Die r�umliche Struktur der Immunglobulin-Molek�le

Abstract

Immunoglobulin molecules of the class G (antibody molecules) consist of two heavy chains (50,000 dalton molecular weight) and two light chains (25,000 dalton). The overall shape is a Y with the arms formed by the light chains and the N-terminal half of the heavy chains in tight association. The stem is formed by the C-terminal halves of the heavy chains. The heavy and the light chains fold into globular domains of molecular weights of 12,000 dalton. There are four domains of the heavy chain and two of the light chain. All these domains show a similar fold, consisting of two B-sheets but display considerable differences in detail. The N-terminal variable domains of heavy and light chains and specifically the hypervariable polypeptide segments of the domains, located at the tips of the Y, constitute the antigen and hapten binding site. The nature of the amino acid residues of the hypervariable loops determines the shape and the specificity of the antibody. All domains pair tightly laterally, except the CH2 domains of the heavy chain. This domain has carbohydrate bound which prevents lateral association. Longitudinal interaction between the domains is loose and allows flexibility in the arrangement. Flexibility is probably of significance for antibody function. Arm (Fab) and stem (Fc) parts are linked by the hinge peptide which contains a segment with a unique conformation of two parallel poly-proline helices. Antigen binding triggers effector functions of antibodies. Antigen binding is at the tips of the Y-shaped antibody, but effector functions are displayed by the stem part. It is an open question whether conformational changes of the antibody molecule play a significant role in the trigger mechanism.

Immunoglobulin Expression and Its Biological Significance in Cancer Cells

“…The polypeptides are linked by disulfide bridges connecting each light chain to heavy chain and linking the two heavy chains together (2,3).…”

Estudio preliminar de anticuerpos IgG antiinsulínicos y complejos inmunitarios en pacientes colombianos con diabetes tipo 2

“…Características generales y parámetros metabólicos de los pacientes con diabetes tipo 2 según su tratamiento con insulina 28,3 (4,7) 25,8 (3,3) 31,5 (5,9) 28,0 (2,9) Diagnóstico de diabetes (años) 14,0 (9,0) 19,4 (10,9) 9,4 (7,0) 12,8 (5,8) Tiempo de tratamiento con insulina (años) 6,0 (4,6) 10,4 (4,0) 3,5 (2,7) 4,1 (5,0) Dosis total de insulina (UI/d) 38,5 (17,2) 46,1 (24,0) 36,8 (13,0) 27,8 (9,9) HbA1C (%) 9,1 (2,2) 9,2 (2,4) 8 cuatro geles de poliacrilamida al 12,5 %: dos en condiciones no desnaturalizantes y dos en condiciones desnaturalizantes y reductoras (Figura 3A y 3D, respectivamente). Uno de los geles no desnaturalizantes y uno de los desnaturalizantes y reductores se tiñeron con azul de Coomassie y ello evidenció una banda a la altura de los 150 kDa compatible con la masa molecular de la inmunoglobulina G (IgG) (Huber, 1980) para el primer caso en los cuatro carriles (carril 1: anticuerpos antiinsulínicos e insulina regular; carril 2: anticuerpos antiinsulínicos y NPH; carril 3: anticuerpos antiinsulínicos y glargina, y carril 4: anticuerpos antiinsulínicos únicamente).…”

“…La ausencia de la banda de 6 kDa en los carriles 1 y 2 podría deberse a la salida de la insulina del gel durante la corrida electroforética, sin embargo, esto es poco probable teniendo en cuenta que el tiempo y el voltaje aplicados se estandarizaron para evitar la salida de la insulina del gel. En el gel corrido en condiciones desnaturalizantes y reductoras se observaron tres bandas en los carriles 1 a 3, las primeras a la altura de los 55 y los 25 kDa (Huber, 1980), y la última a la altura de los 6 kDa, aproximadamente, datos compatibles con las masas moleculares de las cadenas pesadas y livianas de la IgG y de la insulina, respectivamente (Figura 3D). En el carril 4 de este gel solo se observaron las primeras bandas a la atura de los 55 y los 25 kDa, resultado que se esperaba, ya que en este carril solo se colocó la IgG.…”

Übersichtsreferate

“…Ähnliches gilt in den meisten Fällen für die Immunkomplexbildung oligovalenter Antigene mit 2 bis 4 Determinanten (80). Wenn diese Bindungsstellen als Reak-tionspanner der meist bivalenten Antikörper sterisch verfügbar sind, kann es nicht zuletzt aufgrund der Flexibilität des Antikörpermoleküls (29) …”