Expression of aminopeptidase B in the developing and adult rat retina

Piesse, Christophe; Cadel, Sandrine; Gouzy-Darmon, Cécile; Jeanny, Jean‐Claude; Carrière, Véronique; Goidin, Didier; Jonet, Laurent; Gourdji, D.; Cohen, Paul A.; Foulon, Thierry

doi:10.1016/j.exer.2004.06.030

Cited by 12 publications

(10 citation statements)

References 32 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…Aminopeptidase B (Ap-B; EC 3.4.11.6), discovered in 1964 from a rat duodenal supernatant fraction, is another zinc-dependent monomeric exopeptidase with molecular weight of 72.5 kDa which can exclusively remove the basic amino acid residues, arginine and/or lysine [80], from the NH 2 -terminus of many peptide substrates [81] such as Arg 0 -Leu-enkephalin, Arg 0 -Met-enkephalin and Arg -1 -Lys 0 -somatostatin-14. APB is a metalloproteinase which could be activated by many divalent cations such as Ni 2+ , Mn 2+ , Co 2+ and Cd 2+ [82].…”

Section: Aminopeptidase Bmentioning

confidence: 99%

The Characteristics, Functions and Inhibitors of Three Aminopeptidases Belonging to the M1 Family

Luan¹,

Ma²,

Wang³

et al. 2012

CPPS

View full text Add to dashboard Cite

Various aminopeptidases belong to the M1 aminopeptidase family. They are all zinc dependent enzymes playing important roles in several biological processes such as regulation of blood pressure under both physiological and pathological conditions, and the angiogenesis and metastasis of tumor, etc. They all have the highly conserved HEXXH(X)18E zinc-binding and GAMEN motifs essential for enzyme activities. In this review, the current situation regarding the biochemical characteristics, biological functions and inhibitors of three important members of these enzymes, aminopeptidase A, aminopeptidase N and aminopeptidase B are summarized.

show abstract

Section: Aminopeptidase Bmentioning

confidence: 99%

The Characteristics, Functions and Inhibitors of Three Aminopeptidases Belonging to the M1 Family

Luan¹,

Ma²,

Wang³

et al. 2012

CPPS

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…Two zinc dependent metalloenzymes [15][16][17][18], leukotriene (LT)-A4 hydrolase (LT-A4-H) (EC 3.3.2.6) and basic aminopeptidase (APB) (EC 3.4.11.6), seem to exhibit concomitant hydrolytic activities on L-arginyl-β-naphthylamide (ArgNA) and on LT-A4 [18][19][20][21][22][23]. EC 3.4.11.6 preferentially hydrolyzes basic residues (Arg and Lys) of peptides [17,18,24,25], being ArgNA its preferential synthetic substrate [26]. This enzyme is structurally similar to EC 3.3.2.6 (33% identity and 48% similarity) and it has also been reported to exhibit LT-A4-H activity [16,17,27].…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

“…Moreover, APB can participate in the final stages of processing of hormones precursors [15]. The significance and even the existence of the two catalytic functions of EC 3.4.11.6 remain unknown [15,17,25], but its hydrolytic ability in a wide pH range is suggestive of its adaptability to various cellular sub-compartments, which has been reinforced by some reports about its involvement in a broad spectrum of pathophysiological processes [15,17], including the RA [28]. EC 3.3.2.6 from human and rodent is a soluble and monomeric enzyme [18,31], with at least one report also showing a membrane-bound LT-A4-H activity in hepatocytes [32].…”

Section: Introductionmentioning

confidence: 99%

Leukotriene-A4-Hydrolase and Basic Aminopeptidase Activities Are Related with Collagen-Induced Arthritis in a Compartment-Dependent Manner

Mendes¹,

Silveira²

2013

OJRA

View full text Add to dashboard Cite

Objective: Previous study demonstrated the involvement of basic aminopeptidase (APB) activity in the development of collagen-induced arthritis (CIA). Two zinc dependent metalloenzymes (EC 3.4.11.6 and EC 3.3.2.6) are known to exhibit concomitantly APB and leukotriene-A4-hydrolase (LT-A4-H) activities. Influence of the interrelationship between both activities on arthritic processes, however, is presently uncertain. This study aimed to compare these activities in CIA. Methods: CIA was induced in rats and arthritis was assessed macroscopically. Ultracentrifugation was used to separate soluble (S) and solubilized membrane-bound (M) fractions from peripheral blood mononuclear cells (PBMCs) and synovial tissue (ST). Enzyme immunoassay was used to measure LT-A4-H activity, and Real Time Polymerase Chain Reaction was used for evaluating EC 3.4.11.6 and EC 3.3.2.6 gene expressions. Results: The existence of genes for EC 3.3.2.6 and EC 3.4.11.6 was demonstrated in the ST. Compared with control, LT-A4-H activity increased in synovial fluid (SF) and in S-PBMCs of CIA-arthritic and CIA-resistant and in M-ST of CIA-resistant, while it decreased in M-PBMCs of CIA-arthritic and CIA-resistant. In all these locations APB activity remained unchanged or inversely correlated with LT-A4-H activity. Conclusions: LT-A4-H and APB activities in joint-related samples are associated, for the first time, with EC 3.3.2.6 and EC 3.4.11.6 genes, exhibiting a compartment-dependent differential modulation of their specificity, efficiency and/or affinity or an inverse concurrent pattern. Changes in LT-A4-H activity have implications for development or resistance to arthritis in CIA model with a potential to be a diagnostic tool.

show abstract

“…Além disso, a APB também poderia ser marcadora da resistência ao desenvolvimento da AR no modelo CIA, pois encontra-se diminuída no líquido sinovial e no plasma e aumentada na fração de membrana de PBMCs de animais desse modelo que não desenvolvem AR (MENDES et al, 2011). Por sua vez, a relevância da dupla função catalítica dessa molécula enzimática, como APB e leucotrieno (LT)-A4-hidrolase, continua a ser uma questão em aberto (PHAM et al, 2007;PIESSE, et al, 2004, FOULON et al, 1999. Sua ação em ampla faixa de pH demonstra sua adaptabilidade a vários sub-compartimentos celulares e seu envolvimento em um amplo espectro de fenômenos fisiológicos (FOULON et al, 1999), entre os quais se incluem os processos inflamatórios (PHAM et al, 2007;FOULON et al, 1999).…”

Section: Il-1β Il-6 E Apb Como Marcadores Da Arunclassified

“…Neutrófilos também se apresentam, causando dano tecidual por meio da secreção de produtos como enzimas proteolíticas, oxigênio e nitrogênio derivados de radicais livres (BOMBINI et al, 2004;HARRIS, 1990 A APB, além de hidrolisar resíduos básicos (arginina e lisina) na cadeia peptídica (HUI e HUI, 2006;PIESSE et al, 2004;FOULON et al, 1999), é estruturalmente semelhante à enzima LT-A4-H (33% de identidade e 48% de similaridade), também exibindo essa atividade (PHAM et al, 2007;PENNING et al, 2002;FOULON et al, 1999;CADEL et al, 1997). Por sua vez, a atividade peptidásica da APB ocorre sobre substratos com reconhecidas ações na regulação do processo angiogênico (HEFFELFINGER, 2007;RUIZ-ORTEGA et al, 2007;BALOGH et al, 1998), além de participar da maturação de hormônios peptídicos e neurotransmissores (CADEL et al, 2015;OHNISHI et al, 2015;CADEL et al, 2013) Além disso, é possível hipotetizar que esse efeito local de inibição da APB resulte na diminuição da angiogênese, quimiotaxia e estímulo de neutrófilos, sendo benéfica no tratamento da AR.…”

Section: Atividade Apbunclassified

Efeito de drogas sintéticas inibidoras do fator de necrose tumoral alfa na artrite reumatoide em ratos

Mendes¹

View full text Add to dashboard Cite

DedicatóriaAgradeço primeiramente a Deus, que possibilitou o encontro com pessoas tão especiais e sempre me deu forças, saúde, consolo e me fortaleceu nos momentos difíceis. À minha mãe, Linéia Ruiz Trivilin, que sempre foi um exemplo de dedicação, caráter, e esforço, pelo incentivo a ler e estudar desde pequena, por estar junto comigo em cada derrota, comemoração, lágrimas e sorrisos nessa jornada chamada vida.Ao meu pai, José Mendes Filho, pelo apoio mesmo sem entender muito bem o que faço, pelo abraço amoroso, conselhos e por sempre me lembrar de Deus.A minha avó materna Ana Ruiz Trivilin, exemplo de força, coragem e amor, por ser a melhor vó do mundo. Me orgulho de ser sua neta. A minha família, irmãs (Anna e Marília), padrasto (Pedro Kobler), tios (Luiz, João Luiz e Amilton), tias (Ligia, Livânia, Rosana e Solange), avó (Agripina) e primos (Camila, Vitor, Diego, Vini, Jõao Vitor, Carol, Gabriel, Enzo e Ana Letícia) pelo carinho e por me apoiarem, uma família maravilhosa da qual tenho muito orgulho.Ao Denis Pupo, que apesar das adversidades da vida sempre esteve do meu lado, me apoiando e dando forças, por me entender sempre e pelo amor, companheirismo e amizade de todos esses anos, por me mostrar o verdadeiro significado do amor. À minha melhor amiga, Camilla de Cássia Sovenhi, pela certeza de uma amizade que irá durar a vida inteira, por estar sempre presente, pela companhia, conselhos, risadas, pela família que me adotou, pela força sem tamanho e por ser meu porto seguro. À Kelly de Albuquerque, pela nossa amizade baseada em gordices, conversas existencialistas, ombro pra chorar, conselhos e confiança, por estar presente mesmo longe, por ser tão importante pra mim, que nossa amizade dure para sempre. Às minhas amigas:Natália Fávero por me mostrarem o valor da amizade e do amor, das risadas fora de hora, dos conselhos, das conversas e dos abraços apertados quando se é preciso.Aos meus sobrinhos postiços: Bella, Gabi, Manu e Jõao Pedro pelo amor incondicional, sorrisos, abraços e brincadeiras que deixam minha vida mais leve.Em memória do meu avô materno Leonildo Trivilin, que faz muita falta e de quem eu lembro sempre com muito carinho, minha saudade e meu amor serão eternos.A todas as pessoas que fizeram ou que fazem parte da minha vida e que de alguma maneira me ajudaram a ser quem hoje sou, ou contribuíram na minha jornada até aqui. AgradecimentosAo meu orientador, Prof. Dr. Paulo Flávio Silveira, pela oportunidade e por sua inegável competência com que estabeleceu os caminhos e diretrizes desta pesquisa, por confiar no meu trabalho e por me deixar fazer parte de sua equipe tão maravilhosa.Aos meus colegas de laboratório, Dra. Rafaela Fadoni Alponti Vendrame, Patrícia Lúcio Alves e Dr. Rodrigo Frezzatti, por tornarem meu dia a dia mais leve, pelas risadas, brincadeiras, pela ajuda inestimável em experimentos e nas discussões do meu trabalho e, principalmente, pela amizade, que me é especial.A Dra. Rafaela Fadoni Alponti Vendrame, pela paciência e atenção com que me auxiliou durante toda minha trajetória n...

show abstract

Expression of aminopeptidase B in the developing and adult rat retina

Cited by 12 publications

References 32 publications

The Characteristics, Functions and Inhibitors of Three Aminopeptidases Belonging to the M1 Family

The Characteristics, Functions and Inhibitors of Three Aminopeptidases Belonging to the M1 Family

Leukotriene-A4-Hydrolase and Basic Aminopeptidase Activities Are Related with Collagen-Induced Arthritis in a Compartment-Dependent Manner

Efeito de drogas sintéticas inibidoras do fator de necrose tumoral alfa na artrite reumatoide em ratos

Contact Info

Product

Resources

About