt in der Regel ein Quintett-Grundzustand vor (S = 2), mit geringen aber relevanten Unterschieden hinsichtlich der Reaktivität mit Sauerstoff in Abhängigkeit des axialen Liganden. So wurde kürzlich beschrieben, [5] dass die schwachen Donorliganden Imidazol und Histidin (wie sie im Hämoglobin bzw. Myoglobin vorliegen) zu einer reversiblen Fe-O 2 -Anlagerung führen; stärker elektronenschiebende Liganden wie das anionische Imidazolat werden für eine stärkere Sauerstofffixierung (wie im Zytochrom P450) verantwortlich gemacht.Mit dem Ziel eines vertieften Verständnisses dieser elementarchemischen Bindungsschritte, wie sie in Häm-Komplexen auftreten, haben Experimente in der Gasphase -insbesondere solche an massenselektierten Teilchen -den Vorteil, dass der Oxidationszustand des Metallzentrums eindeutig kontrolliert werden kann [6] und gleichzeitig Matrixeffekte, wie sie durch Gegenionen oder Lçsungsmittelmoleküle ent-stehen, rigoros ausgeschlossen werden kçnnen. In diesem Zusammenhang haben Crestoni et al. [7] umfangreiche Untersuchungen zur Ionenchemie von Metallporphyrinen in einer Ionenzyklotronresonanz(ICR)-Zelle bei Raumtemperatur durchgeführt. Im Rahmen der untersuchten Systeme wurden keine Hinweise auf starke Ligandeneffekte auf die Assoziationsgleichgewichte von Fe II -und Fe III -Häm-Kationen bei tiefen Drücken gefunden; es konnte jedoch eine thermochemische Leiter (d. h. Unterschiede in DG) für die Stärke der Bindung verschiedener Neutralliganden wie Pyridin oder NO aufgestellt werden. [8] In einer weiteren ICR-Studie im hyperthermischen Temperaturbereich von 308-342 K wurde von Ridge et al. [9] die Assoziationsreaktion von einigen Eisen(II)-Porphyrin-Kationen (die sich in den peripheren Substituenten unterscheiden) mit NO untersucht. Es wurden Fe-NO Bindungsenergien in einem Bereich von 103.8-120.9 k...