Expression of thyroid hormone transporters and deiodinases at the brain barriers in the embryonic chicken: Insights into the regulation of thyroid hormone availability during neurodevelopment

Herck, Stijn L.J. Van; Delbaere, Joke; Bourgeois, Nele; McAllan, Bronwyn M.; Richardson, Samantha J.; Darras, Veerle

doi:10.1016/j.ygcen.2015.02.021

Cited by 42 publications

(40 citation statements)

References 72 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…While mammalian TTRs bind T4 better than T3, the other vertebrate TTRs bind T3 better than T4 [15][16][17] . The preference of the binding with T4 in mammalian TTRs correlates with the increase of the relative size of cerebral cortex, the requirement for T4 movement from blood to the brain, and the homoeostasis of THs in the choroid plexus in particular for proper growth and differentiation of the central nervous system of the animals 18 . The change of the binding favour of TH also reflexes with less effect of T4 on the metabolism of mammals.…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Proteolytic activity of Crocodylus porosus transthyretin protease and role of the terminal polypeptide sequences

Leelawatwattana¹,

Praphanphoj²,

Prapunpoj³

2016

ScienceAsia

View full text Add to dashboard Cite

Human transthyretin (TTR), a recently identified protease, participates in the biology of high density lipoprotein and in the nervous system. In the present study, we determined whether TTR from a non-mammal Crocodylus porosus (crocTTR) has proteolytic activity and whether the N-and C-termini of the TTR polypeptide affect the proteolytic activity. The proteolytic activity of crocTTR and three chimeric crocTTRs: xenoN/crocTTR (crocTTR in which the N-terminal sequence was replaced with that of Xenopus laevis TTR), pigC/crocTTR (crocTTR in which the C-terminal sequence was replaced with that of Sus scrofa TTR), and xenoN/pigC/crocTTR (crocTTR in which the N-and C-terminal sequences were replaced with that of X. laevis TTR and S. scrofa TTR, respectively) were studied and compared. Using either casein or apoAI as a substrate, crocTTR had a lower proteolytic activity than human TTR. Replacing the C-terminal sequence of crocTTR increased the activity (casein: 1008 ± 36 pmol/min; apoAI: 231 ± 43 pmol/min), whereas replacing the N-terminal sequence decreased the activity (casein: 299 ± 26 pmol/min; apoAI: 31.5 ± 2.0 pmol/min). The activity of xenoN/pigC/crocTTR (casein: 502 ± 11 pmol/min; apoAI: 371 ± 23 pmol/min) was higher than those of crocTTR or xenoN/crocTTR, but similar to that of pigC/crocTTR. These results are the first to show the proteolytic activity of reptile TTR, and that the activity is changed when the N-and/or C-terminal amino acid sequences of the TTR subunit are changed.

show abstract

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Proteolytic activity of Crocodylus porosus transthyretin protease and role of the terminal polypeptide sequences

Leelawatwattana¹,

Praphanphoj²,

Prapunpoj³

2016

ScienceAsia

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…2). In the embryonic chicken brain, the presence of D3 and L/type amino acid transporter 1 (LAT1) on brain capillary surface controls the main doorway of T3 to CNS [25]. Notably, T3 levels and T3/T4 ratio are higher in the brain than in the systemic circulation as previously reported in mammalian brain studies [26].…”

Section: Animal Studiesmentioning

confidence: 97%

Effect of Thyroid Hormones on Neurons and Neurodevelopment

Prezioso¹,

Giannini²,

Chiarelli³

2018

Horm Res Paediatr

114

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…Ин-тересно, что сам триптофан в водном растворе имел максимум флуоресценции 354 нм. Харак-терный коротковолновый сдвиг флуоресценции [10][11][12][13][14][15] триптофанилов во фракциях липопротеинов мож-но объяснить особенностями микроокружения: полярного (водного) для раствора триптофана и неполярного (липидного) в структуре белкового компонента липопротеинов.…”

Section: результаты и их обсуждениеunclassified

“…Однако в последние годы получены экспериментальные доказательства, что клеточный приток и отток тиреоидных гормонов происходит при участии трансмембранных белковых транспортеров: монокарбоксилатных транспортеров (MCT8), (MCT10) и транспортирующего органического анионполипептида 1C1 (OATP1C1) [8][9][10]. Счи-тается, что из этих транспортеров MCT8 являет-ся единственным специфичным транспортером для гормонов щитовидной железы и некоторых их производных [3].…”

unclassified

Characteristics of Binding Tyroxine With Fractions of High Density Lipoproteins and Apolipoprotein a-I

2018

SSMJ

View full text Add to dashboard Cite

Лев Михайлович ПОЛЯКОВ, Роман Александрович КНЯЗЕВ, Александр Владимирович РЯБЧЕНКО, Наталия Викторовна ТРИФОНОВА, Мария Владимировна КОТОВА НИИ биохимии ФИЦ фундаментальной и трансляционной медицины 630117, г. Новосибирск, ул. Тимакова, 2 Целью исследования было изучение способности различных фракций липопротеинов плазмы крови человека (очень низкой (ЛПОНП), низкой (ЛПНП) и высокой плотности (ЛПВП) подфракций 2 (ЛПВП 2 ) и 3 (ЛПВП 3 )) связываться с тироксином (Т 4 ). Методами хроматографии на сефарозе CL2В показано, что значительная часть меченого 125 Iтироксина элюируется в объеме выхода фракции ЛПВП, что может свидетельствовать о возмож-ности образования комплексов ЛПВП с Т 4 . Процесс носил обратимый характер, поскольку введение в данную систему избыточного количества (10 -6 -10 -7 М) немеченого Т 4 приводило к вытеснению 125 IТ 4 из комплексов с ЛПВП, что свидетельствует о взаимодействии типа «белок -лиганд». Исследовано влияние условий среды на образование комплексов Т 4 с ЛПВП. Повышение температуры до 40 °С приводило к более чем 50%му сниже-нию выхода радиоактивности с фракцией ЛПВП. Комплексообразование уменьшалось при 4 °С, однако при этом комплексы отличались наибольшей устойчивостью. Методом тушения триптофановой флуоресценции получены основные физикохимические характеристики взаимодействия Т 4 с подфракциями ЛПВП 2 , ЛПВП 3 . Константы комплексообразования ЛПВП с Т 4 составили порядка 10 6 -10 7 М -1 . Наибольшее сродство к Т 4 обнару-жено для частиц подфракции ЛПВП 3 . Установлено, что в комплексообразовании с Т 4 принимает участие основ-ной белковый компонент ЛПВП -аполипопротеин АI, у которого имеется один центр связывания.Ключевые слова: липопротеины высокой плотности, тироксин, аполипопротеин АI.СИБИРСКИЙ НАУЧНЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ ЖУРНАЛ, ТОМ 38, № 3, 2018 11По аналогии со стероидными гормонами молекулярные механизмы различных проявле-ний тиронинов объясняет гипотеза «свободных гормонов», утверждающая, что биологической активностью обладает только фракция не свя-занных с белками плазмы гормонов [6]. Однако в последние годы получены экспериментальные доказательства, что клеточный приток и отток тиреоидных гормонов происходит при участии трансмембранных белковых транспортеров: монокарбоксилатных транспортеров (MCT8), (MCT10) и транспортирующего органического анионполипептида 1C1 (OATP1C1) [8][9][10]. Счи-тается, что из этих транспортеров MCT8 являет-ся единственным специфичным транспортером для гормонов щитовидной железы и некоторых их производных [3]. Следует заметить, что роль других белков плазмы в транспорте тиреоидных гормонов в тканимишени в течение длительно-го времени была спорной несмотря на отдельные сообщения о способности Т 4 образовывать ком-плексы с липопротеиновыми частицами низкой плотности [2].Целью исследования было изучение способ-ности различных фракций липопротеинов плаз-мы крови человека (очень низкой (ЛПОНП) и низкой плотности (ЛПНП), высокой плотности подфракций 2 (ЛПВП 2 ) и 3 (ЛПВП 3 )) связываться с тироксином. МАТЕРИАЛ И МЕТОДЫВыделение фракций липопротеинов из плаз-м...

show abstract

Expression of thyroid hormone transporters and deiodinases at the brain barriers in the embryonic chicken: Insights into the regulation of thyroid hormone availability during neurodevelopment

Cited by 42 publications

References 72 publications

Proteolytic activity of Crocodylus porosus transthyretin protease and role of the terminal polypeptide sequences

Proteolytic activity of Crocodylus porosus transthyretin protease and role of the terminal polypeptide sequences

Effect of Thyroid Hormones on Neurons and Neurodevelopment

Characteristics of Binding Tyroxine With Fractions of High Density Lipoproteins and Apolipoprotein a-I

Contact Info

Product

Resources

About