Electrostatic effects on the yield stress of whey protein isolate foams

Davis, J.; Foegeding, E. Allen; Hansen, Finn Knut

doi:10.1016/j.colsurfb.2003.10.014

Cited by 84 publications

(94 citation statements)

References 45 publications

Supporting

Mentioning

Contrasting

Unclassified

Order By: Relevance

“…This value did not change with further increase in pH. The decrease of the surface tension of whey protein isolate solutions with a decrease in pH was observed by Davis et al (2004). A decrease in the surface tension at pH from 10 to 5 can be explained by the decline of the total electric charge of proteins and smaller repulsion at the interface.…”

Section: Resultsmentioning

confidence: 73%

Changes of secondary structure and surface tension of whey protein isolate dispersions upon pH and temperature

Tomczyńska‐Mleko¹,

Kamysz²,

Sikorska³

et al. 2014

Czech J. Food Sci.

View full text Add to dashboard Cite

Tomczyńska-Mleko M., Kamysz E., Sikorska E., Puchalski C., Mleko S., Ozimek L., Kowaluk G., Gustaw W., Wesołowska-Trojanowska M. (2014): Changes of secondary structure and surface tension of whey protein isolate dispersions upon pH and temperature. Czech J. Food Sci., 32: 82-89.The secondary structure of proteins in unheated and heated whey protein isolate dispersions and the surface tension of the solutions were investigated at different pH. Heating protein solutions at 80°C results in an increase of unordered structure. Nevertheless, the difference between the contents of unordered structure in the unheated and heated samples increases with increasing pH of the solution. At low protein concentrations the surface tension decreased with increasing protein concentration to about 5 mg/ml. For the heated solution, a similar trend was observed in the decrease in the surface tension with increasing concentrations of protein. In both cases, the curves depicting the surface tension as a function of protein concentration could be fitted to the exponential function with a negative exponent, but with the heated solutions lower values of surface tension were observed. Studies on the surface tension of whey protein isolate solutions prove that the unfolding of whey proteins, revealed by changes in the secondary structure, causes a decrease in the surface tension.

show abstract

Section: Resultsmentioning

confidence: 73%

Changes of secondary structure and surface tension of whey protein isolate dispersions upon pH and temperature

Tomczyńska‐Mleko¹,

Kamysz²,

Sikorska³

et al. 2014

Czech J. Food Sci.

View full text Add to dashboard Cite

show abstract

“…Zauważyli także, że przy stężeniu NaCl większym niż 100 mM, podwójna warstwa jonów otaczających cząsteczki koloidalne białka jest zbyt mała i nie jest w stanie zapewnić stabilnej ochrony przed zjawiskiem agregacji cząsteczek białek. To zmniejsza barierę elektrostatyczną i cząsteczki białka mogą się absorbować na granicy faz [6,7,14].…”

Section: Wyniki I Dyskusjaunclassified

“…[24] stwierdzili, że dodatek NaCl do roztworów izolowanej albuminy powoduje zwiększenie ich właściwości pianotwórczych, czego odzwierciedleniem jest większa wydajność pienienia badanych pian w porównaniu z próbą kontrolną. Małe ilości dodatnich jonów mogą znacznie zwiększyć ilość zaadsorbowanych na granicy faz białek (naładowanych ujemnie) poprzez reakcje mostkowania elektrostatycznego, co wiąże się z poprawą ich właściwości pianotwórczych [7,29]. W przypadku parakazeiny również sole oraz modyfikacja pH mają istotny wpływ na jej agregację, co wpływa na zdolność skrzepu kazeinowego do wiązania wody, jego syntezę, właściwo-ści reologiczne oraz właściwości podczas obróbki cieplnej [26].…”

Section: Wyniki I Dyskusjaunclassified

Effect of Sodium Chloride on Rheological Properties of Foams Obtained From Powdered High Whip Albumin

Nastaj¹

2012

ZNTJ

View full text Add to dashboard Cite

 WPŁYW CHLORKU SODU NA WŁAŚCIWOŚCI REOLOGICZNE PIAN OTRZYMANYCH Z ALBUMINY WYSOKO PIENISTEJS t r e s z c z e n i e Celem pracy było określenie wpływu dodatku chlorku sodu na właściwości reologiczne pian otrzymanych ze sproszkowanej albuminy wysoko pienistej. Z preparatu białkowego użytego do badań przygotowano roztwory o stężeniu białka: 2, 6 i 10 % (m/v). Zastosowano następujące stężenia molowe roztworów soli [mM]: 60, 120, 240 i 480. Piany wytwarzano przez ubijanie 50 ml roztworu w zlewkach wysokościennych o pojemności 600 ml przy użyciu miksera Philips Essence. Czas ubijania każdej próbki roztworu wynosił 2 min.Właściwości reologiczne pian badano przy użyciu reometru oscylacyjnego HAAKE RS 300 (ThermoHaake, Karlsruhe, Niemcy). Pomiary granicy płynięcia (τ o ) wykonywano przy stałej prędkości ścinania wynoszącej 0,01 s -1 zastosowaniem modułu pomiarowego vane oraz układu dwóch płytek równoległych. W teście oscylacyjnym określono liniowy zakres lepkosprężystości badanych pian przy częstotliwości 1 Hz i zakresie odkształcenia 0,002 -0,05 %. Określono również wartości modułów zachowawczego (G') i stratności (G") oraz wielkość kąta przesunięcia fazowego (δ) przy zakresie częstotliwości drgań 0,1 -10,00 Hz i przy odkształceniu wynoszącym 0,003 %. Pomiary wykonywano w trzech powtórzeniach. Wyznaczono także wydajność pienienia roztworów badanych preparatów.Właściwości reologiczne otrzymanych pian były zależne od stężenia zastosowanego preparatu i stęże-nia NaCl. Piany otrzymane z roztworów o największym stężeniu białka cechowały się najlepszymi wła-ściwościami reologicznymi. Wzrost stężenia molowego NaCl do wartości 120 mM w badanych roztworach białek prowadził do systematycznego zwiększania się granicy płynięcia i wydajności pienienia. Z kolei dalsze zwiększanie stężenia soli prowadziło do zmniejszenia wartości wyżej wymienionych parametrów, co świadczy o pogorszeniu się właściwości reologicznych badanych pian.Słowa kluczowe: albumina, NaCl, piany, właściwości reologiczne WprowadzeniePienienie się jest zjawiskiem, które umożliwia wytwarzanie unikalnej struktury i tekstury żywności w procesach technologicznych. Głównie białkom, jak albumina jaja kurzego i preparaty białek serwatkowych, przypisuje się zdolność do tworzenia Dr inż. M. Nastaj,

show abstract

“…Studies on the effect of protein net charges were based on the kinetic of increase of surface pressure and adsorbed amount for protein solutions at different pH values. [16][17][18][19] In these studies, the rate of adsorption and the total adsorbed amount have been found to be highest at pH values close to the isoelectric point where the proteins carry no net charge. Nevertheless, since changing the pH also induces changes in the tertiary and quaternary structures of globular proteins, the pH range that can be investigated to study charge effects on interfacial behavior is limited.…”

Section: 15mentioning

confidence: 99%

“…[20][21][22] The alternative approaches were then to chemically modify the net charge of globular proteins 23,24 or to screen the electrostatic charges by increasing the ionic strength. [16][17][18][19]23,25 Thus, the protein net charge remains constant while the repulsion energy is lowered, which reduces the contribution from the electrostatic forces to the surface pressure. Increasing the ionic strength was found to result in an increase in the rate of adsorption, the steady-state adsorbed amount and the surface pressure.…”

Section: 15mentioning

confidence: 99%

Interfacial properties of fractal and spherical whey protein aggregates

2011

View full text Add to dashboard Cite

Fractal and spherical aggregates of whey globular proteins are formed under conditions that coupled heating and shear flow in a plate heat-exchanger at high temperature and for short holding time. Their properties upon adsorption and spreading at the air-water interface have been studied at neutral pH and two subphase conditions. The surface activity of mixtures of aggregates and residual proteins is enhanced and the adsorption behaviour depends strongly on the denatured native-like monomers and the charge screening. After long hours of adsorption, they form a weakly dissipative viscoelastic network, with strong interactions. When spread at the air-water interface, protein aggregates dissociate and form monolayers whose properties are described by scaling laws in the semi-dilute regime. The scaling exponents found in charge-screening subphase conditions correspond to values for polymer in q-conditions, whereas the values determined in long-range repulsion subphase conditions are intermediate between an ideal (q-conditions) chain and a chain in good solvent.

show abstract

Electrostatic effects on the yield stress of whey protein isolate foams

Cited by 84 publications

References 45 publications

Changes of secondary structure and surface tension of whey protein isolate dispersions upon pH and temperature

Changes of secondary structure and surface tension of whey protein isolate dispersions upon pH and temperature

Effect of Sodium Chloride on Rheological Properties of Foams Obtained From Powdered High Whip Albumin

Interfacial properties of fractal and spherical whey protein aggregates

Contact Info

Product

Resources

About